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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7pab | ||||||
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Title | Varicella zoster Orf24-Orf27 nuclear egress complex | ||||||
![]() | Nuclear egress protein 2,Nuclear egress protein 1 | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / VZV / varicella zoster virus / Orf24 / Orf27 / Orf24-Orf27 / herpesvirus / nuclear egress / nuclear egress complex / NEC | ||||||
Function / homology | ![]() viral budding from nuclear membrane / host cell nuclear inner membrane / metal ion binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Schweininger, J. / Muller, Y.A. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The crystal structure of the varicella-zoster Orf24-Orf27 nuclear egress complex spotlights multiple determinants of herpesvirus subfamily specificity. Authors: Schweininger, J. / Kriegel, M. / Hage, S. / Conrad, M. / Alkhashrom, S. / Losing, J. / Weiler, S. / Tillmanns, J. / Egerer-Sieber, C. / Decker, A. / Lenac Rovis, T. / Eichler, J. / Sticht, H. ...Authors: Schweininger, J. / Kriegel, M. / Hage, S. / Conrad, M. / Alkhashrom, S. / Losing, J. / Weiler, S. / Tillmanns, J. / Egerer-Sieber, C. / Decker, A. / Lenac Rovis, T. / Eichler, J. / Sticht, H. / Marschall, M. / Muller, Y.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 409.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 455.9 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 473.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 30.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 42.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4zxsS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 49932.375 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Fusion protein of residues 16 to 189 of VZV Orf24 (Uniprot entry: Q6QCN1) and residues 77 to 333 of VZV Orf27 (Uniprot entry: Q6QCM8),Fusion protein of residues 16 to 189 of VZV Orf24 ...Details: Fusion protein of residues 16 to 189 of VZV Orf24 (Uniprot entry: Q6QCN1) and residues 77 to 333 of VZV Orf27 (Uniprot entry: Q6QCM8),Fusion protein of residues 16 to 189 of VZV Orf24 (Uniprot entry: Q6QCN1) and residues 77 to 333 of VZV Orf27 (Uniprot entry: Q6QCM8) Source: (gene. exp.) ![]() Gene: ORF24, NEC2, HHV3_E_SVETAgp26, HHV3gp26, HHV3M2gp26, ORF 27, NEC1, ORF27, HHV3_gp29, HHV3gp29, HHV3M2gp29 Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.11 Å3/Da / Density % sol: 41.6 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: Bis-Tris, ammonium sulfate, PEG 3350, formamide |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Sep 26, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97627 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→19.96 Å / Num. obs: 49198 / % possible obs: 98.97 % / Redundancy: 11.9 % / Biso Wilson estimate: 51.07 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.143 / Net I/σ(I): 10.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.175 Å / Redundancy: 12.9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.72 / Num. unique obs: 4890 / CC1/2: 0.463 / Rpim(I) all: 1.05 / Rrim(I) all: 3.78 / % possible all: 99.53 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4ZXS Resolution: 2.1→19.96 Å / SU ML: 0.3057 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 31.2185 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 79.36 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→19.96 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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