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- PDB-7rvj: Segment from the human prion protein 169-175 YSNQNNF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rvj
タイトルSegment from the human prion protein 169-175 YSNQNNF
要素Major prion protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / prion / fibril / human prion
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / NCAM1 interactions / ATP-dependent protein binding / type 5 metabotropic glutamate receptor binding ...negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / NCAM1 interactions / ATP-dependent protein binding / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of interleukin-17 production / cupric ion binding / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein processing / dendritic spine maintenance / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / extrinsic component of membrane / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of amyloid-beta formation / cuprous ion binding / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / long-term memory / response to cadmium ion / inclusion body / neuron projection maintenance / tubulin binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / cellular response to copper ion / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / protein homooligomerization / cellular response to xenobiotic stimulus / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / signaling receptor activity / protein-folding chaperone binding / amyloid-beta binding / response to oxidative stress / protease binding / nuclear membrane / microtubule binding / molecular adaptor activity / transmembrane transporter binding / learning or memory / postsynapse / regulation of cell cycle / postsynaptic density / intracellular signal transduction / membrane raft / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / cell surface / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / AB INITIO PHASING / 解像度: 1 Å
データ登録者Glynn, C. / Rodriguez, J.A. / Hernandez, E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM128867 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1F31AI143368 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structural and Biophysical Consequences of Sequence Variation in the B2a2 Loop of Mammalian Prions
著者: Glynn, C. / Hernandez, E. / Gallagher-Jones, M. / Miao, J. / Rodriguez, J.A.
履歴
登録2021年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
B: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,7722
ポリマ－1,7722
非ポリマー00
水1448
1
A: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8861
ポリマ－8861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8861
ポリマ－8861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)24.390, 4.950, 20.860
Angle α, β, γ (deg.)86.520, 77.160, 85.680
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Major prion protein / PrP / ASCR / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 885.878 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 169-175 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04156
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 1
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

-
試料調製

構成要素名称: Major prion protein / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 0.1 M sodium/potassium phosphate, pH 6.2, 10% w/v PEG3000

-
データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1
EM回折カメラ長: 1 mm
回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: OTHER / 波長: 0.0251 Å
検出器タイプ: TVIPS TEMCAM-F416 / 検出器: CMOS / 日付: 2016年8月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長波長: 0.0251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→11.87 Å / Num. obs: 4309 / % possible obs: 85.8 % / 冗長度: 5.518 % / Biso Wilson estimate: 0.46 Å2 / CC1/2: 0.957 / Rmerge(I) obs: 0.283 / Rrim(I) all: 0.308 / Χ2: 0.754 / Net I/σ(I): 4.49
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.01-1.032.3090.4781.724713612040.3360.57356.5
1.03-1.063.7110.4812.2510283362770.5920.54982.4
1.06-1.094.2070.4422.5212793523040.620.49686.4
1.09-1.124.5470.4093.0313643473000.730.45686.5
1.12-1.164.8310.3323.6914883493080.8650.36788.3
1.16-1.25.3160.3583.8215473312910.7140.39387.9
1.2-1.255.3970.353.8616033422970.7320.38586.8
1.25-1.34.9740.3573.711442582300.7150.39689.1
1.3-1.365.8570.344.1614292792440.8120.37287.5
1.36-1.426.1990.3454.3714322582310.770.37589.5
1.42-1.56.3990.3184.9115872842480.7730.34587.3
1.5-1.597.4940.3135.917912622390.8310.33691.2
1.59-1.77.0760.2616.114932342110.8990.27990.2
1.7-1.845.9660.2875.5310441931750.8730.31290.7
1.84-2.016.2560.2576.3210511911680.9420.27888
2.01-2.256.8880.2397.0812261951780.9690.25791.3
2.25-2.67.7970.2248.1711931661530.9510.23992.2
2.6-3.185.740.2077.145971191040.9550.22587.4
3.18-4.56.6450.2518.147111161070.960.2792.2
4.5-11.877.5250.1789.1730151400.9840.18978.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
EM 3D crystal entity∠α: 86.52 ° / ∠β: 77.16 ° / ∠γ: 85.68 ° / A: 24.39 Å / B: 4.95 Å / C: 20.86 Å / 空間群名: P1 / 空間群番号: 1
3次元再構成解像度: 1 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1→11.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.86 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.858 / SU R Cruickshank DPI: 0.047 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.044 / SU Rfree Blow DPI: 0.043 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.043
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 429 9.96 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.226 4309 84.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 10.81 Å2 / Biso mean: 3.67 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.2915 Å20.0531 Å21.3435 Å2
2--2.1983 Å20.2399 Å2
3----4.4898 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1→11.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数126 0 0 8 134
Biso mean---4.4 -
残基数----14
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_dihedral_angle_d42SINUSOIDAL2
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_trig_c_planes10HARMONIC2
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_gen_planes36HARMONIC5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_it226HARMONIC20
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_nbd0SEMIHARMONIC5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_improper_torsion
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_pseud_angle
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_chiral_improper_torsion14SEMIHARMONIC5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_sum_occupancies
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_utility_distance
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_utility_angle
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_utility_torsion
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_ideal_dist_contact205SEMIHARMONIC4
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_bond_d226HARMONIC20.01
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_angle_deg384HARMONIC20.91
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_omega_torsion3.03
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_other_torsion22.1
LS精密化 シェル解像度: 1→1.12 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2355 111 10.77 %
Rwork0.2203 920 -
obs--73.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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