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- PDB-7s0y: Structures of TcdB in complex with Cdc42 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s0y
タイトルStructures of TcdB in complex with Cdc42
要素
  • Cell division control protein 42 homolog
  • Toxin B
キーワードHYDROLASE / toxin / substrate / enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / Golgi transport complex / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / positive regulation of pinocytosis / modification of synaptic structure / Cdc42 protein signal transduction / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration ...GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / Golgi transport complex / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / positive regulation of pinocytosis / modification of synaptic structure / Cdc42 protein signal transduction / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / GTP-dependent protein binding / modulation by host of viral process / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / cardiac conduction system development / Inactivation of CDC42 and RAC1 / glucosyltransferase activity / establishment of Golgi localization / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / positive regulation of intracellular protein transport / neuropilin signaling pathway / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / dendritic spine morphogenesis / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of stress fiber assembly / thioesterase binding / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of lamellipodium assembly / nuclear migration / adherens junction organization / DCC mediated attractive signaling / sprouting angiogenesis / CD28 dependent Vav1 pathway / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of filopodium assembly / host cell cytosol / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / regulation of postsynapse organization / regulation of mitotic nuclear division / RHOV GTPase cycle / phagocytosis, engulfment / establishment or maintenance of cell polarity / heart contraction / positive regulation of cytokinesis / Myogenesis / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / phagocytic vesicle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / cysteine-type peptidase activity / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / RAC1 GTPase cycle / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / host cell endosome membrane / small monomeric GTPase / secretory granule / positive regulation of DNA replication / filopodium / actin filament organization / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / RHO GTPases Activate Formins / FCGR3A-mediated phagocytosis / positive regulation of JNK cascade / EGFR downregulation / MAPK6/MAPK4 signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse / G protein activity / cellular response to type II interferon / mitotic spindle / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / G beta:gamma signalling through CDC42 / VEGFA-VEGFR2 Pathway
類似検索 - 分子機能
Cdc42 / TcdA/TcdB toxin, N-terminal helical domain / TcdB toxin N-terminal helical domain / TcdA/TcdB toxin, catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB toxin, pore forming domain / TcdA/TcdB pore forming domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain superfamily / Peptidase C80 family ...Cdc42 / TcdA/TcdB toxin, N-terminal helical domain / TcdB toxin N-terminal helical domain / TcdA/TcdB toxin, catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB toxin, pore forming domain / TcdA/TcdB pore forming domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain superfamily / Peptidase C80 family / CGT/MARTX cysteine protease (CPD) domain profile. / Choline-binding repeat / Putative cell wall binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Toxin B / Cell division control protein 42 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridioides difficile (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Zheng, L. / Rongsheng, J. / Peng, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Structural basis for selective modification of Rho and Ras GTPases by Clostridioides difficile toxin B.
著者: Liu, Z. / Zhang, S. / Chen, P. / Tian, S. / Zeng, J. / Perry, K. / Dong, M. / Jin, R.
履歴
登録2021年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Toxin B
B: Cell division control protein 42 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,92117
ポリマ－82,9372
非ポリマー1,98315
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6750 Å2
ΔGint-181 kcal/mol
Surface area31600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.354, 140.948, 111.803
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Toxin B


分子量: 63026.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridioides difficile (バクテリア)
遺伝子: tcdB, toxB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P18177, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 19910.857 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60953, small monomeric GTPase

-
非ポリマー , 6種, 38分子

#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: UDP*YM
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.67 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium cacodylate (pH 6.6), 2.4 M ammonium sulfate, and 2.5% (v/v) Jeffamine M-600 (pH 7.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→111.8 Å / Num. obs: 24433 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 2.79→2.94 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 3527 / CC1/2: 0.865

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BVM

2bvm


解像度: 2.79→92.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 17.558 / SU ML: 0.329 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.372 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25924 1241 5.1 %RANDOM
Rwork0.21437 ---
obs0.21666 23173 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 77.173 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.82 Å20 Å20 Å2
2--4.68 Å20 Å2
3----2.86 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.79→92.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5787 0 110 23 5920
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0135998
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175373
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.311.6568136
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1591.58112539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.355720
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.72124.809314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.801151058
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.11520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0510.2790
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026599
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021173
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.5248.2552886
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.5128.2532885
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.99412.3783604
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.99612.3813605
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1988.5733112
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.1248.5223060
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.4612.6464454
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.51495.0886627
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.51795.1046621
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.79→2.862 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 84 -
Rwork0.298 1715 -
obs--99.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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