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万見
- EMDB-31150: Reconstituted proteoliposomes of TRIM72 in negative curvature #2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31150
タイトルReconstituted proteoliposomes of TRIM72 in negative curvature #2
マップデータReconstituted proteoliposomes of TRIM72 in negative curvature #2
試料
  • 複合体: TRIM72 complex with phosphatidylserine-enriched liposomes.
    • タンパク質・ペプチド: TRIM72
キーワードTRIM / Tripartite motif / Ubiquitin ligase / Coiled coil / B-box / PRY-SPRY / Membrane protein / LIGASE / METAL BINDING PROTEIN
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Park SH / Song HK
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Structure and activation of the RING E3 ubiquitin ligase TRIM72 on the membrane.
著者: Si Hoon Park / Juhyun Han / Byung-Cheon Jeong / Ju Han Song / Se Hwan Jang / Hyeongseop Jeong / Bong Heon Kim / Young-Gyu Ko / Zee-Yong Park / Kyung Eun Lee / Jaekyung Hyun / Hyun Kyu Song /
要旨: Defects in plasma membrane repair can lead to muscle and heart diseases in humans. Tripartite motif-containing protein (TRIM)72 (mitsugumin 53; MG53) has been determined to rapidly nucleate vesicles ...Defects in plasma membrane repair can lead to muscle and heart diseases in humans. Tripartite motif-containing protein (TRIM)72 (mitsugumin 53; MG53) has been determined to rapidly nucleate vesicles at the site of membrane damage, but the underlying molecular mechanisms remain poorly understood. Here we present the structure of Mus musculus TRIM72, a complete model of a TRIM E3 ubiquitin ligase. We demonstrated that the interaction between TRIM72 and phosphatidylserine-enriched membranes is necessary for its oligomeric assembly and ubiquitination activity. Using cryogenic electron tomography and subtomogram averaging, we elucidated a higher-order model of TRIM72 assembly on the phospholipid bilayer. Combining structural and biochemical techniques, we developed a working molecular model of TRIM72, providing insights into the regulation of RING-type E3 ligases through the cooperation of multiple domains in higher-order assemblies. Our findings establish a fundamental basis for the study of TRIM E3 ligases and have therapeutic implications for diseases associated with membrane repair.
履歴
登録2021年4月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年10月5日-
マップ公開2022年10月5日-
更新2023年10月11日-
現状2023年10月11日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_31150.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31150.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED BYTE
注釈Reconstituted proteoliposomes of TRIM72 in negative curvature #2
ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.6 Å
密度
最小 - 最大-128.0 - 127.0
平均 (標準偏差)19.864522999999998 (±25.003579999999999)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin716527-39
サイズ24322644
Spacing22624344
セルA: 1265.6 Å / B: 1360.7999 Å / C: 246.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : TRIM72 complex with phosphatidylserine-enriched liposomes.

全体名称: TRIM72 complex with phosphatidylserine-enriched liposomes.
要素
  • 複合体: TRIM72 complex with phosphatidylserine-enriched liposomes.
    • タンパク質・ペプチド: TRIM72

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超分子 #1: TRIM72 complex with phosphatidylserine-enriched liposomes.

超分子名称: TRIM72 complex with phosphatidylserine-enriched liposomes.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: TRIM72

分子名称: TRIM72 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GSAAPGLLRQ ELSCPLCLQL FDAPVTAECG HSFCRACLIR VAGEPAADGT VACPCCQAPT RPQALSTNL QLSRLVEGLA QVPQGHCEEH LDPLSIYCEQ DRTLVCGVCA SLGSHRGHRL L PAAEAQAR LKTQLPQQKM QLQEACMRKE KTVAVLEHQL VEVEETVRQF ...文字列:
GSAAPGLLRQ ELSCPLCLQL FDAPVTAECG HSFCRACLIR VAGEPAADGT VACPCCQAPT RPQALSTNL QLSRLVEGLA QVPQGHCEEH LDPLSIYCEQ DRTLVCGVCA SLGSHRGHRL L PAAEAQAR LKTQLPQQKM QLQEACMRKE KTVAVLEHQL VEVEETVRQF RGAVGEQLGK MR MFLAALE SSLDREAERV RGDAGVALRR ELSSLNSYLE QLRQMEKVLE EVADKPQTEF LMK FCLVTS RLQKILSESP PPARLDIQLP VISDDFKFQV WKKMFRALMP ALEELTFDPS SAHP SLVVS SSGRRVECSD QKAPPAGEDT RQFDKAVAVV AQQLLSQGEH YWEVEVGDKP RWALG VMAA DASRRGRLHA VPSQGLWLLG LRDGKILEAH VEAKEPRALR TPERPPARIG LYLSFA DGV LAFYDASNPD VLTPIFSFHE RLPGPVYPIF DVCWHDKGKN AQPLLLVGPE QEQA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE
切片作成その他: NO SECTIONING

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 3.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用した粒子像数: 61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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