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- PDB-8av2: Crystal structure for the FnIII module of mouse LEP-R in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8av2
タイトルCrystal structure for the FnIII module of mouse LEP-R in complex with the anti-LEP-R nanobody VHH-4.80
要素
  • Leptin receptor
  • anti-mLEPR VHH 4-80
キーワードCYTOKINE / leptin / LEP-R / obesity / metabolism / energy balance
機能・相同性
機能・相同性情報


leptin receptor activity / regulation of transport / bone growth / leptin-mediated signaling pathway / regulation of bone remodeling / response to leptin / sexual reproduction / regulation of feeding behavior / regulation of metabolic process / glycogen metabolic process ...leptin receptor activity / regulation of transport / bone growth / leptin-mediated signaling pathway / regulation of bone remodeling / response to leptin / sexual reproduction / regulation of feeding behavior / regulation of metabolic process / glycogen metabolic process / T cell differentiation / negative regulation of gluconeogenesis / phagocytosis / glial cell proliferation / energy homeostasis / negative regulation of autophagy / cholesterol metabolic process / gluconeogenesis / transmembrane signaling receptor activity / glucose homeostasis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / basolateral plasma membrane / angiogenesis / receptor complex / signal transduction / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leptin receptor, immunoglobulin-like domain / Obesity receptor immunoglobulin like domain / Short hematopoietin receptor, family 1, conserved site / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / Ig-like C2-type domain / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site / Long hematopoietin receptor, gp130 family signature. / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. ...Leptin receptor, immunoglobulin-like domain / Obesity receptor immunoglobulin like domain / Short hematopoietin receptor, family 1, conserved site / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / Ig-like C2-type domain / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site / Long hematopoietin receptor, gp130 family signature. / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Verstraete, K. / Savvides, S.N. / Verschueren, K.G. / Tsirigotaki, A.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号
Research Foundation - Flanders (FWO)G0G0619N ベルギー
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / : 2023
タイトル: Mechanism of receptor assembly via the pleiotropic adipokine Leptin.
著者: Alexandra Tsirigotaki / Ann Dansercoer / Koen H G Verschueren / Iva Marković / Christoph Pollmann / Maximillian Hafer / Jan Felix / Catherine Birck / Wouter Van Putte / Dominiek Catteeuw / ...著者: Alexandra Tsirigotaki / Ann Dansercoer / Koen H G Verschueren / Iva Marković / Christoph Pollmann / Maximillian Hafer / Jan Felix / Catherine Birck / Wouter Van Putte / Dominiek Catteeuw / Jan Tavernier / J Fernando Bazan / Jacob Piehler / Savvas N Savvides / Kenneth Verstraete /
要旨: The adipokine Leptin activates its receptor LEP-R in the hypothalamus to regulate body weight and exerts additional pleiotropic functions in immunity, fertility and cancer. However, the structure and ...The adipokine Leptin activates its receptor LEP-R in the hypothalamus to regulate body weight and exerts additional pleiotropic functions in immunity, fertility and cancer. However, the structure and mechanism of Leptin-mediated LEP-R assemblies has remained unclear. Intriguingly, the signaling-competent isoform of LEP-R is only lowly abundant amid several inactive short LEP-R isoforms contributing to a mechanistic conundrum. Here we show by X-ray crystallography and cryo-EM that, in contrast to long-standing paradigms, Leptin induces type I cytokine receptor assemblies featuring 3:3 stoichiometry and demonstrate such Leptin-induced trimerization of LEP-R on living cells via single-molecule microscopy. In mediating these assemblies, Leptin undergoes drastic restructuring that activates its site III for binding to the Ig domain of an adjacent LEP-R. These interactions are abolished by mutations linked to obesity. Collectively, our study provides the structural and mechanistic framework for how evolutionarily conserved Leptin:LEP-R assemblies with 3:3 stoichiometry can engage distinct LEP-R isoforms to achieve signaling.
履歴
登録2022年8月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Leptin receptor
B: Leptin receptor
C: anti-mLEPR VHH 4-80
D: anti-mLEPR VHH 4-80
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,57018
ポリマ-76,7254
非ポリマー1,84514
9,260514
1
A: Leptin receptor
C: anti-mLEPR VHH 4-80
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,38110
ポリマ-38,3622
非ポリマー1,0198
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area15730 Å2
手法PISA
2
B: Leptin receptor
D: anti-mLEPR VHH 4-80
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1898
ポリマ-38,3622
非ポリマー8276
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area16080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.192, 85.876, 144.689
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Leptin receptor / LEP-R / B219 / OB receptor / OB-R


分子量: 22779.152 Da / 分子数: 2 / 変異: N668Q, N698Q, N726Q / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This sequence corresponds to the membrane proximal FnIII module of the mouse leptin receptor (mLEP-R, residues 633 to 827). To facilitate crystallization, three Asn residues were mutated ...詳細: This sequence corresponds to the membrane proximal FnIII module of the mouse leptin receptor (mLEP-R, residues 633 to 827). To facilitate crystallization, three Asn residues were mutated (N668Q, N698Q, N726Q). This FnIII module was co-expressed and co-purified with a His-tagged anti-mLEP-R nanobody (VHH 4.11). Prior to crystallisation experiments, the protein complex was deglycosylated with EndoH. Cys751 of mLEP-R was found to be oxidized and modelled as hydroxycysteine residue (CSO).
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lepr, Db, Obr / プラスミド: pHLsec / 詳細 (発現宿主): Aricescu et al., ActaCrystD, 2006 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / Variant (発現宿主): FreeStyle cells / 参照: UniProt: P48356
#2: 抗体 anti-mLEPR VHH 4-80


分子量: 15583.163 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ETGQVQLQESGGGLVQPGGSLRLSCAASGFTLDDYGIAWFRQAPGKEREGVSCISTSDDSTYYADSVKGRFTISRDTAKNTVYLQMNSLKPEDTAVYYCAAERAPMCYSRSYYLVDYGMDYWGKGTQVTVSSGTKHHHHHH
由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / Variant (発現宿主): FreeStyle
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 514 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.2 M ammonium sulphate 0.1 M Na cacodylate pH 5.6 30% PEG Smear Medium
Temp details: Temperature-controlled cabinet

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Cryostream 800 series / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.972418 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年5月12日 / 詳細: adaptive KB-mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) or Si(311); both crystals LN2 cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→90 Å / Num. obs: 67680 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.9 % / Biso Wilson estimate: 32.147 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.164 / Net I/av σ(I): 10.48 / Net I/σ(I): 10.48
反射 シェル解像度: 1.75→1.86 Å / 冗長度: 11.5 % / Mean I/σ(I) obs: 0.86 / Num. unique obs: 10778 / CC1/2: 0.326 / Rrim(I) all: 2.066 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (3-FEB-2022)精密化
XDSVERSION Jan 10, 2022 BUILT=20220220データ削減
Aimlessversion 0.7.7データスケーリング
PHASERversion 2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OHQ, AF-P48356-F1-model_v1
解像度: 1.75→25.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU R Cruickshank DPI: 0.123 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.131 / SU Rfree Blow DPI: 0.124 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.12
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2333 3373 5 %RANDOM
Rwork0.1934 ---
obs0.1953 67651 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6091 Å20 Å20 Å2
2---2.2495 Å20 Å2
3---0.6404 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→25.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5131 0 106 514 5751
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealRestraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0085531HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.937546HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1885SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes922HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5531HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion705SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies16HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5000SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.71
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.69
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.76 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4167 58 -
Rwork0.4067 --
obs0.4071 1354 99.26 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0965-0.4741-0.26231.3821-0.06265.8203-0.1970.2620.24490.2620.03770.40120.24490.40120.15920.02980.0253-0.0066-0.03310.0158-0.035122.483716.722328.4817
22.5127-0.2894-1.12773.2939-2.06573.6902-0.12530.6989-0.19630.6989-0.05430.4859-0.19630.48590.17960.10990.0281-0.0803-0.00350.0259-0.019926.483113.061935.9606
32.3625-0.5637-0.3592.6877-0.14753.5714-0.19810.28510.37610.28510.08930.0450.37610.0450.10880.03820.03260.0266-0.10020.0293-0.041221.57458.511731.2949
41.302-0.35941.13123.90351.70832.0667-0.1201-0.0737-0.2123-0.07370.1118-0.0575-0.2123-0.05750.0083-0.0229-0.00210.0193-0.0195-0.02390.020418.344731.682925.6701
55.60712.811.29296.50750.31263.63760.05190.0666-0.10810.0666-0.045-0.0838-0.1081-0.0838-0.007-0.0597-0.0048-0.0321-0.10770.012-0.04121.532229.631828.7778
62.30911.37220.45915.4037-0.17472.6771-0.0918-0.0836-0.2924-0.08360.03310.2743-0.29240.27430.0587-0.0003-0.0202-0.0047-0.0154-0.00340.045824.922432.358623.4904
71.1987-0.1188-0.83760.0189-0.4319.0641-0.26560.00750.44630.0075-0.0646-0.33220.4463-0.33220.33010.0349-0.06410.0568-0.0314-0.0511-0.02830.871614.656540.3619
83.8592-0.084-1.03893.9430.96678.4769-0.3936-0.37930.9417-0.3793-0.1016-0.70110.9417-0.70110.49520.0692-0.13060.1732-0.1592-0.093-0.0642-1.02818.708339.5006
90.77-0.4832-0.75221.51190.6031.5793-0.0228-0.1591-0.0127-0.1591-0.0435-0.0823-0.0127-0.08230.0663-0.03080.01330.0555-0.0516-0.0023-0.0233.278924.787742.1938
103.4788-2.6122-0.66614.2542-0.35942.8719-0.00810.0621-0.11740.06210.0784-0.2991-0.1174-0.2991-0.0703-0.04980.01910.0402-0.0467-0.0022-0.0162-3.742330.402445.2413
116.892-3.769-3.34087.71642.63734.13330.1956-0.4049-0.2693-0.4049-0.1283-0.4693-0.2693-0.4693-0.0673-0.1352-0.0011-0.03710.13370.0765-0.177418.029226.5249-10.2313
122.4074-0.9334-4.93050.31123.591710.17640.1020.14570.1130.14570.085-0.24040.113-0.2404-0.187-0.08130.0014-0.00860.0870.1046-0.021220.545331.3087-7.1551
134.1315-1.8254-1.14245.00152.42293.1241-0.0172-0.3163-0.5884-0.31630.0286-0.1717-0.5884-0.1717-0.01140.01060.0291-0.02620.0350.05370.006415.622230.49343.0801
145.02210.89020.94241.35840.86963.52860.10920.14520.06410.14520.0648-0.07310.0641-0.0731-0.174-0.0566-0.0084-0.00030.02480.0364-0.064419.294322.47273.5217
153.0393-0.93170.09711.4304-0.58822.2533-0.01210.0728-0.17860.0728-0.02070.0325-0.17860.03250.0328-0.0386-0.0247-0.00580.02760.0426-0.01325.504927.424-0.9186
167.18750.9451-2.0272.0509-0.2682.7621-0.03360.13940.11330.1394-0.1211-0.26330.1133-0.26330.1547-0.0842-0.0243-0.00540.0958-0.0287-0.020125.747615.2254-9.4031
173.0377-1.4077-1.14112.43591.09864.0980.02520.0447-0.17130.0447-0.1029-0.371-0.1713-0.3710.0777-0.0823-0.0123-0.00580.06170.0305-0.039514.158225.4930.4699
181.8693-0.0237-0.41640.47160.27782.0138-0.00490.0536-0.0620.05360.0336-0.1902-0.062-0.1902-0.0287-0.0431-0.0057-0.00910.03740.0131-0.034315.715523.32543.1814
194.23222.3195-2.6127.5933-4.7667.16690.36090.5223-0.41870.5223-0.47260.8655-0.41870.86550.1117-0.184-0.0256-0.00390.2691-0.1051-0.27340.786124.527481.3147
207.12821.3463-1.58173.0157-3.20178.31-0.01540.8447-1.35230.8447-0.0610.4305-1.35230.43050.0764-0.0107-0.0201-0.03630.0646-0.0617-0.07354.256128.409769.0597
2113.0956-0.6213-0.92031.47761.66227.0034-0.41250.38530.47190.38530.33870.370.47190.370.0738-0.02230.04930.02820.13680.05360.03845.607515.310171.6789
224.50624.2145-3.16899.4899-6.39836.8836-0.1231-0.35210.1326-0.35210.096-0.44680.1326-0.44680.027-0.07270.04180.00640.0567-0.0738-0.0935-6.272920.090966.2053
236.91842.71430.636810.1437-0.05895.040.0878-0.1497-0.5331-0.1497-0.1757-0.1578-0.5331-0.15780.0879-0.07620.04190.03910.0748-0.1512-0.0647-4.706128.721374.1429
246.21473.4398-4.20372.6463-2.7847.4129-0.032-0.00930.0844-0.0093-0.32070.52770.08440.52770.3526-0.16870.1059-0.00530.12250.0391-0.11971.700517.818275.6793
253.19211.0586-1.50760.5828-0.47792.8127-0.0266-0.06760.0069-0.0676-0.08970.24690.00690.24690.1163-0.05790.04060.00080.10260.0193-0.04195.023721.139868.241
268.05676.096-4.05268.76885.03651.0176-0.2076-0.24480.4092-0.24480.55050.92710.40920.9271-0.34290.13140.15430.01230.0499-0.0431-0.02229.29478.639114.116
270.6804-1.29060.52840.36150.202400.0196-0.16930.1305-0.16930.00690.07280.13050.0728-0.02650.3044-0.01750.07961.00020.02710.784616.70311.257618.363
289.341-4.9127-5.06234.66444.2580.45560.0455-0.6120.3873-0.6120.1348-0.3250.3873-0.325-0.18030.4839-0.30160.28390.01580.0622-0.0476-5.20795.32456.6881
290-0.6738-0.02911.3253-0.84870-0.03640.04850.12760.04850.02030.22430.12760.22430.01610.1772-0.01330.2994-0.10540.23760.19945.5241.201452.2591
301.2826-0.5904-0.61621.8123-0.2853.4197-0.3587-0.12040.2907-0.12040.13660.1330.29070.1330.2221-0.3306-0.0488-0.266-0.3095-0.1252-0.189814.145916.405333.6679
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|636 - A|655 }A636 - 655
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|656 - A|683 }A656 - 683
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|684 - A|725 }A684 - 725
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|726 - A|758 }A726 - 758
5X-RAY DIFFRACTION5{ A|759 - A|796 }A759 - 796
6X-RAY DIFFRACTION6{ A|797 - A|827 }A797 - 827
7X-RAY DIFFRACTION7{ B|632 - B|655 }B632 - 655
8X-RAY DIFFRACTION8{ B|656 - B|707 }B656 - 707
9X-RAY DIFFRACTION9{ B|708 - B|774 }B708 - 774
10X-RAY DIFFRACTION10{ B|775 - B|827 }B775 - 827
11X-RAY DIFFRACTION11{ C|4 - C|20 }C4 - 20
12X-RAY DIFFRACTION12{ C|21 - C|28 }C21 - 28
13X-RAY DIFFRACTION13{ C|29 - C|42 }C29 - 42
14X-RAY DIFFRACTION14{ C|43 - C|60 }C43 - 60
15X-RAY DIFFRACTION15{ C|61 - C|86 }C61 - 86
16X-RAY DIFFRACTION16{ C|87 - C|94 }C87 - 94
17X-RAY DIFFRACTION17{ C|95 - C|103 }C95 - 103
18X-RAY DIFFRACTION18{ C|104 - C|132 }C104 - 132
19X-RAY DIFFRACTION19{ D|5 - D|28 }D5 - 28
20X-RAY DIFFRACTION20{ D|29 - D|42 }D29 - 42
21X-RAY DIFFRACTION21{ D|43 - D|54 }D43 - 54
22X-RAY DIFFRACTION22{ D|55 - D|70 }D55 - 70
23X-RAY DIFFRACTION23{ D|71 - D|86 }D71 - 86
24X-RAY DIFFRACTION24{ D|87 - D|103 }D87 - 103
25X-RAY DIFFRACTION25{ D|104 - D|132 }D104 - 132
26X-RAY DIFFRACTION26{ E|657 - E|657 }E657
27X-RAY DIFFRACTION27{ E|686 - E|686 }E686
28X-RAY DIFFRACTION28{ F|657 - F|657 }F657
29X-RAY DIFFRACTION29{ F|686 - F|686 }F686
30X-RAY DIFFRACTION30{ L|1 - L|10 }L1 - 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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