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万見
- PDB-7mrz: Structure of GDF11 bound to fused ActRIIB-ECD and Alk4-ECD with A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mrz
タイトルStructure of GDF11 bound to fused ActRIIB-ECD and Alk4-ECD with Anti-ActRIIB Fab fragment
要素
  • Activin receptor type-2B,Activin receptor type-1B
  • Fab Heavy Chain
  • Fab Light Chain
  • Growth/differentiation factor 11
キーワードSIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / Growth factor / type I receptor / Transforming growth factor beta / type II receptor / ternary complex / GDF11 / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


spinal cord anterior/posterior patterning / type B pancreatic cell maturation / negative regulation of amacrine cell differentiation / inhibin binding / Regulation of signaling by NODAL / activin receptor activity / amacrine cell differentiation / lymphatic endothelial cell differentiation / nodal signaling pathway / positive regulation of activin receptor signaling pathway ...spinal cord anterior/posterior patterning / type B pancreatic cell maturation / negative regulation of amacrine cell differentiation / inhibin binding / Regulation of signaling by NODAL / activin receptor activity / amacrine cell differentiation / lymphatic endothelial cell differentiation / nodal signaling pathway / positive regulation of activin receptor signaling pathway / venous blood vessel development / lymphangiogenesis / trophoblast cell migration / positive regulation of trophoblast cell migration / retina vasculature development in camera-type eye / embryonic foregut morphogenesis / activin receptor complex / camera-type eye morphogenesis / artery development / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor activity, type I / activin receptor activity, type II / BMP receptor activity / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / transforming growth factor beta receptor activity, type II / transforming growth factor beta receptor activity, type III / activin binding / pattern specification process / Signaling by BMP / Signaling by Activin / activin receptor signaling pathway / metanephros development / Signaling by NODAL / gastrulation with mouth forming second / I-SMAD binding / pancreas development / kinase activator activity / determination of left/right symmetry / negative regulation of ossification / insulin secretion / negative regulation of cold-induced thermogenesis / anterior/posterior pattern specification / skeletal system morphogenesis / ureteric bud development / cell surface receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / organ growth / growth factor binding / SMAD binding / mesoderm development / odontogenesis of dentin-containing tooth / roof of mouth development / positive regulation of SMAD protein signal transduction / blood vessel remodeling / hair follicle development / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / response to glucose / extrinsic apoptotic signaling pathway / peptidyl-threonine phosphorylation / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of erythrocyte differentiation / post-embryonic development / cytokine activity / kidney development / skeletal system development / growth factor activity / lung development / negative regulation of cell growth / cellular response to growth factor stimulus / G1/S transition of mitotic cell cycle / nervous system development / heart development / protein autophosphorylation / in utero embryonic development / intracellular iron ion homeostasis / cell population proliferation / receptor complex / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth/differentiation factor 11 / Activin receptor type-1B / Activin receptor type-2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Goebel, E.J. / Kattamuri, C. / Gipson, G.R. / Thompson, T.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM134923-02 米国
引用ジャーナル: Iscience / 年: 2022
タイトル: Structures of activin ligand traps using natural sets of type I and type II TGF beta receptors.
著者: Goebel, E.J. / Kattamuri, C. / Gipson, G.R. / Krishnan, L. / Chavez, M. / Czepnik, M. / Maguire, M.C. / Grenha, R. / Hakansson, M. / Logan, D.T. / Grinberg, A.V. / Sako, D. / Castonguay, R. / ...著者: Goebel, E.J. / Kattamuri, C. / Gipson, G.R. / Krishnan, L. / Chavez, M. / Czepnik, M. / Maguire, M.C. / Grenha, R. / Hakansson, M. / Logan, D.T. / Grinberg, A.V. / Sako, D. / Castonguay, R. / Kumar, R. / Thompson, T.B.
履歴
登録2021年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth/differentiation factor 11
C: Activin receptor type-2B,Activin receptor type-1B
X: Fab Heavy Chain
Y: Fab Light Chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3726
ポリマ－88,0554
非ポリマー3172
水00
1
A: Growth/differentiation factor 11
C: Activin receptor type-2B,Activin receptor type-1B
X: Fab Heavy Chain
Y: Fab Light Chain
ヘテロ分子

A: Growth/differentiation factor 11
C: Activin receptor type-2B,Activin receptor type-1B
X: Fab Heavy Chain
Y: Fab Light Chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,74412
ポリマ－176,1098
非ポリマー6354
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/61
Buried area20320 Å2
ΔGint-153 kcal/mol
Surface area68010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.261, 68.261, 990.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Growth/differentiation factor 11 / GDF-11 / Bone morphogenetic protein 11 / BMP-11


分子量: 12471.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GDF11, BMP11
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: O95390
#2: タンパク質 Activin receptor type-2B,Activin receptor type-1B / ACTR-IIB fused to Activin receptor-like kinase 4


分子量: 27952.279 Da / 分子数: 1
Fragment: Extracellular domains of both proteins in the fused construct
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVR2B, ACVR1B, ACVRLK4, ALK4
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: Q13705, UniProt: P36896, receptor protein serine/threonine kinase

-
抗体 , 2種, 2分子 XY

#3: 抗体 Fab Heavy Chain


分子量: 23427.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#4: 抗体 Fab Light Chain


分子量: 24203.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

-
糖 / 非ポリマー , 2種, 2分子

#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M HEPES, 0.9M ammonium sulfate, 0.9 M KCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033202 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033202 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→49.51 Å / Num. obs: 29791 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 88.97 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.181 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.189 / Net I/σ(I): 8.1 / Num. measured all: 237557 / Scaling rejects: 252
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3-3.184.30.3151919044930.7740.160.3562.896.8
9-49.5115.30.1462176014220.9920.0350.1514.199.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6MAC

6mac


解像度: 3→48.06 Å / SU ML: 0.5519 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.4425
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3271 1409 4.79 %
Rwork0.2884 28005 -
obs0.2902 29414 98.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 99.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→48.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5568 0 19 0 5587
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00265717
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.63137770
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043854
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041003
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.54482071
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.110.35131200.35692702X-RAY DIFFRACTION96.31
3.11-3.230.38071290.32232575X-RAY DIFFRACTION96.26
3.23-3.380.3661570.32062629X-RAY DIFFRACTION96.8
3.38-3.560.35621360.33612724X-RAY DIFFRACTION98.89
3.56-3.780.40831400.33062766X-RAY DIFFRACTION99.35
3.78-4.070.36911570.31272742X-RAY DIFFRACTION99.49
4.07-4.480.32551390.28022804X-RAY DIFFRACTION99.93
4.48-5.130.24561200.27252908X-RAY DIFFRACTION99.97
5.13-6.460.33471550.2792914X-RAY DIFFRACTION99.97
6.46-48.060.29451560.25593241X-RAY DIFFRACTION99.94
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.13491701418 Å / Origin y: -13.2630231103 Å / Origin z: -39.73890755 Å
111213212223313233
T0.790802647065 Å2-0.191020420261 Å20.0570288383319 Å2-0.504711509962 Å2-0.248891221839 Å2--0.93440869822 Å2
L0.344762311414 °2-0.276971725085 °20.568316915703 °2-0.374704849712 °2-0.867967282803 °2--2.10806205522 °2
S-0.0338595000185 Å °0.0766946088023 Å °-0.0532203920966 Å °-0.28553681605 Å °0.110855293134 Å °-0.0675233998469 Å °0.199754510354 Å °-0.0726201930396 Å °-0.0977468152237 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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