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万見
- PDB-7qeh: LTA-binding domain of SlpA, the S-layer protein from Lactobacillu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qeh
タイトルLTA-binding domain of SlpA, the S-layer protein from Lactobacillus amylovorus
要素S-layer
キーワードCELL ADHESION / s-layer / LTA-binding / lactobacillus amylovorus / polymer binding
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of cell wall / S-layer / peptidoglycan-based cell wall
類似検索 - 分子機能
: / : / SlpA N-terminal domain / SlpA domain II / Lactobacillus surface layer protein / Surface layer protein A domain / Surface layer protein A domain
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / S-layer
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus amylovorus (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Eder, M. / Dordic, A. / Sagmeister, T. / Pavkov-Keller, T.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundP29432 オーストリア
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2024
タイトル: The molecular architecture of Lactobacillus S-layer: Assembly and attachment to teichoic acids.
著者: Sagmeister, T. / Gubensak, N. / Buhlheller, C. / Grininger, C. / Eder, M. / Ðordic, A. / Millan, C. / Medina, A. / Murcia, P.A.S. / Berni, F. / Hynonen, U. / Vejzovic, D. / Damisch, E. / ...著者: Sagmeister, T. / Gubensak, N. / Buhlheller, C. / Grininger, C. / Eder, M. / Ðordic, A. / Millan, C. / Medina, A. / Murcia, P.A.S. / Berni, F. / Hynonen, U. / Vejzovic, D. / Damisch, E. / Kulminskaya, N. / Petrowitsch, L. / Oberer, M. / Palva, A. / Malanovic, N. / Codee, J. / Keller, W. / Uson, I. / Pavkov-Keller, T.
履歴
登録2021年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-layer
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3272
ポリマ－16,2321
非ポリマー951
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)30.561, 43.481, 89.107
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 S-layer


分子量: 16231.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus amylovorus (strain GRL 1112) (乳酸菌)
株: GRL 1112 / 遺伝子: LA2_00970 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E4SK47
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Morpheus screen condition #2-29 (20 mM of each carboxylic acid (sodium formate, ammonium acetate, sodium citrate tribasic dehydrate, sodium potassium tartrate tetrahydrate, and sodium oxamate) ...詳細: Morpheus screen condition #2-29 (20 mM of each carboxylic acid (sodium formate, ammonium acetate, sodium citrate tribasic dehydrate, sodium potassium tartrate tetrahydrate, and sodium oxamate), 0.1 M sodium HEPES- MOPS pH 7.5 with 20 % v/v PEG 500 MME and 10 % w/v PEG 20000). A protein stock solution of 20 mg/mL in 10 mM HEPES pH 7 and 100 mM NaCl was used. 1uL drop with 1:1 ration protein to reservoir solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→39.08 Å / Num. obs: 26186 / % possible obs: 99.39 % / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 18.71 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.114 / Net I/σ(I): 19.84
反射 シェル解像度: 1.67→1.734 Å / Rmerge(I) obs: 0.86 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique obs: 1361 / CC1/2: 0.805 / CC star: 0.947 / Rpim(I) all: 0.316

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SHELXCD位相決定
SHELXEモデル構築
PHENIX1.16_3549精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.67→39.08 Å / SU ML: 0.1598 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.8422
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1904 2612 9.98 %
Rwork0.1626 23573 -
obs0.1655 26185 99.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→39.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数965 0 5 75 1045
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091994
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99831336
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0666150
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0056164
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.928603
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.67-1.710.27561230.27521079X-RAY DIFFRACTION85.31
1.71-1.740.20841430.19921235X-RAY DIFFRACTION99.93
1.74-1.770.23591360.19111253X-RAY DIFFRACTION99.86
1.77-1.810.22631410.17521236X-RAY DIFFRACTION99.78
1.81-1.850.24541350.17551237X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.90.21971450.16611273X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.950.24291330.15961231X-RAY DIFFRACTION100
1.95-2.010.16841420.16271263X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.070.18021310.14791266X-RAY DIFFRACTION100
2.07-2.150.24611340.16451247X-RAY DIFFRACTION99.93
2.15-2.230.1881350.14761249X-RAY DIFFRACTION99.93
2.23-2.340.18251400.16031259X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.460.2031420.15871233X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.610.19851380.17661254X-RAY DIFFRACTION100
2.61-2.810.18851410.16911265X-RAY DIFFRACTION100
2.81-3.10.19111400.17161255X-RAY DIFFRACTION100
3.1-3.550.18161300.15041241X-RAY DIFFRACTION99.71
3.55-4.470.15591410.1411264X-RAY DIFFRACTION99.93
4.47-39.080.17831420.16761233X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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