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- PDB-8bis: Crystal structure of cystathionine gamma-lyase from Toxoplasma go... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bis
タイトルCrystal structure of cystathionine gamma-lyase from Toxoplasma gondii in complex with DL-propargylglycine
要素Cystathionine beta-lyase, putative
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / transsulfuration pathway / hydrogen sulfide / propargylglgycine / cystathionine gamma-lyase
機能・相同性
機能・相同性情報


cystathionine gamma-lyase / L-cystine L-cysteine-lyase (deaminating) / cystathionine gamma-lyase activity / L-cysteine desulfhydrase activity / transsulfuration / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2-aminopent-4-enoic acid / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Cystathionine beta-lyase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.266 Å
データ登録者Fernandez-Rodriguez, C. / Conter, C. / Oyenarte, I. / Favretto, F. / Quintana, I. / Martinez-Chantar, M.L. / Astegno, A. / Martinez-Cruz, L.A.
資金援助 スペイン, イタリア, 6件
組織認可番号国
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)BFU2010-17857 スペイン
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)PID2019-109055RB-I00 スペイン
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)BFU2013-47531-R スペイン
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)BFU2016-77408-R スペイン
Ministero dell Universita e della RicercaFUR2020 イタリア
Ministero dell Universita e della Ricerca2017ZBBYNC イタリア
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2023
タイトル: Structural basis of the inhibition of cystathionine gamma-lyase from Toxoplasma gondii by propargylglycine and cysteine.
著者: Fernandez-Rodriguez, C. / Conter, C. / Oyenarte, I. / Favretto, F. / Quintana, I. / Martinez-Chantar, M.L. / Astegno, A. / Martinez-Cruz, L.A.
履歴
登録2022年11月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Cystathionine beta-lyase, putative
A: Cystathionine beta-lyase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,5725
ポリマ－91,9632
非ポリマー6093
水4,936274
1
C: Cystathionine beta-lyase, putative
A: Cystathionine beta-lyase, putative
ヘテロ分子

C: Cystathionine beta-lyase, putative
A: Cystathionine beta-lyase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,14510
ポリマ－183,9264
非ポリマー1,2196
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
Buried area25210 Å2
ΔGint-156 kcal/mol
Surface area44820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.452, 157.452, 93.199
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-602-

HOH

21A-658-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cystathionine beta-lyase, putative / Putative cystathione gamma lyase


分子量: 45981.520 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
遺伝子: BN1205_096960, TGVEG_312930 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B6K8Y1, cystathionine gamma-lyase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-2AG / (2S)-2-aminopent-4-enoic acid / L-allylglycine / アリルグリシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.1 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 12% (w/v) PEG 3350, 0.1 M sodium citrate pH 4.6, CYMAL-4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→45.452 Å / Num. obs: 61247 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 26.8 % / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.26→2.31 Å / Num. unique obs: 2656 / CC1/2: 0.641

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2NMP

2nmp


解像度: 2.266→45.452 Å / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.49 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.186 3047 4.98 %
Rwork0.162 --
obs0.1658 61235 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.266→45.452 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6047 0 8 274 6329
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036241
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.688484
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.5455060
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044961
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041095
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2665-2.30550.34931480.28692492X-RAY DIFFRACTION81
2.3055-2.34750.22531260.20782743X-RAY DIFFRACTION89
2.3475-2.39260.22921640.20872821X-RAY DIFFRACTION92
2.3926-2.44140.24651660.20742904X-RAY DIFFRACTION95
2.4414-2.49450.24651390.21072882X-RAY DIFFRACTION95
2.4945-2.55250.24931630.21412928X-RAY DIFFRACTION95
2.5525-2.61640.20471550.19752920X-RAY DIFFRACTION95
2.6164-2.68710.21861420.20312932X-RAY DIFFRACTION95
2.6871-2.76620.22591630.19192928X-RAY DIFFRACTION95
2.7662-2.85540.23151580.1862910X-RAY DIFFRACTION95
2.8554-2.95750.18051570.17532915X-RAY DIFFRACTION95
2.9575-3.07580.20191850.18172891X-RAY DIFFRACTION94
3.0758-3.21580.19121020.17013030X-RAY DIFFRACTION97
3.2158-3.38530.19521580.16192920X-RAY DIFFRACTION95
3.3853-3.59730.18751260.15392976X-RAY DIFFRACTION96
3.5973-3.87490.18531720.14942914X-RAY DIFFRACTION94
3.8749-4.26450.1621520.13372988X-RAY DIFFRACTION95
4.2645-4.88090.13651500.11692973X-RAY DIFFRACTION95
4.8809-6.14680.1511640.14072985X-RAY DIFFRACTION95
6.1468-44.1040.15021520.14633120X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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