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万見
- PDB-7tgq: Zinc finger antiviral protein (ZAP) central domain bound to ADP-ribose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tgq
タイトルZinc finger antiviral protein (ZAP) central domain bound to ADP-ribose
要素Zinc finger CCCH-type antiviral protein 1
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / restriction factor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of RIG-I signaling pathway / positive regulation of mRNA catabolic process / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of type I interferon production / positive regulation of interferon-beta production / response to virus / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / late endosome / defense response to virus ...positive regulation of RIG-I signaling pathway / positive regulation of mRNA catabolic process / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of type I interferon production / positive regulation of interferon-beta production / response to virus / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / late endosome / defense response to virus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / lysosome / cadherin binding / innate immune response / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #50 / ZAP, zinc finger / ZAP, helix turn helix N-terminal domain / Zap helix turn helix N-terminal domain / Zinc-finger antiviral protein (ZAP) zinc finger domain 3 / WWE domain / : / WWE domain / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / WWE domain superfamily ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #50 / ZAP, zinc finger / ZAP, helix turn helix N-terminal domain / Zap helix turn helix N-terminal domain / Zinc-finger antiviral protein (ZAP) zinc finger domain 3 / WWE domain / : / WWE domain / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / Zinc finger CCCH-type antiviral protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Pornillos, O.P.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01-AI150479 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54-AI150470 米国
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2022
タイトル: Poly(ADP-ribose) potentiates ZAP antiviral activity.
著者: Xue, G. / Braczyk, K. / Goncalves-Carneiro, D. / Dawidziak, D.M. / Sanchez, K. / Ong, H. / Wan, Y. / Zadrozny, K.K. / Ganser-Pornillos, B.K. / Bieniasz, P.D. / Pornillos, O.
履歴
登録2022年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zinc finger CCCH-type antiviral protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1295
ポリマ－23,3861
非ポリマー7434
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.958, 89.958, 52.807
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Space group name HallP32"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x-y,-y,-z
#5: -x,-x+y,-z
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-857-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Zinc finger CCCH-type antiviral protein 1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 13 / ARTD13 / Inactive Poly [ADP-ribose] polymerase 13 ...ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 13 / ARTD13 / Inactive Poly [ADP-ribose] polymerase 13 / PARP13 / Zinc finger CCCH domain-containing protein 2 / Zinc finger antiviral protein / ZAP


分子量: 23386.410 Da / 分子数: 1 / 断片: central domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZC3HAV1, ZC3HDC2, PRO1677 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7Z2W4
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-APR / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 559.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.8-1.1 M sodium nitrate, 0.1 M sodium acetate / PH範囲: 4.8-6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→50 Å / Num. obs: 17745 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.2 % / Biso Wilson estimate: 24.12 Å2 / CC1/2: 0.987 / CC star: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.114 / Net I/σ(I): 25.2
反射 シェル解像度: 1.97→2 Å / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 875 / CC1/2: 0.458 / Rpim(I) all: 0.592 / Rrim(I) all: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7KZH

7kzh


解像度: 2→43.71 Å / SU ML: 0.2644 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 31.6226
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2728 843 5.27 %
Rwork0.2381 15156 -
obs0.2399 15999 90.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→43.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1446 0 45 75 1566
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01411534
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03912091
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0626223
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0078258
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.024197
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.10.3214820.29371218X-RAY DIFFRACTION44.84
2.1-2.260.28951320.26122746X-RAY DIFFRACTION99.93
2.26-2.490.34791450.29772774X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.850.32811650.27722738X-RAY DIFFRACTION100
2.85-3.590.29691680.23532780X-RAY DIFFRACTION100
3.59-43.710.20081510.19662900X-RAY DIFFRACTION99.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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