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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7tdp | ||||||
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タイトル | Structure of Paenibacillus polymyxa GS bound to Met-Sox-P-ADP (Transition state complex) to 1.98 Angstom | ||||||
![]() | Glutamine synthetase | ||||||
![]() | LIGASE / glutamate-ammonium ligase / GlnR / GS / feedback inhibition / transcription coregulator / glnRA | ||||||
機能・相同性 | ![]() polyamine catabolic process / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Schumacher, M.A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Molecular dissection of the glutamine synthetase-GlnR nitrogen regulatory circuitry in Gram-positive bacteria. 著者: Brady A Travis / Jared V Peck / Raul Salinas / Brandon Dopkins / Nicholas Lent / Viet D Nguyen / Mario J Borgnia / Richard G Brennan / Maria A Schumacher / ![]() 要旨: How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine ...How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine synthetase (GS), a dodecameric machine that assimilates ammonium into glutamine, and the GlnR repressor. GlnR detects nitrogen excess indirectly by binding glutamine-feedback-inhibited-GS (FBI-GS), which activates its transcription-repression function. The molecular mechanisms behind this regulatory circuitry, however, are unknown. Here we describe biochemical and structural analyses of GS and FBI-GS-GlnR complexes from pathogenic and non-pathogenic Gram-positive bacteria. The structures show FBI-GS binds the GlnR C-terminal domain within its active-site cavity, juxtaposing two GlnR monomers to form a DNA-binding-competent GlnR dimer. The FBI-GS-GlnR interaction stabilizes the inactive GS conformation. Strikingly, this interaction also favors a remarkable dodecamer to tetradecamer transition in some GS, breaking the paradigm that all bacterial GS are dodecamers. These data thus unveil unique structural mechanisms of transcription and enzymatic regulation. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 556 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 454.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7tdvC ![]() 7teaC ![]() 7tecC ![]() 7tenC ![]() 7tf6C ![]() 7tf7C ![]() 7tf9C ![]() 7tfaC ![]() 7tfbC ![]() 7tfcC ![]() 7tfdC ![]() 7tfeC ![]() 4lniS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50338.988 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: glnA2, LK13_01575, NCTC10343_02989 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-MG / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.97 % |
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結晶化 | 温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 30% PEG mono methyl ether 2000, 0.1 M Tris pH 8.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.08 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.98→48.7 Å / Num. obs: 132443 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 13.1 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.03 / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 15.4 |
反射 シェル | 解像度: 1.98→2.05 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 12010 / CC1/2: 0.486 / Rpim(I) all: 0.544 / Rsym value: 1.154 |
-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4LNI 解像度: 1.98→48.7 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.31 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 111.37 Å2 / Biso mean: 42.1516 Å2 / Biso min: 20.44 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.98→48.7 Å
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 17.1311 Å / Origin y: 17.0315 Å / Origin z: 41.6451 Å
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精密化 TLSグループ |
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