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- PDB-7qld: Crystal structure of S-layer protein SlpA from Lactobacillus acid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qld
タイトルCrystal structure of S-layer protein SlpA from Lactobacillus acidophilus, domain I, Co-crystallization with HgCl2, Mutation Ser146Cys, (aa 32-198)
要素S-layer protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / SlpA / Surface Layer Protein / S-layer / self-assembly / Lactobacillus acidophilus
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of cell wall / S-layer / peptidoglycan-based cell wall / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / : / SlpA N-terminal domain / SlpA domain II / Lactobacillus surface layer protein / Surface layer protein A domain / Surface layer protein A domain
類似検索 - ドメイン・相同性
: / S-layer protein
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus acidophilus (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.153 Å
データ登録者Sagmeister, T. / Vejzovic, D. / Eder, M. / Dordic, A. / Pavkov-Keller, T.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundP29432 オーストリア
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2024
タイトル: The molecular architecture of Lactobacillus S-layer: Assembly and attachment to teichoic acids.
著者: Sagmeister, T. / Gubensak, N. / Buhlheller, C. / Grininger, C. / Eder, M. / Ðordic, A. / Millan, C. / Medina, A. / Murcia, P.A.S. / Berni, F. / Hynonen, U. / Vejzovic, D. / Damisch, E. / ...著者: Sagmeister, T. / Gubensak, N. / Buhlheller, C. / Grininger, C. / Eder, M. / Ðordic, A. / Millan, C. / Medina, A. / Murcia, P.A.S. / Berni, F. / Hynonen, U. / Vejzovic, D. / Damisch, E. / Kulminskaya, N. / Petrowitsch, L. / Oberer, M. / Palva, A. / Malanovic, N. / Codee, J. / Keller, W. / Uson, I. / Pavkov-Keller, T.
履歴
登録2021年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: S-layer protein
A: S-layer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0628
ポリマ－34,5192
非ポリマー5436
水1,27971
1
B: S-layer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5314
ポリマ－17,2601
非ポリマー2713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: S-layer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5314
ポリマ－17,2601
非ポリマー2713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.360, 85.360, 191.965
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Auth seq-ID: 30 - 193 / Label seq-ID: 2 - 165

Dom-IDComponent-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11BA
22AB

NCSアンサンブル: (詳細: Local NCS retraints between domains: 1 2)

-
要素

#1: タンパク質 S-layer protein / Surface layer protein / SA-protein


分子量: 17259.670 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus acidophilus (乳酸菌)
遺伝子: slpA, LBA0169 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35829
#2: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.07 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein stock solution of 20 mg/mL in 20 mM Hepes pH 8 and 100 mM NaCl; JCSG+ screen condition 41 (0.2 M Sodium chloride, 0.1 M Sodium/potassium phosphate, pH 6.2, 50 % v/v PEG 200) with ...詳細: Protein stock solution of 20 mg/mL in 20 mM Hepes pH 8 and 100 mM NaCl; JCSG+ screen condition 41 (0.2 M Sodium chloride, 0.1 M Sodium/potassium phosphate, pH 6.2, 50 % v/v PEG 200) with protein end concentration of 10 mg/mL corresponding to 50% of protein solution in the 1.0 uL drop and co-crystallization with 0.1 ul 2mM HgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→48.38 Å / Num. obs: 23300 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.045 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all
8.87-48.387.40.0294320.9990.0140.033
2.15-2.2210.60.85919480.8910.3950.947

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AutoSol位相決定
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.153→48.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 6.377 / SU ML: 0.156 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.203 / ESU R Free: 0.189 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2663 1153 4.963 %
Rwork0.2189 22078 -
all0.221 --
obs-23231 99.91 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 65.442 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.531 Å20.765 Å20 Å2
2--1.531 Å2-0 Å2
3----4.966 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.153→48.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2232 0 6 71 2309
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0132256
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0152105
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5911.6433079
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3291.5784828
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6625310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.5327.7580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.96215329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_other_3_deg18.248152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2359
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022640
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02460
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2326
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1710.21737
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.150.21140
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0810.21121
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1210.213
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1420.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.30.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.6026.8121258
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.5856.8091257
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.46210.1661562
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other7.46110.1711563
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.6587.332998
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.6357.331995
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.86610.7571517
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other8.86310.7611518
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it10.91481.2442206
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other10.92181.1972201
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.120.053942
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11BX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.119750.05008
12AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.119750.05008
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.153-2.2080.364720.3271591X-RAY DIFFRACTION99.2836
2.208-2.2690.28790.3081545X-RAY DIFFRACTION100
2.269-2.3350.423880.321503X-RAY DIFFRACTION100
2.335-2.4060.27800.2821466X-RAY DIFFRACTION100
2.406-2.4850.329830.2751406X-RAY DIFFRACTION100
2.485-2.5720.307770.2571393X-RAY DIFFRACTION100
2.572-2.6690.357630.2871353X-RAY DIFFRACTION99.9294
2.669-2.7770.385770.2711267X-RAY DIFFRACTION100
2.777-2.90.3680.2641231X-RAY DIFFRACTION100
2.9-3.0410.298660.2521200X-RAY DIFFRACTION100
3.041-3.2050.273560.2371142X-RAY DIFFRACTION100
3.205-3.3990.305450.2551087X-RAY DIFFRACTION100
3.399-3.6320.367560.2621019X-RAY DIFFRACTION100
3.632-3.9210.278540.23948X-RAY DIFFRACTION99.9003
3.921-4.2930.203380.181904X-RAY DIFFRACTION100
4.293-4.7950.171290.131826X-RAY DIFFRACTION99.8832
4.795-5.5270.197390.159724X-RAY DIFFRACTION99.7386
5.527-6.7480.272370.186635X-RAY DIFFRACTION100
6.748-9.4510.19250.179510X-RAY DIFFRACTION100
9.451-48.380.223210.241328X-RAY DIFFRACTION99.7143

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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