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Yorodumi- PDB-7vph: Crystal structure of the C-terminal tail of SARS-CoV-2 Orf6 compl... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7vph | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of the C-terminal tail of SARS-CoV-2 Orf6 complex with human nucleoporin pair Rae1-Nup98 | ||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN / Complex / Coronavirus / RNA nuclear export / Protein binding | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationTranslation of Accessory Proteins / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore complex assembly / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / nuclear pore organization / nuclear pore cytoplasmic filaments / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body ...Translation of Accessory Proteins / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore complex assembly / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / nuclear pore organization / nuclear pore cytoplasmic filaments / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / nuclear localization sequence binding / structural constituent of nuclear pore / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA export from nucleus / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / mitotic spindle pole / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / host cell Golgi membrane / SUMOylation of DNA replication proteins / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / serine-type peptidase activity / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / nuclear periphery / protein sequestering activity / regulation of mitotic spindle organization / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of chromatin organization proteins / ubiquitin binding / HCMV Late Events / promoter-specific chromatin binding / molecular condensate scaffold activity / Transcriptional regulation by small RNAs / RHO GTPases Activate Formins / ISG15 antiviral mechanism / fibrillar center / protein import into nucleus / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / microtubule binding / transcription coactivator activity / nuclear body / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ribonucleoprotein complex / cell division / mRNA binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human)![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Li, T. / Guo, H. / Yang, T. / Wen, Y. / Ji, X. | ||||||
| Funding support | China, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Front Mol Biosci / Year: 2021Title: Molecular Mechanism of SARS-CoVs Orf6 Targeting the Rae1-Nup98 Complex to Compete With mRNA Nuclear Export. Authors: Li, T. / Wen, Y. / Guo, H. / Yang, T. / Yang, H. / Ji, X. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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| PDBx/mmCIF format | 7vph.cif.gz | 640.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7vph.ent.gz | 533.4 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 7vph.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 7vph_validation.pdf.gz | 529.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 7vph_full_validation.pdf.gz | 561.5 KB | Display | |
| Data in XML | 7vph_validation.xml.gz | 56.8 KB | Display | |
| Data in CIF | 7vph_validation.cif.gz | 77.7 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vp/7vph ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vp/7vph | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 7vpgC ![]() 3mmyS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 42398.527 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RAE1, MRNP41 / Production host: ![]() #2: Protein | Mass: 7785.728 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: NUP98, ADAR2 / Production host: ![]() References: UniProt: P52948, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases #3: Protein/peptide | Mass: 2486.661 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) ![]() References: UniProt: P0DTC6 #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.83 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 100 mM Sodium citrate pH 5.5, 20% PEG 3350 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U1 / Wavelength: 0.979 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 23, 2021 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.796→41.065 Å / Num. obs: 51228 / % possible obs: 99.32 % / Redundancy: 3.3 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 1 |
| Reflection shell | Resolution: 2.8→2.85 Å / Num. unique obs: 5087 / CC1/2: 0.58 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 3MMY Resolution: 2.8→41.06 Å / SU ML: 0.43 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.88 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→41.06 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
China, 1items
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