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万見
- PDB-7p74: The PDZ domain of SYNJ2BP complexed with the phosphorylated PDZ-b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7p74
タイトルThe PDZ domain of SYNJ2BP complexed with the phosphorylated PDZ-binding motif of RSK1
要素
  • Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
  • Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of translation in response to stress / negative regulation of sprouting angiogenesis / : / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity ...regulation of translation in response to stress / negative regulation of sprouting angiogenesis / : / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of hepatic stellate cell activation / positive regulation of vesicle fusion / hepatocyte proliferation / CREB phosphorylation / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / myelin sheath adaxonal region / regulation of Notch signaling pathway / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / cornified envelope / vesicle budding from membrane / TORC1 signaling / plasma membrane protein complex / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / osteoclast development / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of receptor internalization / RSK activation / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / negative regulation of TOR signaling / vesicle membrane / : / negative regulation of endothelial cell migration / epithelial cell apoptotic process / phosphatidylserine binding / positive regulation of receptor recycling / ERK/MAPK targets / negative regulation of endothelial cell proliferation / Recycling pathway of L1 / regulation of endocytosis / positive regulation of exocytosis / basement membrane / regulation of neurogenesis / Smooth Muscle Contraction / Rho protein signal transduction / protein targeting / cytoskeletal protein binding / fibrinolysis / lipid droplet / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / negative regulation of angiogenesis / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / response to activity / adherens junction / positive regulation of cell differentiation / lung development / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / sarcolemma / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / late endosome membrane / melanosome / midbody / protease binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth / : / basolateral plasma membrane / angiogenesis / chemical synaptic transmission / vesicle / mitochondrial outer membrane / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity
類似検索 - 分子機能
Annexin A2 / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat ...Annexin A2 / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / : / Annexin V; domain 1 / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Annexin A2 / Synaptojanin-2-binding protein / Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Gogl, G. / Cousido-Siah, A. / Trave, G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Quantitative fragmentomics allow affinity mapping of interactomes.
著者: Gogl, G. / Zambo, B. / Kostmann, C. / Cousido-Siah, A. / Morlet, B. / Durbesson, F. / Negroni, L. / Eberling, P. / Jane, P. / Nomine, Y. / Zeke, A. / Ostergaard, S. / Monsellier, E. / Vincentelli, R. / Trave, G.
履歴
登録2021年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2
B: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8208
ポリマ－49,4762
非ポリマー3456
水4,179232
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1720 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area20220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.620, 75.150, 108.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2 / Mitochondrial outer membrane protein 25 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / ...Mitochondrial outer membrane protein 25 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 47646.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SYNJ2BP, OMP25, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P57105, UniProt: P07355
#2: タンパク質・ペプチド Ribosomal protein S6 kinase alpha-1 / S6K-alpha-1 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / p90-RSK 1 / p90RSK1 / p90S6K / MAP kinase- ...S6K-alpha-1 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / p90-RSK 1 / p90RSK1 / p90S6K / MAP kinase-activated protein kinase 1a / MAPK-activated protein kinase 1a / MAPKAP kinase 1a / MAPKAPK-1a / Ribosomal S6 kinase 1 / RSK-1


分子量: 1828.959 Da / 分子数: 1 / Mutation: N-terminal biotin-ttds label / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q15418, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100mM ammonium sulfate, 100mM sodium formate, 25% PEG smear broad

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→47 Å / Num. obs: 39032 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.17 / Net I/σ(I): 11.16
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.46 / Num. unique obs: 2825 / CC1/2: 0.593 / Rrim(I) all: 2.55

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7D, 2JIK

5n7d

2jik


解像度: 1.9→46.707 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2107 1949 5 %
Rwork0.181 37020 -
obs0.1825 38969 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 134.09 Å2 / Biso mean: 46.2206 Å2 / Biso min: 21.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→46.707 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3349 0 16 232 3597
Biso mean--43.07 48.93 -
残基数----422
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9-1.94750.33021360.31258299
1.9475-2.00020.30421360.2741259399
2.0002-2.0590.29371370.2446258899
2.059-2.12550.28421380.21812616100
2.1255-2.20140.25941370.20792622100
2.2014-2.28960.22341360.1972260999
2.2896-2.39380.23691370.1833260699
2.3938-2.520.23881390.17782639100
2.52-2.67790.23031390.18092623100
2.6779-2.88460.21390.16962654100
2.8846-3.17480.20571410.16892661100
3.1748-3.63410.21411410.16792677100
3.6341-4.57790.15881430.1492717100
4.5779-46.7070.19881500.18632833100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3276-1.1191-3.07170.98731.60434.3847-0.23260.1837-0.2004-0.37220.106-0.15980.20.18170.02480.5385-0.09860.02920.43550.06550.415-2.618-2.201122.5426
23.5417-1.08240.11732.27180.28031.7281-0.036-0.0434-0.33980.10510.09930.03550.2613-0.0386-0.00230.2942-0.00370.00340.2320.00120.436828.0427-20.3299-0.2199
31.6469-1.1798-0.48452.32130.62010.7601-0.1966-0.29970.09690.35580.2332-0.09740.03810.0762-0.04670.22730.0318-0.0350.2497-0.03030.230226.37687.45399.0743
42.4505-2.80121.34954.08570.79046.8985-0.15890.0942-0.6327-0.09380.1774-0.97770.36540.5317-0.03970.89430.10460.1350.9210.2231.14273.4816-4.83330.691
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 101 )A6 - 101
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 102 through 175 )A102 - 175
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 176 through 422 )A176 - 422
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 731 through 735 )B731 - 735

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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