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- PDB-7ore: Crystal structure of JNK3 in complex with light-activated covalen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ore
タイトルCrystal structure of JNK3 in complex with light-activated covalent inhibitor MR-II-249 with both non-covalent and covalent binding modes (compound 4)
要素Mitogen-activated protein kinase 10
キーワードTRANSFERASE / kinase / MAPK / MAPK10 / light activation / covalent inhibitor / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


JUN kinase activity / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Fc-epsilon receptor signaling pathway / MAP kinase kinase activity / response to light stimulus / mitogen-activated protein kinase / JNK cascade / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / FCERI mediated MAPK activation / regulation of circadian rhythm ...JUN kinase activity / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Fc-epsilon receptor signaling pathway / MAP kinase kinase activity / response to light stimulus / mitogen-activated protein kinase / JNK cascade / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / FCERI mediated MAPK activation / regulation of circadian rhythm / cellular senescence / rhythmic process / Oxidative Stress Induced Senescence / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / signal transduction / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0EI / Mitogen-activated protein kinase 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Reynders, M. / Trauner, D. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2021
タイトル: Controlling the Covalent Reactivity of a Kinase Inhibitor with Light.
著者: Reynders, M. / Chaikuad, A. / Berger, B.T. / Bauer, K. / Koch, P. / Laufer, S. / Knapp, S. / Trauner, D.
履歴
登録2021年6月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,00312
ポリマ－42,1471
非ポリマー1,85611
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint24 kcal/mol
Surface area17180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.868, 71.059, 107.456
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase 10 / MAP kinase 10 / MAPK 10 / MAP kinase p49 3F12 / Stress-activated protein kinase 1b / SAPK1b / ...MAP kinase 10 / MAPK 10 / MAP kinase p49 3F12 / Stress-activated protein kinase 1b / SAPK1b / Stress-activated protein kinase JNK3 / c-Jun N-terminal kinase 3


分子量: 42146.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPK10, JNK3, JNK3A, PRKM10, SAPK1B / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -R3-pRARE2 / 参照: UniProt: P53779, mitogen-activated protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-0EI / 4-(dimethylamino)-N-[(5Z)-9-[[4-[5-(4-fluorophenyl)-3-methyl-2-methylsulfanyl-imidazol-4-yl]pyridin-2-yl]amino]-11,12-dihydrobenzo[c][1,2]benzodiazocin-2-yl]butanamide


分子量: 648.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H37FN8OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.63 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 16% medium-molecular weight PEG smears (MMW PEG Smears) and 0.1 M HEPES, pH 7.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→29.65 Å / Num. obs: 21811 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.118 / Net I/av σ(I): 10.6 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.18-2.37.10.9032.131340.8760.3931.05999.9
6.89-29.656.30.0537800.9970.0220.05799

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.2データスケーリング
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4x21

4x21


解像度: 2.18→29.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 16.962 / SU ML: 0.203 / SU R Cruickshank DPI: 0.2906 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.291 / ESU R Free: 0.236 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2759 1096 5 %RANDOM
Rwork0.2159 ---
obs0.2189 20663 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 115.9 Å2 / Biso mean: 54.154 Å2 / Biso min: 31.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.27 Å20 Å20 Å2
2---1.89 Å20 Å2
3----2.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.18→29.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2837 0 177 56 3070
Biso mean--54.15 50.7 -
残基数----352
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0133092
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172886
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2741.6544178
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0851.6226681
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg18.6735.41366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.50622.617149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.29315517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5131517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0460.2378
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024220
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02635
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.236 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 78 -
Rwork0.315 1482 -
all-1560 -
obs--99.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.49311.26670.03147.7350.27797.9912-0.04990.2167-0.16840.07460.09840.58590.1353-0.6065-0.04850.22180.0393-0.0220.0659-0.00240.063.14326.79544.767
20.63770.4523-0.95331.5189-1.38524.1710.0018-0.0067-0.14920.0232-0.0422-0.00790.1528-0.00190.04040.2128-0.011-0.02380.0141-0.00720.06299.9719.88629.468
31.07480.7459-1.1852.5633-0.93343.1812-0.03790.0696-0.1625-0.33440.0294-0.04310.25250.01440.00850.2760.00940.01680.009-0.01930.049110.90817.33411.975
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A44 - 93
2X-RAY DIFFRACTION2A94 - 227
3X-RAY DIFFRACTION3A228 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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