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- PDB-8ftu: Crystal structure of the SNARE Use1 bound to Dsl1 complex subunit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ftu
タイトルCrystal structure of the SNARE Use1 bound to Dsl1 complex subunits Sec39 and Dsl1, Revised Use1 structure
要素
  • Protein transport protein DSL1
  • Protein transport protein SEC39
  • Vesicle transport protein USE1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / membrane trafficking / SNARE protein / COPI / vesicle / multisubunit tethering complex / Dsl1 complex / CATCHR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RZZ complex / SNAP receptor activity / SNARE complex / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein transport / endoplasmic reticulum / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Vesicle transport protein, Use1 / Membrane fusion protein Use1 / Sec39 domain / Secretory pathway protein Sec39 / Retrograde transport protein Dsl1 N-terminal domain / Retrograde transport protein Dsl1, C-terminal domain / Dsl1, N-terminal domain superfamily / Retrograde transport protein Dsl1 N terminal / Retrograde transport protein Dsl1 C terminal / Zw10/DSL1, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
KLLA0F06644p / KLLA0C02695p / KLLA0B05115p
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5.73 Å
データ登録者Travis, S.M. / Jeffrey, P.D. / Hughson, F.M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM071574 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31GM12676 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM007388 米国
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structure of a membrane tethering complex incorporating multiple SNAREs.
著者: Kevin A DAmico / Abigail E Stanton / Jaden D Shirkey / Sophie M Travis / Philip D Jeffrey / Frederick M Hughson /
要旨: Most membrane fusion reactions in eukaryotic cells are mediated by multisubunit tethering complexes (MTCs) and SNARE proteins. MTCs are much larger than SNAREs and are thought to mediate the initial ...Most membrane fusion reactions in eukaryotic cells are mediated by multisubunit tethering complexes (MTCs) and SNARE proteins. MTCs are much larger than SNAREs and are thought to mediate the initial attachment of two membranes. Complementary SNAREs then form membrane-bridging complexes whose assembly draws the membranes together for fusion. Here we present a cryo-electron microscopy structure of the simplest known MTC, the 255-kDa Dsl1 complex of Saccharomyces cerevisiae, bound to the two SNAREs that anchor it to the endoplasmic reticulum. N-terminal domains of the SNAREs form an integral part of the structure, stabilizing a Dsl1 complex configuration with unexpected similarities to the 850-kDa exocyst MTC. The structure of the SNARE-anchored Dsl1 complex and its comparison with exocyst reveal what are likely to be common principles underlying MTC function. Our structure also implies that tethers and SNAREs can work together as a single integrated machine.
#1: ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2020
タイトル: Structural basis for the binding of SNAREs to the multisubunit tethering complex Dsl1.
著者: Travis, S.M. / DAmico, K. / Yu, I.M. / McMahon, C. / Hamid, S. / Ramirez-Arellano, G. / Jeffrey, P.D. / Hughson, F.M.
履歴
登録2023年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2023年3月1日ID: 6WC4
改定 1.02023年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein transport protein SEC39
B: Vesicle transport protein USE1
C: Protein transport protein DSL1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,1363
ポリマ－129,1363
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area51750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)240.790, 87.846, 161.431
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.61, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein transport protein SEC39


分子量: 79860.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_B05115g / プラスミド: pQLinkH / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6CWC7
#2: タンパク質 Vesicle transport protein USE1


分子量: 13260.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_F06644g / プラスミド: pQLinkH / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6CL08
#3: タンパク質 Protein transport protein DSL1


分子量: 36014.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_C02695g / プラスミド: pQLinkH / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6CUS2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.48 % / 解説: thin rectangular plates, 200 x 200 x 20 um
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Tris, pH 7.5, 0.1 M NaCl, 8% (w/v) PEG 3350, 10% (v/v) ethylene glycol, 1 mM dithiothreitol. Cryoprotected with 30% (v/v) ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.97932 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月14日
放射モノクロメーター: Si(111) silicon crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5.726→29.601 Å / Num. obs: 7053 / % possible obs: 74.7 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 317.29 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rpim(I) all: 0.07 / Rrim(I) all: 0.135 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
5.726-6.6456.41.8141.110080.3191.1842.17129.8
12.006-29.6016.70.05226.410070.9970.0320.061100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1-3660-000精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.3データスケーリング
STARANISO2.0.8データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT4データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 5.73→29.6 Å / SU ML: 1.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 40.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 703 9.99 %
Rwork0.2759 --
obs0.2782 7036 74.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5.73→29.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8254 0 0 0 8254
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0148410
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.85611381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.1193152
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0931318
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0121433
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
5.73-6.160.3472200.4503187X-RAY DIFFRACTION11
6.16-6.780.42691160.39621033X-RAY DIFFRACTION61
6.78-7.740.38051860.34961679X-RAY DIFFRACTION100
7.74-9.70.29861900.26111699X-RAY DIFFRACTION100
9.7-29.60.25651910.24111735X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.1493 Å / Origin y: 40.5827 Å / Origin z: -30.9085 Å
111213212223313233
T1.5118 Å2-0.1687 Å20.4767 Å2-2.9094 Å2-0.0933 Å2--2.3294 Å2
L0.0895 °20.1443 °21.4967 °2--0.0833 °20.4588 °2--3.421 °2
S-0.5382 Å °0.0509 Å °-0.0973 Å °-0.6452 Å °-0.0569 Å °0.1933 Å °-1.4366 Å °0.1049 Å °-0.1822 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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