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Yorodumi- PDB-7ps6: Crystal structure of the receptor binding domain of SARS-CoV-2 be... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7ps6 | |||||||||
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Title | Crystal structure of the receptor binding domain of SARS-CoV-2 beta variant spike glycoprotein in complex with Beta-44 and Beta-54 Fabs | |||||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN / SARS-COV-2 B.1.1.7 (Alpha) VARIANT / B.1.351 (Beta) VARIANT / P.1 (Gamma) VARIANT / B.1.617.2 (Delta) VARIANT / ANTIBODY / RECEPTOR-BINDING-DOMAIN / SPIKE / NEUTRALISATION / VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / IMMUNE SYSTEM / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM COMPLEX | |||||||||
Function / homology | Function and homology information Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell ...Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / membrane fusion / Attachment and Entry / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / receptor ligand activity / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.26 Å | |||||||||
Authors | Zhou, D. / Ren, J. / Stuart, D.I. | |||||||||
Funding support | United Kingdom, 2items
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Citation | Journal: Cell Host Microbe / Year: 2022 Title: The antibody response to SARS-CoV-2 Beta underscores the antigenic distance to other variants. Authors: Chang Liu / Daming Zhou / Rungtiwa Nutalai / Helen M E Duyvesteyn / Aekkachai Tuekprakhon / Helen M Ginn / Wanwisa Dejnirattisai / Piyada Supasa / Alexander J Mentzer / Beibei Wang / James ...Authors: Chang Liu / Daming Zhou / Rungtiwa Nutalai / Helen M E Duyvesteyn / Aekkachai Tuekprakhon / Helen M Ginn / Wanwisa Dejnirattisai / Piyada Supasa / Alexander J Mentzer / Beibei Wang / James Brett Case / Yuguang Zhao / Donal T Skelly / Rita E Chen / Sile Ann Johnson / Thomas G Ritter / Chris Mason / Tariq Malik / Nigel Temperton / Neil G Paterson / Mark A Williams / David R Hall / Daniel K Clare / Andrew Howe / Philip J R Goulder / Elizabeth E Fry / Michael S Diamond / Juthathip Mongkolsapaya / Jingshan Ren / David I Stuart / Gavin R Screaton / Abstract: Alpha-B.1.1.7, Beta-B.1.351, Gamma-P.1, and Delta-B.1.617.2 variants of SARS-CoV-2 express multiple mutations in the spike protein (S). These may alter the antigenic structure of S, causing escape ...Alpha-B.1.1.7, Beta-B.1.351, Gamma-P.1, and Delta-B.1.617.2 variants of SARS-CoV-2 express multiple mutations in the spike protein (S). These may alter the antigenic structure of S, causing escape from natural or vaccine-induced immunity. Beta is particularly difficult to neutralize using serum induced by early pandemic SARS-CoV-2 strains and is most antigenically separated from Delta. To understand this, we generated 674 mAbs from Beta-infected individuals and performed a detailed structure-function analysis of the 27 most potent mAbs: one binding the spike N-terminal domain (NTD), the rest the receptor-binding domain (RBD). Two of these RBD-binding mAbs recognize a neutralizing epitope conserved between SARS-CoV-1 and -2, while 18 target mutated residues in Beta: K417N, E484K, and N501Y. There is a major response to N501Y, including a public IgVH4-39 sequence, with E484K and K417N also targeted. Recognition of these key residues underscores why serum from Beta cases poorly neutralizes early pandemic and Delta viruses. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7ps6.cif.gz | 508.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7ps6.ent.gz | 349.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7ps6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7ps6_validation.pdf.gz | 796.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7ps6_full_validation.pdf.gz | 802.3 KB | Display | |
Data in XML | 7ps6_validation.xml.gz | 36.5 KB | Display | |
Data in CIF | 7ps6_validation.cif.gz | 50 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ps/7ps6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ps/7ps6 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7pryC 7przC 7ps0C 7ps1C 7ps2C 7ps3C 7ps4C 7ps5C 7ps7C 7q0gC 7q0hC 7q0iC 7q6eC 7q9fC 7q9gC 7q9iC 7q9jC 7q9kC 7q9mC 7q9pC 7bepS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Antibody , 4 types, 4 molecules HLCD
#1: Antibody | Mass: 24547.523 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
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#2: Antibody | Mass: 23264.871 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
#4: Antibody | Mass: 23907.768 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
#5: Antibody | Mass: 22938.334 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
-Protein / Sugars , 2 types, 2 molecules E
#3: Protein | Mass: 23646.551 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 Gene: S, 2 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P0DTC2 |
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#6: Polysaccharide | alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
-Non-polymers , 5 types, 59 molecules
#7: Chemical | ChemComp-PG0 / | ||||||
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#8: Chemical | #9: Chemical | #10: Chemical | ChemComp-CL / | #11: Water | ChemComp-HOH / | |
-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.19 Å3/Da / Density % sol: 61.43 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.1 M Citric acid pH 3.5 and 25% (w/v) PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.97627 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 14, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97627 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.26→65 Å / Num. obs: 68653 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 65.35 Å2 / CC1/2: 0.974 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.029 / Net I/σ(I): 14.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.26→2.3 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.3 / Num. unique obs: 3128 / CC1/2: 0.265 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 7BEP Resolution: 2.26→49.93 Å / SU ML: 0.442 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 33.5183 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 79.59 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.26→49.93 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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