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万見
- PDB-7pb4: Cenp-HIK 3-protein complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pb4
タイトルCenp-HIK 3-protein complex
要素
  • Centromere protein H
  • Centromere protein I
  • Centromere protein K
キーワードCELL CYCLE / inner kinetochore
機能・相同性
機能・相同性情報


kinetochore organization / kinetochore binding / sex differentiation / CENP-A containing chromatin assembly / kinetochore assembly / inner kinetochore / mitotic sister chromatid segregation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation ...kinetochore organization / kinetochore binding / sex differentiation / CENP-A containing chromatin assembly / kinetochore assembly / inner kinetochore / mitotic sister chromatid segregation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / mitotic spindle organization / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / Separation of Sister Chromatids / chromosome / nuclear body / nucleolus / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Centromere protein H, C-terminal / Centromere protein Cenp-K / Centromere protein H / Centromere protein H (CENP-H) / Centromere-associated protein K / Centromere protein I / Mis6
類似検索 - ドメイン・相同性
Centromere protein I / Centromere protein K / Centromere protein H
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Bellini, D. / Yatskevich, S. / Muir, W.K. / Barford, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Structure of the human inner kinetochore bound to a centromeric CENP-A nucleosome.
著者: Stanislau Yatskevich / Kyle W Muir / Dom Bellini / Ziguo Zhang / Jing Yang / Thomas Tischer / Masa Predin / Tom Dendooven / Stephen H McLaughlin / David Barford /
要旨: Kinetochores assemble onto specialized centromeric CENP-A (centromere protein A) nucleosomes (CENP-A) to mediate attachments between chromosomes and the mitotic spindle. We describe cryo-electron ...Kinetochores assemble onto specialized centromeric CENP-A (centromere protein A) nucleosomes (CENP-A) to mediate attachments between chromosomes and the mitotic spindle. We describe cryo-electron microscopy structures of the human inner kinetochore constitutive centromere associated network (CCAN) complex bound to CENP-A reconstituted onto α-satellite DNA. CCAN forms edge-on contacts with CENP-A, and a linker DNA segment of the α-satellite repeat emerges from the fully wrapped end of the nucleosome to thread through the central CENP-LN channel that tightly grips the DNA. The CENP-TWSX histone-fold module further augments DNA binding and partially wraps the linker DNA in a manner reminiscent of canonical nucleosomes. Our study suggests that the topological entrapment of the linker DNA by CCAN provides a robust mechanism by which kinetochores withstand both pushing and pulling forces exerted by the mitotic spindle.
履歴
登録2021年7月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Centromere protein H
I: Centromere protein I
K: Centromere protein K


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0563
ポリマ－44,0563
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4680 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area17810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.625, 56.119, 176.704
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Centromere protein H / CENP-H / Interphase centromere complex protein 35


分子量: 5726.729 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CENPH, ICEN35 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H3R5
#2: タンパク質 Centromere protein I / CENP-I / FSH primary response protein 1 / Follicle-stimulating hormone primary response protein / ...CENP-I / FSH primary response protein 1 / Follicle-stimulating hormone primary response protein / Interphase centromere complex protein 19 / Leucine-rich primary response protein 1


分子量: 25832.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CENPI, FSHPRH1, ICEN19, LRPR1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92674
#3: タンパク質 Centromere protein K / CENP-K / Interphase centromere complex protein 37 / Protein AF-5alpha / p33


分子量: 12496.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CENPK, ICEN37, FKSG14 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BS16

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.02 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 10% PEG 8k, 100 mM imidazole pH 8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→53.5 Å / Num. obs: 11771 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.49→2.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 11771 / CC1/2: 0.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6YPC

6ypc


解像度: 2.49→47.37 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2833 595 5.06 %
Rwork0.222 11175 -
obs0.2252 11770 72.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 143.83 Å2 / Biso mean: 50.5043 Å2 / Biso min: 15.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.49→47.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2865 0 0 0 2865
残基数----353
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.49-2.740.4052600.28711182124231
2.74-3.140.36671120.31012230234259
3.14-3.950.33131980.2423760395898
3.95-47.370.23562250.185740034228100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -19.2463 Å / Origin y: -6.7088 Å / Origin z: 21.7924 Å
111213212223313233
T0.0577 Å2-0.0051 Å20.0315 Å2-0.128 Å2-0.0192 Å2--0.1036 Å2
L0.3295 °20.2513 °20.0273 °2-1.1532 °2-0.108 °2--0.498 °2
S-0.0247 Å °0.0218 Å °-0.0154 Å °-0.0774 Å °-0.0377 Å °0.0184 Å °0.0432 Å °0.0872 Å °-0.0006 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allH200 - 246
2X-RAY DIFFRACTION1allI63 - 283
3X-RAY DIFFRACTION1allK165 - 269

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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