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- PDB-7tdp: Structure of Paenibacillus polymyxa GS bound to Met-Sox-P-ADP (Tr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tdp
タイトルStructure of Paenibacillus polymyxa GS bound to Met-Sox-P-ADP (Transition state complex) to 1.98 Angstom
要素Glutamine synthetase
キーワードLIGASE / glutamate-ammonium ligase / GlnR / GS / feedback inhibition / transcription coregulator / glnRA
機能・相同性
機能・相同性情報


polyamine catabolic process / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily ...Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE / Glutamine synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Paenibacillus polymyxa (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Schumacher, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM130290 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Molecular dissection of the glutamine synthetase-GlnR nitrogen regulatory circuitry in Gram-positive bacteria.
著者: Brady A Travis / Jared V Peck / Raul Salinas / Brandon Dopkins / Nicholas Lent / Viet D Nguyen / Mario J Borgnia / Richard G Brennan / Maria A Schumacher /
要旨: How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine ...How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine synthetase (GS), a dodecameric machine that assimilates ammonium into glutamine, and the GlnR repressor. GlnR detects nitrogen excess indirectly by binding glutamine-feedback-inhibited-GS (FBI-GS), which activates its transcription-repression function. The molecular mechanisms behind this regulatory circuitry, however, are unknown. Here we describe biochemical and structural analyses of GS and FBI-GS-GlnR complexes from pathogenic and non-pathogenic Gram-positive bacteria. The structures show FBI-GS binds the GlnR C-terminal domain within its active-site cavity, juxtaposing two GlnR monomers to form a DNA-binding-competent GlnR dimer. The FBI-GS-GlnR interaction stabilizes the inactive GS conformation. Strikingly, this interaction also favors a remarkable dodecamer to tetradecamer transition in some GS, breaking the paradigm that all bacterial GS are dodecamers. These data thus unveil unique structural mechanisms of transcription and enzymatic regulation.
履歴
登録2022年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,29818
ポリマ－151,0173
非ポリマー2,28115
水14,394799
1
A: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)613,19272
ポリマ－604,06812
非ポリマー9,12460
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation8_556-y,-x,-z+11
Buried area78420 Å2
ΔGint-764 kcal/mol
Surface area173310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)164.009, 164.009, 141.528
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Glutamine synthetase


分子量: 50338.988 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paenibacillus polymyxa (バクテリア)
遺伝子: glnA2, LK13_01575, NCTC10343_02989 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0F0G8G2, glutamine synthetase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-P3S / L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE


分子量: 260.205 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H13N2O6PS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 799 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.97 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 30% PEG mono methyl ether 2000, 0.1 M Tris pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→48.7 Å / Num. obs: 132443 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 13.1 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.03 / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 12010 / CC1/2: 0.486 / Rpim(I) all: 0.544 / Rsym value: 1.154

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LNI

4lni


解像度: 1.98→48.7 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2006 1992 1.51 %
Rwork0.1708 130336 -
obs0.1713 132328 98.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.37 Å2 / Biso mean: 42.1516 Å2 / Biso min: 20.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.98→48.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10524 0 135 799 11458
Biso mean--32.37 45.85 -
残基数----1317
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.98-2.020.38651100.38997295740578
2.02-2.080.35841400.27719219935999
2.08-2.140.26341440.244693529496100
2.14-2.210.241440.220194119555100
2.21-2.290.23841410.226393119452100
2.29-2.380.23221430.19194139556100
2.38-2.490.20671450.185893849529100
2.49-2.620.22041440.183594119555100
2.62-2.780.22251440.185194289572100
2.78-30.23251450.182994569601100
3-3.30.22031460.170995009646100
3.3-3.780.19221450.151395409685100
3.78-4.760.13911480.124996339781100
4.76-48.70.16451530.144998310136100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.1311 Å / Origin y: 17.0315 Å / Origin z: 41.6451 Å
111213212223313233
T0.1909 Å2-0.0288 Å20.0256 Å2-0.4373 Å20.0196 Å2--0.1896 Å2
L0.5589 °20.0465 °20.0717 °2-0.463 °20.0408 °2--0.1342 °2
S-0.0381 Å °0.3209 Å °0.01 Å °-0.0572 Å °0.1005 Å °-0.0058 Å °-0.0132 Å °0.0235 Å °-0.0634 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 601
2X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 601
3X-RAY DIFFRACTION1allB2 - 601
4X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 9
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 821

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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