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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7rvh | |||||||||
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Title | Q172E mutant of the bank vole prion protein 168-176 QYNNENNFV | |||||||||
![]() | Major prion protein | |||||||||
![]() | PROTEIN FIBRIL / amyloid / prion / fibril | |||||||||
Function / homology | ![]() side of membrane / protein homooligomerization / Golgi apparatus / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY / electron crystallography / AB INITIO PHASING / Resolution: 0.9 Å | |||||||||
![]() | Glynn, C. / Rodriguez, J.A. / Hernandez, E. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural and Biophysical Consequences of Sequence Variation in the B2a2 Loop of Mammalian Prions Authors: Glynn, C. / Hernandez, E. / Gallagher-Jones, M. / Miao, J. / Rodriguez, J.A. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 13.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 6.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 387.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 386.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 2.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 2.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7rvcC ![]() 7rvdC ![]() 7rveC ![]() 7rvfC ![]() 7rvgC ![]() 7rviC ![]() 7rvjC ![]() 7rvkC ![]() 7rvlC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein/peptide | Mass: 1141.147 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 168-176 / Mutation: Q172E / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY / Number of used crystals: 1 |
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EM experiment | Aggregation state: 3D ARRAY / 3D reconstruction method: electron crystallography |
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Sample preparation
Component | Name: Major prion protein / Type: COMPLEX / Entity ID: #1 / Source: NATURAL |
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Source (natural) | Organism: ![]() |
Specimen | Embedding applied: NO / Shadowing applied: NO / Staining applied: NO / Vitrification applied: NO |
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.5 Details: 0.1 M lithium sulfate, 2.5 M sodium chloride, 0.1 M sodium acetate, pH 4.5 |
-Data collection
Experimental equipment | ![]() Model: Tecnai F30 / Image courtesy: FEI Company | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Microscopy | Model: FEI TECNAI F30 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Electron gun | Electron source: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Electron lens | Mode: DIFFRACTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Specimen holder | Cryogen: NITROGEN | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Image recording | Film or detector model: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k) / Num. of grids imaged: 1 / Num. of real images: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
EM diffraction | Camera length: 1 mm | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction source | Source: ELECTRON MICROSCOPE / Type: OTHER / Wavelength: 0.0251 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: TVIPS TEMCAM-F416 / Detector: CMOS / Date: Feb 15, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: electron | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.0251 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 0.9→7.98 Å / Num. obs: 3437 / % possible obs: 81 % / Redundancy: 5.383 % / Biso Wilson estimate: 6.859 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.197 / Rrim(I) all: 0.214 / Χ2: 0.824 / Net I/σ(I): 5.21 / Num. measured all: 18502 / Scaling rejects: 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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EM 3D crystal entity | ∠α: 94.85 ° / ∠β: 90.26 ° / ∠γ: 99.99 ° / A: 4.87 Å / B: 10.06 Å / C: 30.66 Å / Space group name: P1 / Space group num: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D reconstruction | Resolution: 0.9 Å / Resolution method: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / Symmetry type: 3D CRYSTAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement | Method to determine structure: AB INITIO PHASING / Resolution: 0.9→7.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 0.445 / SU ML: 0.027 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.038 / ESU R Free: 0.038 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 34.91 Å2 / Biso mean: 4.586 Å2 / Biso min: 0.84 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 0.9→7.98 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 0.9→0.923 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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