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万見
- PDB-7ppa: High resolution structure of bone morphogenetic protein receptor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ppa
タイトルHigh resolution structure of bone morphogenetic protein receptor type II (BMPRII) extracellular domain in complex with BMP10
要素
  • Bone morphogenetic protein 10
  • Bone morphogenetic protein receptor type-2
キーワードCYTOKINE / BMPRII BMP10 TGF-beta ligand and receptor Signalling complex
機能・相同性
機能・相同性情報


semi-lunar valve development / negative regulation of chondrocyte proliferation / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / regulation of lung blood pressure / activin receptor activity, type II / lymphatic endothelial cell differentiation / pulmonary valve development / chondrocyte development / tricuspid valve morphogenesis / positive regulation of sarcomere organization ...semi-lunar valve development / negative regulation of chondrocyte proliferation / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / regulation of lung blood pressure / activin receptor activity, type II / lymphatic endothelial cell differentiation / pulmonary valve development / chondrocyte development / tricuspid valve morphogenesis / positive regulation of sarcomere organization / positive regulation of cell proliferation involved in heart morphogenesis / atrial cardiac muscle tissue morphogenesis / negative regulation of cell proliferation involved in heart valve morphogenesis / aortic valve development / BMP binding / negative regulation of muscle cell differentiation / venous blood vessel development / atrial septum morphogenesis / proteoglycan biosynthetic process / ventricular cardiac muscle cell development / maternal placenta development / endochondral bone morphogenesis / telethonin binding / positive regulation of cartilage development / endocardial cushion development / transforming growth factor beta receptor activity / lymphangiogenesis / mitral valve morphogenesis / lung vasculature development / BMP receptor activity / retina vasculature development in camera-type eye / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of axon extension involved in axon guidance / artery development / receptor protein serine/threonine kinase / cellular response to BMP stimulus / Signaling by BMP / activin receptor signaling pathway / adult heart development / heart trabecula formation / endothelial cell apoptotic process / receptor serine/threonine kinase binding / positive regulation of ossification / negative regulation of systemic arterial blood pressure / endothelial cell proliferation / limb development / negative regulation of endothelial cell migration / anterior/posterior pattern specification / cell surface receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / sarcomere organization / Molecules associated with elastic fibres / cardiac muscle cell proliferation / lung alveolus development / negative regulation of vasoconstriction / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / growth factor binding / blood vessel development / outflow tract morphogenesis / mesoderm formation / blood vessel remodeling / positive regulation of SMAD protein signal transduction / positive regulation of epithelial cell migration / regulation of cardiac muscle contraction / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / clathrin-coated pit / basal plasma membrane / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of cell migration / cellular response to starvation / cytokine activity / stem cell differentiation / adherens junction / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / growth factor activity / kidney development / negative regulation of cell growth / hormone activity / caveola / cellular response to growth factor stimulus / Z disc / osteoblast differentiation / regulation of cell population proliferation / cell differentiation / receptor complex / cell adhesion / postsynaptic density / cadherin binding / apical plasma membrane / axon / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain ...TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bone morphogenetic protein 10 / Bone morphogenetic protein receptor type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Guo, J. / Yu, M. / Read, R.J. / Li, W.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
British Heart FoundationPG/12/54/29734, PG/17/1/32532, FS/SBSRF/20/31005 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Crystal structures of BMPRII extracellular domain in binary and ternary receptor complexes with BMP10.
著者: Guo, J. / Liu, B. / Thorikay, M. / Yu, M. / Li, X. / Tong, Z. / Salmon, R.M. / Read, R.J. / Ten Dijke, P. / Morrell, N.W. / Li, W.
履歴
登録2021年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bone morphogenetic protein 10
B: Bone morphogenetic protein 10
C: Bone morphogenetic protein receptor type-2
D: Bone morphogenetic protein receptor type-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3775
ポリマ－52,2854
非ポリマー921
水6,341352
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6350 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area21660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.718, 47.228, 250.085
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
32C
42D

NCSドメイン領域:

Beg auth comp-ID: ASN / Beg label comp-ID: ASN

Dom-IDComponent-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111CYSCYSAA321 - 4235 - 107
221CYSCYSBB321 - 4235 - 107
332PROPROCC29 - 1334 - 108
442LEULEUDD29 - 1394 - 114

NCSアンサンブル:
ID詳細
1Local NCS retraints between domains: 1 2
2Local NCS retraints between domains: 3 4

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要素

#1: タンパク質 Bone morphogenetic protein 10 / BMP-10


分子量: 12177.185 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMP10 / 細胞株 (発現宿主): HEK EBNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O95393
#2: タンパク質 Bone morphogenetic protein receptor type-2 / BMP type-2 receptor / BMPR-2 / Bone morphogenetic protein receptor type II / BMP type II receptor / BMPR-II


分子量: 13965.368 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMPR2, PPH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13873, receptor protein serine/threonine kinase
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.63 % / 解説: Thick plate
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 14% PEG 3350 0.19 M Ammonium citrate dibasic 0.02 M Sodium citrate tribasic dihydrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.91589 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91589 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→125.04 Å / Num. obs: 89787 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.115 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.48→1.51 Å / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 1.85 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 4320 / CC1/2: 0.59 / Rpim(I) all: 0.554 / Rrim(I) all: 1.933 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DIALS1.14.5データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
REFMAC5.8.0267精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6SF3, 2HLQ

6sf3

2hlq


解像度: 1.48→125.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 2.66 / SU ML: 0.05 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.062 / ESU R Free: 0.064 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2066 4383 4.889 %
Rwork0.1646 85272 -
all0.167 --
obs-89655 99.886 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 33.737 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.651 Å20 Å20 Å2
2---0.492 Å20 Å2
3---1.143 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→125.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3165 0 6 352 3523
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0133404
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173055
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8711.6514655
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5481.587117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2145437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.47623.379145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.87415546
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.8141511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2454
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.024414
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02737
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.2630
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.190.22709
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.21606
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0870.21575
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.090.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2240.228
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2040.298
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2690.231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.1943.3181718
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other7.1963.3151717
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.6814.932159
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other7.684.9342160
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it10.3513.7391686
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other10.3483.7411687
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.4525.42494
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other10.455.4022495
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it9.7431.8023813
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other9.7219125.3873727
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr15.34232687
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.1210.053208
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_20.1830.052563
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.121230.05007
12BX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.121230.05007
23CX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.182930.05007
24DX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.182930.05007
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.48-1.5180.3013450.2616144X-RAY DIFFRACTION99.6774
1.518-1.560.2793370.256027X-RAY DIFFRACTION99.8275
1.56-1.6050.2623070.215904X-RAY DIFFRACTION99.8874
1.605-1.6550.222860.1815758X-RAY DIFFRACTION99.9835
1.655-1.7090.2572610.1755599X-RAY DIFFRACTION99.9659
1.709-1.7690.2212650.1645372X-RAY DIFFRACTION99.876
1.769-1.8360.2062660.1485183X-RAY DIFFRACTION99.9633
1.836-1.9110.1782840.1285040X-RAY DIFFRACTION99.9812
1.911-1.9960.1952310.1434810X-RAY DIFFRACTION99.9009
1.996-2.0930.1972440.1554626X-RAY DIFFRACTION100
2.093-2.2060.1951990.1574416X-RAY DIFFRACTION99.9783
2.206-2.340.1952170.1514197X-RAY DIFFRACTION99.9773
2.34-2.5020.1922320.1553933X-RAY DIFFRACTION99.952
2.502-2.7020.2161870.1693642X-RAY DIFFRACTION99.9217
2.702-2.960.2031750.1593447X-RAY DIFFRACTION99.8897
2.96-3.3090.1881500.1573063X-RAY DIFFRACTION99.9689
3.309-3.8210.1831340.1452767X-RAY DIFFRACTION99.8967
3.821-4.6790.1781090.1292368X-RAY DIFFRACTION99.9596
4.679-6.6160.2151010.1911865X-RAY DIFFRACTION100
6.616-125.040.275530.2681111X-RAY DIFFRACTION99.8285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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