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- PDB-7rvd: Segment from the mouse/cow prion protein 168-176 QYSNQNNFV -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rvd
タイトルSegment from the mouse/cow prion protein 168-176 QYSNQNNFV
要素Major prion protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / prion / fibril / mouse / cow
機能・相同性
機能・相同性情報


Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / negative regulation of interleukin-17 production ...Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / negative regulation of interleukin-17 production / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / nucleobase-containing compound metabolic process / response to copper ion / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-2 production / activation of protein kinase activity / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / cuprous ion binding / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / response to cadmium ion / side of membrane / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / positive regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of protein phosphorylation / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein homooligomerization / terminal bouton / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to xenobiotic stimulus / regulation of protein localization / protein-folding chaperone binding / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / microtubule binding / protease binding / nuclear membrane / transmembrane transporter binding / response to oxidative stress / molecular adaptor activity / postsynaptic density / learning or memory / membrane raft / copper ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子線結晶学 / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.003 Å
データ登録者Glynn, C. / Rodriguez, J.A. / Hernandez, E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM128867 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1F31AI143368 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structural and Biophysical Consequences of Sequence Variation in the B2a2 Loop of Mammalian Prions
著者: Glynn, C. / Rodriguez, J.A. / Hernandez, E.
履歴
登録2021年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,1131
ポリマ－1,1131
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area1380 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)4.870, 10.170, 31.290
Angle α, β, γ (deg.)94.650, 90.730, 101.150
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Major prion protein / PrP / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 1113.137 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 167-175 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: also Bos taurus / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P04925

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 1
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Major prion protein / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.5 M zinc acetate, 15% ethanol, 0.2 M MES, pH 6

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1
EM回折カメラ長: 1 mm
回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: OTHER / 波長: 0.0251 Å
検出器タイプ: TVIPS TEMCAM-F416 / 検出器: CMOS / 日付: 2016年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長波長: 0.0251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→10.391 Å / Num. obs: 2977 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 2.996 % / Biso Wilson estimate: 4.54 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rrim(I) all: 0.197 / Χ2: 0.952 / Net I/σ(I): 3.99 / Num. measured all: 8918 / Scaling rejects: 24
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1-1.032.4330.5141.335232272150.7420.6594.7
1.03-1.052.540.4781.514802071890.8060.59891.3
1.05-1.082.5120.3172.155402322150.9060.39392.7
1.08-1.122.7680.2852.686202352240.9050.34795.3
1.12-1.153.0250.3342.985992101980.860.39994.3
1.15-1.23.1330.2963.096582222100.9350.35594.6
1.2-1.242.7980.2712.935121911830.9280.32995.8
1.24-1.293.0060.2743.364871681620.9390.32596.4
1.29-1.352.9180.2373.54641661590.9390.28495.8
1.35-1.413.1170.2463.835331811710.9220.29494.5
1.41-1.493.40.2224.755441711600.9450.26193.6
1.49-1.583.4910.2015.165691701630.9690.23395.9
1.58-1.693.4440.176.124651471350.9490.19891.8
1.69-1.832.970.1635.542971081000.9640.19992.6
1.83-23.1880.1536.434081371280.9870.18293.4
2-2.243.2290.1217.33391121050.9860.14593.8
2.24-2.583.7140.1268.26364108980.9720.14690.7
2.58-3.163.030.097.7120374670.9940.10690.5
3.16-4.473.2770.1298.8521370650.9880.15192.9
4.47-10.3913.3330.1717.8110034300.9750.19488.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
EM 3D crystal entity∠α: 94.65 ° / ∠β: 90.73 ° / ∠γ: 101.15 ° / A: 4.87 Å / B: 10.17 Å / C: 31.29 Å / 空間群名: P1 / 空間群番号: 1
3次元再構成解像度: 1.003 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.003→10.391 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.05 / 位相誤差: 28.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2499 265 9.03 %
Rwork0.2011 2670 -
obs0.2056 2935 93.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 40.87 Å2 / Biso mean: 8.4907 Å2 / Biso min: 1.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.003→10.391 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数79 0 0 0 79
残基数----9
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.00880
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d0.92108
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.09610
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.00516
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d15.24928
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.0035-1.26390.25661290.1994130091
1.2639-100.24711360.2019137097

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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