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万見
- PDB-7p73: The PDZ domain of SYNJ2BP complexed with the PDZ-binding motif of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7p73
タイトルThe PDZ domain of SYNJ2BP complexed with the PDZ-binding motif of HTLV1-TAX1
要素
  • Protein Tax-1
  • Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / symbiont-mediated activation of host NF-kappaB cascade / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / PCSK9-AnxA2 complex / negative regulation of sprouting angiogenesis / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization ...symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / symbiont-mediated activation of host NF-kappaB cascade / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / PCSK9-AnxA2 complex / negative regulation of sprouting angiogenesis / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / myelin sheath adaxonal region / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / cornified envelope / vesicle budding from membrane / negative regulation of receptor internalization / plasma membrane protein complex / osteoclast development / calcium-dependent phospholipid binding / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / vesicle membrane / negative regulation of endothelial cell migration / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / epithelial cell apoptotic process / positive regulation of receptor recycling / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / phosphatidylserine binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of exocytosis / Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / regulation of neurogenesis / basement membrane / Smooth Muscle Contraction / protein targeting / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / fibrinolysis / cytoskeletal protein binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cell-matrix adhesion / negative regulation of angiogenesis / lipid droplet / response to activity / adherens junction / lung development / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SH3 domain binding / nuclear matrix / RNA polymerase II transcription regulator complex / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / melanosome / late endosome membrane / midbody / basolateral plasma membrane / protease binding / angiogenesis / collagen-containing extracellular matrix / vesicle / mitochondrial outer membrane / host cell cytoplasm / early endosome / endosome / lysosomal membrane / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / host cell nucleus / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HTLV Tax / HTLV Tax / Annexin A2 / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily ...HTLV Tax / HTLV Tax / Annexin A2 / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / : / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Tax-1 / Annexin A2 / Synaptojanin-2-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human T-cell leukemia virus 1
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Gogl, G. / Cousido-Siah, A. / Trave, G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Quantitative fragmentomics allow affinity mapping of interactomes.
著者: Gogl, G. / Zambo, B. / Kostmann, C. / Cousido-Siah, A. / Morlet, B. / Durbesson, F. / Negroni, L. / Eberling, P. / Jane, P. / Nomine, Y. / Zeke, A. / Ostergaard, S. / Monsellier, E. / Vincentelli, R. / Trave, G.
履歴
登録2021年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2
B: Protein Tax-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,89113
ポリマ－49,2422
非ポリマー64911
水7,584421
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area21120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.450, 63.990, 146.950
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2 / Mitochondrial outer membrane protein 25 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / ...Mitochondrial outer membrane protein 25 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 47646.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SYNJ2BP, OMP25, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P57105, UniProt: P07355
#2: タンパク質・ペプチド Protein Tax-1 / Protein X-LOR / Protein PX / Trans-activating transcriptional regulatory protein of HTLV-1


分子量: 1595.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: N-terminal biotin-ttds label
由来: (合成) Human T-cell leukemia virus 1 (strain Japan ATK-1 subtype A) (ウイルス)
参照: UniProt: P03409
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 421 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 120mM Monosaccharides, 100mM Buffer System 3 pH 8.5, 50 % Precipitant Mix 2 (F10 Morpheus)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→47 Å / Num. obs: 48765 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 13.6 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.142 / Net I/σ(I): 15.18
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.75 / Num. unique obs: 3522 / CC1/2: 0.593 / Rrim(I) all: 2.29

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7D, 2JIK

5n7d

2jik


解像度: 1.85→46.682 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1918 2435 5 %
Rwork0.1679 46273 -
obs0.1691 48708 98.35 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 130.96 Å2 / Biso mean: 38.4789 Å2 / Biso min: 17.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→46.682 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3395 0 31 421 3847
Biso mean--44.99 45.1 -
残基数----426
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.85-1.88770.31471410.2788266897
1.8877-1.92870.31211370.2643263497
1.9287-1.97360.26551400.241264798
1.9736-2.02290.23711410.2124268598
2.0229-2.07760.24611410.1951267297
2.0776-2.13880.2361410.1858268398
2.1388-2.20780.21561410.1686267198
2.2078-2.28670.21841410.1733268398
2.2867-2.37830.20281430.1714271298
2.3783-2.48650.20671420.1671269399
2.4865-2.61760.20611440.1672273499
2.6176-2.78160.20351430.1697272198
2.7816-2.99630.17561450.1652274799
2.9963-3.29770.17221430.1636275599
3.2977-3.77480.17391470.155279899
3.7748-4.75510.14891480.1336281099
4.7551-46.6820.18431570.1698296099
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2459-1.04164.37443.3667-1.42855.1267-0.0691-0.1538-0.24780.19560.1076-0.2240.2409-0.1738-0.02650.44820.02510.12120.33730.00010.2674-2.600630.90571.5225
21.16260.36650.25741.00160.41290.70480.02570.00110.01830.0192-0.05440.12680.0071-0.06350.03780.1690.0036-0.00050.17070.02410.184511.49528.302535.3321
33.32982.6031-0.23173.4063-3.38449.4565-0.11630.1938-0.9004-1.5636-0.04110.17320.9466-0.07320.17580.937-0.0067-0.06090.4589-0.06140.473-4.941723.4338-7.0646
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 102 )A3 - 102
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 103 through 422 )A103 - 422
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 348 through 353 )B348 - 353

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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