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- PDB-7ole: Cryo-EM structure of the TELO2-TTI1-TTI2-RUVBL1-RUVBL2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ole
タイトルCryo-EM structure of the TELO2-TTI1-TTI2-RUVBL1-RUVBL2 complex
要素
  • (TELO2-interacting protein ...) x 2
  • RuvB-like 1
  • RuvB-like 2
  • Telomere length regulation protein TEL2 homolog
キーワードCHAPERONE / R2TP / TTT / TELO2 / TTI1 / TTI2 / RUVBL1 / RUVBL2 / HSP90 chaperone / mTOR / PIKK / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA damage checkpoint / 'de novo' cotranslational protein folding / promoter-enhancer loop anchoring activity / TTT Hsp90 cochaperone complex / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / TORC2 complex / establishment of protein localization to chromatin / TORC1 complex ...positive regulation of DNA damage checkpoint / 'de novo' cotranslational protein folding / promoter-enhancer loop anchoring activity / TTT Hsp90 cochaperone complex / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / TORC2 complex / establishment of protein localization to chromatin / TORC1 complex / R2TP complex / dynein axonemal particle / regulation of TOR signaling / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex / regulation of double-strand break repair / box C/D snoRNP assembly / protein folding chaperone complex / telomeric DNA binding / regulation of chromosome organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of DNA replication / TFIID-class transcription factor complex binding / MLL1 complex / regulation of embryonic development / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of DNA repair / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere maintenance / DNA helicase activity / positive regulation of DNA repair / TBP-class protein binding / DNA Damage Recognition in GG-NER / cellular response to estradiol stimulus / Hsp90 protein binding / chromatin DNA binding / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / ADP binding / beta-catenin binding / nuclear matrix / UCH proteinases / cellular response to UV / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / nucleosome / protein folding / HATs acetylate histones / ATPase binding / spermatogenesis / regulation of apoptotic process / DNA recombination / molecular adaptor activity / DNA helicase / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / ciliary basal body / chromatin remodeling / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / ribonucleoprotein complex / cell division / DNA repair / centrosome / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tti2 family / Tti2 family / TEL2-interacting protein 1 / : / : / TELO2-interacting protein 1 / TTI1 N-terminal TPR domain / TELO2-interacting protein 1 homologue second TPR domain / TTI1 C-terminal TPR domain / TELO2 ARM repeat domain ...Tti2 family / Tti2 family / TEL2-interacting protein 1 / : / : / TELO2-interacting protein 1 / TTI1 N-terminal TPR domain / TELO2-interacting protein 1 homologue second TPR domain / TTI1 C-terminal TPR domain / TELO2 ARM repeat domain / Telomere length regulation protein, conserved domain / TEL2, C-terminal domain superfamily / : / Telomere length regulation protein / RuvBL1 DNA/RNA binding domain / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Armadillo-like helical / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Armadillo-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TELO2-interacting protein 1 homolog / TELO2-interacting protein 2 / RuvB-like 2 / RuvB-like 1 / Telomere length regulation protein TEL2 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Pal, M. / Llorca, O. / Pearl, L.
資金援助 英国, スペイン, 5件
組織認可番号国
Wellcome Trust095605/Z/11/Z 英国
Wellcome Trust095605/Z/11/A 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/R01678X/1 英国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesSAF2017-82632-P スペイン
European Regional Development FundY2018/BIO4747 スペイン
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Structure of the TELO2-TTI1-TTI2 complex and its function in TOR recruitment to the R2TP chaperone.
著者: Mohinder Pal / Hugo Muñoz-Hernandez / Dennis Bjorklund / Lihong Zhou / Gianluca Degliesposti / J Mark Skehel / Emma L Hesketh / Rebecca F Thompson / Laurence H Pearl / Oscar Llorca / Chrisostomos Prodromou /
要旨: The R2TP (RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1) complex, in collaboration with heat shock protein 90 (HSP90), functions as a chaperone for the assembly and stability of protein complexes, including RNA ...The R2TP (RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1) complex, in collaboration with heat shock protein 90 (HSP90), functions as a chaperone for the assembly and stability of protein complexes, including RNA polymerases, small nuclear ribonucleoprotein particles (snRNPs), and phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-like kinases (PIKKs) such as TOR and SMG1. PIKK stabilization depends on an additional complex of TELO2, TTI1, and TTI2 (TTT), whose structure and function are poorly understood. The cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of the human R2TP-TTT complex, together with biochemical experiments, reveals the mechanism of TOR recruitment to the R2TP-TTT chaperone. The HEAT-repeat TTT complex binds the kinase domain of TOR, without blocking its activity, and delivers TOR to the R2TP chaperone. In addition, TTT regulates the R2TP chaperone by inhibiting RUVBL1-RUVBL2 ATPase activity and by modulating the conformation and interactions of the PIH1D1 and RPAP3 components of R2TP. Taken together, our results show how TTT couples the recruitment of TOR to R2TP with the regulation of this chaperone system.
履歴
登録2021年5月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / em_admin / pdbx_contact_author / pdbx_database_proc / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12979
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12979
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RuvB-like 1
B: RuvB-like 2
C: RuvB-like 1
D: RuvB-like 2
E: RuvB-like 1
F: RuvB-like 2
H: TELO2-interacting protein 1 homolog,TELO2-interacting protein 1 homolog,TTI1
J: TELO2-interacting protein 2,TELO2-interacting protein 2,TTI2
K: Telomere length regulation protein TEL2 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)632,59614
ポリマ－630,4609
非ポリマー2,1365
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 7分子 ACEBDFK

#1: タンパク質 RuvB-like 1 / 49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 49 kDa TBP-interacting protein / 54 kDa ...49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 49 kDa TBP-interacting protein / 54 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-54 / INO80 complex subunit H / Nuclear matrix protein 238 / NMP 238 / Pontin 52 / TIP49a / TIP60-associated protein 54-alpha / TAP54-alpha


分子量: 50296.914 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ADP / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RUVBL1, INO80H, NMP238, TIP49, TIP49A / プラスミド: pCDF duet1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y265, DNA helicase
#2: タンパク質 RuvB-like 2 / 48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa ...48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-51 / INO80 complex subunit J / Repressing pontin 52 / Reptin 52 / TIP49b / TIP60-associated protein 54-beta / TAP54-beta


分子量: 51222.465 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ADP / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RUVBL2, INO80J, TIP48, TIP49B, CGI-46 / プラスミド: pCDF duet / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y230, DNA helicase
#5: タンパク質 Telomere length regulation protein TEL2 homolog / Protein clk-2 homolog / hCLK2


分子量: 53424.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LGEMEPPALPREKEEFASAHF / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TELO2, KIAA0683, TELO2 / プラスミド: pFastbac
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: Q9Y4R8

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TELO2-interacting protein ... , 2種, 2分子 HJ

#3: タンパク質 TELO2-interacting protein 1 homolog,TELO2-interacting protein 1 homolog,TTI1 / Protein SMG10


分子量: 176844.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTI1, KIAA0406, SMG10 / プラスミド: pFastbac
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: O43156
#4: タンパク質 TELO2-interacting protein 2,TELO2-interacting protein 2,TTI2


分子量: 95633.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTI2, C8orf41 / プラスミド: pFastbac
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: Q6NXR4

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非ポリマー , 1種, 5分子

#6: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TELO2-TTI1-TTI2-RUVBL1-RUVBL2 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.58 MDa / 実験値: YES
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: Solutions were made fresh for protein purification
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mM2-[4-(2-Hydroxyethyl)-1-piperazinyl]-ethanesulfonic acidHEPES1
2140 mMSodium ChrorideNaCl1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA PLUNGER / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 287.15 K / 詳細: 3sec

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 100 K / 最低温度: 90 K
撮影平均露光時間: 9 sec. / 電子線照射量: 60.17 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 10 / 実像数: 6000
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 1034 / 縦: 1034 / 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2RELION3.1画像取得Relion
4RELION3.1CTF補正CTFFIND
7UCSF Chimera1.15モデルフィッティングUCSF Chimera
9PHENIX1.14モデル精密化PHENIX
10RELION3.1初期オイラー角割当RELION
11RELION3.1最終オイラー角割当RELION
12RELION3.1分類RELION
13RELION3.1３次元再構成RELION
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1000
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 267149 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 200 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6FO1

6fo1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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