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- PDB-7ruu: Structure of Human ATP:Cobalamin Adenosyltransferase R190C bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ruu
タイトルStructure of Human ATP:Cobalamin Adenosyltransferase R190C bound to adenosylcobalamin
要素Corrinoid adenosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / ATP:cobalamin adenosyl transferase / cobalamin / vitamin B12 / patient mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective MMAB causes MMA, cblB type / Cobalamin (Cbl) metabolism / cobalamin metabolic process / corrinoid adenosyltransferase activity / transferase activity, transferring alkyl or aryl (other than methyl) groups / 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; - / cobalamin binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Cobalamin adenosyltransferase-like / Corrinoid adenosyltransferase, PduO-type / Cobalamin adenosyltransferase / Cobalamin adenosyltransferase-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-DEOXYADENOSINE / ACETATE ION / COBALAMIN / : / Corrinoid adenosyltransferase MMAB
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Mascarenhas, R. / Gouda, H. / Koutmos, M. / Banerjee, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK45776 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Patient mutations in human ATP:cob(I)alamin adenosyltransferase differentially affect its catalytic versus chaperone functions.
著者: Gouda, H. / Mascarenhas, R. / Pillay, S. / Ruetz, M. / Koutmos, M. / Banerjee, R.
履歴
登録2021年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Corrinoid adenosyltransferase
B: Corrinoid adenosyltransferase
C: Corrinoid adenosyltransferase
D: Corrinoid adenosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,40520
ポリマ－86,6674
非ポリマー6,73916
水4,468248
1
A: Corrinoid adenosyltransferase
ヘテロ分子

A: Corrinoid adenosyltransferase
ヘテロ分子

A: Corrinoid adenosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,15618
ポリマ－65,0003
非ポリマー5,15715
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area11520 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area18270 Å2
手法PISA
2
C: Corrinoid adenosyltransferase
D: Corrinoid adenosyltransferase
ヘテロ分子

B: Corrinoid adenosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,02014
ポリマ－65,0003
非ポリマー5,02011
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_544-x+y+1/3,-x-1/3,z-1/31
Buried area11730 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area17690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.807, 121.807, 171.629
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-302-

K

21A-303-

K

31D-463-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Corrinoid adenosyltransferase / Cob(II)alamin adenosyltransferase / Cob(II)yrinic acid a / c-diamide adenosyltransferase / ...Cob(II)alamin adenosyltransferase / Cob(II)yrinic acid a / c-diamide adenosyltransferase / Cobinamide/cobalamin adenosyltransferase / Methylmalonic aciduria type B protein


分子量: 21666.643 Da / 分子数: 4 / 変異: R190C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMAB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96EY8, corrinoid adenosyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 264分子

#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物
ChemComp-5AD / 5'-DEOXYADENOSINE / 5′-デオキシアデノシン


分子量: 251.242 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 30% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol, 100 mM sodium acetate pH 4.6, 20 mM calcium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→39.75 Å / Num. obs: 80886 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.6 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / Rmerge(I) obs: 0.11 / Num. unique obs: 4590 / CC1/2: 0.69

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
DIALSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2IDX

2idx


解像度: 1.85→36.159 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 22.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.202 4077 5.04 %
Rwork0.1772 76786 -
obs0.1785 80863 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.2 Å2 / Biso mean: 42.0263 Å2 / Biso min: 20.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→36.159 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4541 0 459 248 5248
Biso mean--41.09 46.87 -
残基数----593
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8501-1.87180.3641330.3213261299
1.8718-1.89470.30321300.28932645100
1.8947-1.91860.28551370.26792664100
1.9186-1.94390.25451090.25382669100
1.9439-1.97050.27811020.23622762100
1.9705-1.99870.29161350.22312617100
1.9987-2.02850.23461510.2162650100
2.0285-2.06020.22781410.20932689100
2.0602-2.0940.24081510.21082616100
2.094-2.13010.2261250.20682629100
2.1301-2.16880.21131310.1972680100
2.1688-2.21050.22781580.19222664100
2.2105-2.25560.22631500.18542623100
2.2556-2.30460.21071280.17572653100
2.3046-2.35820.18741550.17382616100
2.3582-2.41720.20091840.18152612100
2.4172-2.48260.19121330.18092686100
2.4826-2.55560.19091260.17962617100
2.5556-2.6380.20821600.1807262799
2.638-2.73230.2251360.18542648100
2.7323-2.84170.20591190.19032670100
2.8417-2.97090.19981830.18362616100
2.9709-3.12750.19451450.17872668100
3.1275-3.32330.21071240.17692632100
3.3233-3.57970.17921630.17262653100
3.5797-3.93950.15921280.16042678100
3.9395-4.50870.19351510.13972630100
4.5087-5.67690.20031440.1672262299
5.6769-36.10.19421450.1642638100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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