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- PDB-7q0i: Crystal structure of the N-terminal domain of SARS-CoV-2 beta var... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7q0i | |||||||||
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Title | Crystal structure of the N-terminal domain of SARS-CoV-2 beta variant spike glycoprotein in complex with Beta-43 | |||||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / SARS-CoV-2 alpha variant / beta variant / gamma variant / delta variant / B.1.1.7 / B.1.351 / P.1 / B.1.617.2 / antibody / N-terminal domain / NTD / spike / neutralisation / VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM | |||||||||
Function / homology | ![]() Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane ...Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / Attachment and Entry / membrane fusion / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / receptor ligand activity / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Zhou, D. / Ren, J. / Stuart, D.I. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The antibody response to SARS-CoV-2 Beta underscores the antigenic distance to other variants. Authors: Chang Liu / Daming Zhou / Rungtiwa Nutalai / Helen M E Duyvesteyn / Aekkachai Tuekprakhon / Helen M Ginn / Wanwisa Dejnirattisai / Piyada Supasa / Alexander J Mentzer / Beibei Wang / James ...Authors: Chang Liu / Daming Zhou / Rungtiwa Nutalai / Helen M E Duyvesteyn / Aekkachai Tuekprakhon / Helen M Ginn / Wanwisa Dejnirattisai / Piyada Supasa / Alexander J Mentzer / Beibei Wang / James Brett Case / Yuguang Zhao / Donal T Skelly / Rita E Chen / Sile Ann Johnson / Thomas G Ritter / Chris Mason / Tariq Malik / Nigel Temperton / Neil G Paterson / Mark A Williams / David R Hall / Daniel K Clare / Andrew Howe / Philip J R Goulder / Elizabeth E Fry / Michael S Diamond / Juthathip Mongkolsapaya / Jingshan Ren / David I Stuart / Gavin R Screaton / ![]() ![]() ![]() Abstract: Alpha-B.1.1.7, Beta-B.1.351, Gamma-P.1, and Delta-B.1.617.2 variants of SARS-CoV-2 express multiple mutations in the spike protein (S). These may alter the antigenic structure of S, causing escape ...Alpha-B.1.1.7, Beta-B.1.351, Gamma-P.1, and Delta-B.1.617.2 variants of SARS-CoV-2 express multiple mutations in the spike protein (S). These may alter the antigenic structure of S, causing escape from natural or vaccine-induced immunity. Beta is particularly difficult to neutralize using serum induced by early pandemic SARS-CoV-2 strains and is most antigenically separated from Delta. To understand this, we generated 674 mAbs from Beta-infected individuals and performed a detailed structure-function analysis of the 27 most potent mAbs: one binding the spike N-terminal domain (NTD), the rest the receptor-binding domain (RBD). Two of these RBD-binding mAbs recognize a neutralizing epitope conserved between SARS-CoV-1 and -2, while 18 target mutated residues in Beta: K417N, E484K, and N501Y. There is a major response to N501Y, including a public IgVH4-39 sequence, with E484K and K417N also targeted. Recognition of these key residues underscores why serum from Beta cases poorly neutralizes early pandemic and Delta viruses. | |||||||||
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Others | ![]() |
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Related structure data | ![]() 7pryC ![]() 7przC ![]() 7ps0C ![]() 7ps1C ![]() 7ps2C ![]() 7ps3C ![]() 7ps4C ![]() 7ps5C ![]() 7ps6C ![]() 7ps7C ![]() 7q0gC ![]() 7q0hC ![]() 7q6eC ![]() 7q9fC ![]() 7q9gC ![]() 7q9iC ![]() 7q9jC ![]() 7q9kC ![]() 7q9mC ![]() 7q9pC ![]() 7b62S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.998000410332, 0.0594477737345, -0.0214742444731), (0.0632064704781, 0.936737829627, -0.344277766688), (-0.000350809615283, -0.344946663622, -0.938622222297)Vector: ...NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.998000410332, 0.0594477737345, -0.0214742444731), Vector: |
-
Components
-Protein , 1 types, 2 molecules DC
#3: Protein | Mass: 35561.012 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: S, 2 / Production host: ![]() |
---|
-Antibody , 2 types, 4 molecules HALB
#1: Antibody | Mass: 24764.729 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Antibody | Mass: 22916.242 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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-Sugars , 5 types, 12 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#4: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(4-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Type: oligosaccharide / Mass: 424.401 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source #12: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 6 types, 169 molecules ![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#8: Chemical | ChemComp-CL / #9: Chemical | ChemComp-PEG / | #10: Chemical | #11: Chemical | ChemComp-PO4 / | #13: Chemical | ChemComp-PG4 / | #14: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.39 Å3/Da / Density % sol: 63.73 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.1 M Sodium HEPES, 25 % w/v PEG 2000 MME |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: Sep 29, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.386→143.1 Å / Num. obs: 74244 / % possible obs: 93.6 % / Redundancy: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 40.9 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.144 / Rpim(I) all: 0.059 / Net I/σ(I): 9.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.386→2.582 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 3039 / CC1/2: 0.478 / Rsym value: 0.577 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 7B62 Resolution: 2.39→143.1 Å / SU ML: 0.2629 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 29.4069 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 52.97 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.39→143.1 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Type: Torsion NCS / Rms dev position: 2.05415710241 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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