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万見
- PDB-7xz1: TRIM E3 ubiquitin ligase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xz1
タイトルTRIM E3 ubiquitin ligase
要素Tripartite motif-containing protein 72
キーワードMEMBRANE PROTEIN / TRIM / Tripartite motif / Ubiquitin ligase / Coiled coil / B-box / PRY-SPRY / LIGASE / METAL BINDING PROTEIN / TRIM72 / MG53
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle system process / negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of myotube differentiation / vesicle budding from membrane / plasma membrane repair / ubiquitin conjugating enzyme binding / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / muscle organ development / phosphatidylserine binding / exocytosis ...muscle system process / negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of myotube differentiation / vesicle budding from membrane / plasma membrane repair / ubiquitin conjugating enzyme binding / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / muscle organ development / phosphatidylserine binding / exocytosis / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle membrane / sarcolemma / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein homooligomerization / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / zinc ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger ...Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Tripartite motif-containing protein 72
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5.2 Å
データ登録者Park, S.H. / Song, H.K.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
Other government 韓国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Structure and activation of the RING E3 ubiquitin ligase TRIM72 on the membrane.
著者: Si Hoon Park / Juhyun Han / Byung-Cheon Jeong / Ju Han Song / Se Hwan Jang / Hyeongseop Jeong / Bong Heon Kim / Young-Gyu Ko / Zee-Yong Park / Kyung Eun Lee / Jaekyung Hyun / Hyun Kyu Song /
要旨: Defects in plasma membrane repair can lead to muscle and heart diseases in humans. Tripartite motif-containing protein (TRIM)72 (mitsugumin 53; MG53) has been determined to rapidly nucleate vesicles ...Defects in plasma membrane repair can lead to muscle and heart diseases in humans. Tripartite motif-containing protein (TRIM)72 (mitsugumin 53; MG53) has been determined to rapidly nucleate vesicles at the site of membrane damage, but the underlying molecular mechanisms remain poorly understood. Here we present the structure of Mus musculus TRIM72, a complete model of a TRIM E3 ubiquitin ligase. We demonstrated that the interaction between TRIM72 and phosphatidylserine-enriched membranes is necessary for its oligomeric assembly and ubiquitination activity. Using cryogenic electron tomography and subtomogram averaging, we elucidated a higher-order model of TRIM72 assembly on the phospholipid bilayer. Combining structural and biochemical techniques, we developed a working molecular model of TRIM72, providing insights into the regulation of RING-type E3 ligases through the cooperation of multiple domains in higher-order assemblies. Our findings establish a fundamental basis for the study of TRIM E3 ligases and have therapeutic implications for diseases associated with membrane repair.
履歴
登録2022年6月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32023年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tripartite motif-containing protein 72
B: Tripartite motif-containing protein 72
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,8946
ポリマ－103,6332
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, Dimer, cross-linking, Dimer, Higher-order assembly on the liposome, 電子顕微鏡法, Higher-order assembly on the liposome, gel filtration, Dimer, Higher-order assembly on the ...根拠: SAXS, Dimer, cross-linking, Dimer, Higher-order assembly on the liposome, 電子顕微鏡法, Higher-order assembly on the liposome, gel filtration, Dimer, Higher-order assembly on the liposome, light scattering, Dimer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8810 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area45520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)235.921, 235.921, 158.814
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Space group name HallI4bw2bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: x+1/2,-y,-z+3/4
#5: -x+1/2,y,-z+3/4
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1,x+1/2,z+5/4
#11: y+1,-x+1/2,z+5/4
#12: x+1,-y+1/2,-z+5/4
#13: -x+1,y+1/2,-z+5/4
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1chain "B"

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Auth seq-ID: 85 - 470 / Label seq-ID: 81 - 466

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
d_1AA
d_2BB

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.924000307082, -0.203576474116, -0.323697469404), (-0.139832270652, -0.607996576656, 0.781528693561), (-0.355907809126, 0.767396104995, 0.533322462908)ベクター: ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.924000307082, -0.203576474116, -0.323697469404), (-0.139832270652, -0.607996576656, 0.781528693561), (-0.355907809126, 0.767396104995, 0.533322462908)
ベクター: 83.3997032738, 21.571292693, 5.55601438451)

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要素

#1: タンパク質 Tripartite motif-containing protein 72 / Mitsugumin-53 / Mg53


分子量: 51816.363 Da / 分子数: 2 / 変異: C55S, C144S, K279H, A283H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Trim72, Mg53 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q1XH17
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM Hepes-NaOH pH 7.5, 250 mM MgCl2, 37% (w/v) 5/4 PO/OH

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1.00933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5.2→50 Å / Num. obs: 9007 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 28.8 % / Biso Wilson estimate: 311.87 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Net I/σ(I): 49.84
反射 シェル解像度: 5.2→5.29 Å / Num. unique obs: 452 / CC1/2: 0.523

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7XV2

7xv2


解像度: 5.2→38.86 Å / SU ML: 0.995 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 47.1228
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3152 880 10 %
Rwork0.2659 7923 -
obs0.2709 8803 99.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 443.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5.2→38.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6044 0 4 0 6048
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00226176
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.69098358
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411916
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00491102
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.1919832
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 4.53161190837 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
5.2-5.530.4871410.42841287X-RAY DIFFRACTION98.48
5.53-5.950.46371440.39921296X-RAY DIFFRACTION98.7
5.95-6.550.42231440.33111292X-RAY DIFFRACTION99.1
6.55-7.490.35861460.28581316X-RAY DIFFRACTION99.46
7.49-9.410.32281490.27641335X-RAY DIFFRACTION99.6
9.41-38.860.26441560.2271397X-RAY DIFFRACTION99.23
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.391778559371.05409919748-3.714872562544.44117941179-3.092936495847.03339836358-2.46935163421-2.12456783679-5.90027780643-0.3332105785690.12283304254-2.58965212333-0.2317412414710.9575821428562.541272619434.971170867890.874925132741-0.3528347167093.005215054150.2211106882414.87235649824-4.9966353516748.7985781905-62.8848573162
24.97523185329-5.315739533826.14543189685.32810984493-4.873860327717.741513981730.917259879663-0.967994500379-0.688669339012-0.590192239361-0.6570231801282.624589033340.4882113637440.728752463045-0.01016077864193.80916529344-1.30076938729-0.03405094275135.350667410751.138273946025.4733710394552.3790760831-0.157828476547-24.5418789825
3-0.827020654021-1.05312913231.073850962950.193100247358-0.138588812841-0.365372053305-0.595951452831-2.211691971131.145526237372.168216835941.00343349994-1.69345597462-0.4661718655520.366426062782-0.6389817977713.583256696040.234972933590.7182852199514.94011563878-0.4618109189244.9001437028968.3138868465-14.7737135032-3.04937953775
45.36065516094-0.631024800583-0.9726593852199.55144839443-6.34209060214.481899860530.320475601273-2.00435655029-0.221809768133-0.07289997845291.43215359852-0.193093806466-0.05835548064170.248744581425-1.755911447424.28234339546-0.0179418064657-0.2437232344174.25228514081-0.6889027483514.5206975474856.109954006228.3649995327-0.411300265387
58.9460506432-5.802041024034.238684272342.05812043352-2.645594621733.58349061385-1.14582702182-0.6020989096020.06672590318040.5229808749920.614621738915-0.696813471653-0.926381124545-0.2890306233880.8458100397943.91380953624-1.10451299216-0.7743854078583.232421034160.5982417556643.7425589964854.7999636005-13.6991272149-20.3805362333
62.65779619135-0.126418641679-0.7208582135346.05845015276-1.385540051550.4605072414660.497553792184-1.28896974240.3807312706592.02007842686-0.6013740076761.04810279437-1.642244570380.1782638870730.004056161563693.6154978608-0.08519886725320.09880224709054.40896985361-0.2776238831993.0688059095226.4533925923-0.7193548333261.421811054
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 85 through 132 )AA85 - 1321 - 48
22chain 'A' and (resid 133 through 229 )AA133 - 22949 - 145
33chain 'A' and (resid 230 through 302 )AA230 - 302146 - 214
44chain 'A' and (resid 303 through 470 )AA303 - 470215 - 382
55chain 'B' and (resid 85 through 251 )BB85 - 2511 - 167
66chain 'B' and (resid 252 through 470 )BB252 - 470168 - 382

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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