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- PDB-7oly: Structure of activin A in complex with an ActRIIB-Alk4 fusion rev... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oly
タイトルStructure of activin A in complex with an ActRIIB-Alk4 fusion reveal insight into activin receptor interactions
要素
  • (Activin receptor type- ...) x 2
  • Fab heavy chain
  • Fab light chain
  • Inhibin beta A chain
キーワードSIGNALING PROTEIN / GROWTH FACTOR / RECEPTOR / TGFB / SIGNALING
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of signaling by NODAL / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / inhibin binding / positive regulation of ovulation / GABAergic neuron differentiation / activin receptor activity, type II ...Regulation of signaling by NODAL / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / inhibin binding / positive regulation of ovulation / GABAergic neuron differentiation / activin receptor activity, type II / Antagonism of Activin by Follistatin / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / progesterone secretion / lymphatic endothelial cell differentiation / type II activin receptor binding / striatal medium spiny neuron differentiation / positive regulation of activin receptor signaling pathway / nodal signaling pathway / activin receptor activity / Glycoprotein hormones / negative regulation of macrophage differentiation / venous blood vessel development / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / cellular response to oxygen-glucose deprivation / hemoglobin biosynthetic process / lymphangiogenesis / retina vasculature development in camera-type eye / positive regulation of trophoblast cell migration / activin receptor activity, type I / embryonic foregut morphogenesis / activin receptor complex / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / cellular response to cholesterol / artery development / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / Signaling by BMP / activin binding / activin receptor signaling pathway / negative regulation of phosphorylation / SMAD protein signal transduction / Signaling by Activin / mesodermal cell differentiation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / kinase activator activity / Signaling by NODAL / gastrulation with mouth forming second / cellular response to angiotensin / pancreas development / determination of left/right symmetry / skeletal system morphogenesis / insulin secretion / negative regulation of cold-induced thermogenesis / odontogenesis / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / anterior/posterior pattern specification / cell surface receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / organ growth / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / response to aldosterone / roof of mouth development / eyelid development in camera-type eye / endodermal cell differentiation / SMAD binding / growth factor binding / odontogenesis of dentin-containing tooth / mesoderm development / peptide hormone binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of type II interferon production / hair follicle development / positive regulation of collagen biosynthetic process / blood vessel remodeling / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of osteoblast differentiation / response to glucose / extrinsic apoptotic signaling pathway / ovarian follicle development / positive regulation of protein metabolic process / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / erythrocyte differentiation / post-embryonic development / positive regulation of erythrocyte differentiation / kidney development / cytokine activity / peptidyl-threonine phosphorylation / growth factor activity / lung development / hormone activity / negative regulation of cell growth / cellular response to growth factor stimulus / defense response / cytokine-mediated signaling pathway / autophagy / G1/S transition of mitotic cell cycle / male gonad development / cell-cell signaling / nervous system development
類似検索 - 分子機能
Inhibin, beta A subunit / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif ...Inhibin, beta A subunit / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Cystine-knot cytokine / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Inhibin beta A chain / Activin receptor type-1B / Activin receptor type-2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.265 Å
データ登録者Hakansson, M. / Rose, N.C. / Castonguay, R. / Logan, D.T. / Krishnan, L.
引用ジャーナル: Iscience / 年: 2022
タイトル: Structures of activin ligand traps using natural sets of type I and type II TGF beta receptors.
著者: Goebel, E.J. / Kattamuri, C. / Gipson, G.R. / Krishnan, L. / Chavez, M. / Czepnik, M. / Maguire, M.C. / Grenha, R. / Hakansson, M. / Logan, D.T. / Grinberg, A.V. / Sako, D. / Castonguay, R. / ...著者: Goebel, E.J. / Kattamuri, C. / Gipson, G.R. / Krishnan, L. / Chavez, M. / Czepnik, M. / Maguire, M.C. / Grenha, R. / Hakansson, M. / Logan, D.T. / Grinberg, A.V. / Sako, D. / Castonguay, R. / Kumar, R. / Thompson, T.B.
履歴
登録2021年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inhibin beta A chain
C: Activin receptor type-2B
H: Fab heavy chain
K: Activin receptor type-1B
L: Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,3607
ポリマ－89,0255
非ポリマー1,3352
水27015
1
A: Inhibin beta A chain
C: Activin receptor type-2B
H: Fab heavy chain
K: Activin receptor type-1B
L: Fab light chain
ヘテロ分子

A: Inhibin beta A chain
C: Activin receptor type-2B
H: Fab heavy chain
K: Activin receptor type-1B
L: Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,72014
ポリマ－178,04910
非ポリマー2,6704
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)68.375, 68.375, 975.538
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

-
Activin receptor type- ... , 2種, 2分子 CK

#2: タンパク質 Activin receptor type-2B / Activin receptor type IIB / ACTR-IIB


分子量: 14933.380 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVR2B / 細胞株 (発現宿主): CHO / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q13705, receptor protein serine/threonine kinase
#4: タンパク質 Activin receptor type-1B / Activin receptor type IB / ACTR-IB / Activin receptor-like kinase 4 / ALK-4 / Serine/threonine- ...Activin receptor type IB / ACTR-IB / Activin receptor-like kinase 4 / ALK-4 / Serine/threonine-protein kinase receptor R2 / SKR2


分子量: 13122.994 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVR1B, ACVRLK4, ALK4 / 細胞株 (発現宿主): CHO / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P36896, receptor protein serine/threonine kinase

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#3: 抗体 Fab heavy chain


分子量: 23772.553 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): CHO / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#5: 抗体 Fab light chain


分子量: 24203.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): CHO / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 16分子 A

#1: タンパク質 Inhibin beta A chain / Activin beta-A chain / Erythroid differentiation protein / EDF


分子量: 12991.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INHBA / 細胞株 (発現宿主): CHO / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08476
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
糖 , 2種, 2分子

#6: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1114.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-6DManpa1-6[DManpa1-3]DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2-2-1/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e6-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(6+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.73 % / 解説: Disc-shaped
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 17.7 mg/ml complex in 20 mM HEPES, 200 mM NaCl pH 7.5. 100 + 100 nl sitting drop in a MRC 3-well plate with reservoir 0.1 M Na cacodylate pH 6.5 and 17 % (w/v) PEG 4000).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.992 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.992 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.26→49.25 Å / Num. obs: 23230 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 35.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.317 / Rpim(I) all: 0.054 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 3.26→3.39 Å / Rmerge(I) obs: 2.667 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 4489 / CC1/2: 0.504 / Rpim(I) all: 0.446 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8精密化
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MxCuBEデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5K59, 5MAC, 2ARV

5k59

5mac

2arv


解像度: 3.265→49.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU R Cruickshank DPI: 5.022 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU Rfree Blow DPI: 0.449 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.436
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2685 1209 -RANDOM
Rwork0.2344 ---
obs0.2362 23004 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 112.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.9125 Å20 Å20 Å2
2--2.9125 Å20 Å2
3----5.825 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.265→49.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5614 0 89 15 5718
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0085859HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.997982HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1981SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes977HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5859HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion790SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3999SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.71
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.35
LS精密化 シェル解像度: 3.27→3.29 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.483 30 -
Rwork0.3824 --
obs0.3884 461 86.57 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.54220.61970.64792.447-1.22251.46010.13060.11180.02940.1118-0.04550.01390.02940.0139-0.08511.1837-0.15820.01630.9573-0.0730.9079-16.72187.9556-73.5315
21.44881.06830.43174.2768-0.78814.64080.0743-0.36020.0431-0.3602-0.16510.03040.04310.03040.09081.3271-0.1864-0.0821.07670.09420.9393-7.5935-11.2914-54.4596
33.6148-0.72080.98883.3226-0.64700.23040.017-0.36450.017-0.17950.0055-0.36450.0055-0.05091.2215-0.09320.03091.1077-0.05251.125-27.3342-12.4998-84.7718
41.5078-0.26010.53121-0.77843.1673-0.0831-0.16460.2715-0.16460.0477-0.14520.2715-0.14520.03540.7736-0.10250.08170.47350.03660.94816.3361-25.221-22.9498
51.4023-0.46181.26051.3327-0.58493.1053-0.2265-0.0773-0.2106-0.07730.1320.145-0.21060.1450.09450.7911-0.06990.10830.580.15560.985816.0054-12.2043-15.9897
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|311 - A|426 }A311 - 426
2X-RAY DIFFRACTION2{ C|26 - C|120 }C26 - 120
3X-RAY DIFFRACTION2{ C|701 - C|701 }C701
4X-RAY DIFFRACTION3{ K|31 - K|109 }K31 - 109
5X-RAY DIFFRACTION4{ H|1 - H|219 }H1 - 219
6X-RAY DIFFRACTION5{ L|1 - L|220 }L1 - 220

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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