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Yorodumi- PDB-7okp: Crystal structure of mouse CARM1 in complex with histone H3_13-22... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7okp | |||||||||
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Title | Crystal structure of mouse CARM1 in complex with histone H3_13-22 K18 acetylated | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / protein arginine N-methyltransferase / PRMT / CARM1 / transition state mimics | |||||||||
Function / homology | Function and homology information histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / negative regulation of chromosome condensation / type I protein arginine methyltransferase / negative regulation of dendrite development / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha ...histone H3R26 methyltransferase activity / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / negative regulation of chromosome condensation / type I protein arginine methyltransferase / negative regulation of dendrite development / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / Barr body / regulation of centromere complex assembly / Cytoprotection by HMOX1 / protein methyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / muscle cell differentiation / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / replication fork reversal / protein-arginine N-methyltransferase activity / oocyte maturation / positive regulation of fat cell differentiation / nucleus organization / histone methyltransferase activity / nuclear replication fork / spermatid development / subtelomeric heterochromatin formation / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / single fertilization / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / estrogen receptor signaling pathway / telomere organization / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / Inhibition of DNA recombination at telomere / nucleosomal DNA binding / protein localization to chromatin / lysine-acetylated histone binding / response to cAMP / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / embryo implantation / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / nuclear receptor coactivator activity / Defective pyroptosis / Meiotic recombination / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / multicellular organism growth / RNA polymerase II transcription regulator complex / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / male gonad development / nucleosome / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / nucleosome assembly / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / positive regulation of cell growth / chromosome, telomeric region / Oxidative Stress Induced Senescence / methylation / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / cell population proliferation / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | |||||||||
Authors | Marechal, N. / Cura, V. / Troffer-Charlier, N. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J. | |||||||||
Citation | Journal: Chembiochem / Year: 2021 Title: Structural Studies Provide New Insights into the Role of Lysine Acetylation on Substrate Recognition by CARM1 and Inform the Design of Potent Peptidomimetic Inhibitors. Authors: Zhang, Y. / Marechal, N. / van Haren, M.J. / Troffer-Charlier, N. / Cura, V. / Cavarelli, J. / Martin, N.I. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7okp.cif.gz | 846.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7okp.ent.gz | 725.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7okp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ok/7okp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ok/7okp | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 7os4C 5ih3S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 41985.637 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Carm1, Prmt4 Production host: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (butterflies/moths) References: UniProt: Q9WVG6, type I protein arginine methyltransferase #2: Protein/peptide | Mass: 1139.348 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P84243 #3: Chemical | ChemComp-MLI / #4: Chemical | ChemComp-QVR / ( #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.38 Å3/Da / Density % sol: 48 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 1M sodium malonate, 0.1M MES pH7.0, 0.2M sodium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU FR-X / Wavelength: 1.5418 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER R 4M / Detector: PIXEL / Date: Mar 24, 2017 |
Radiation | Monochromator: mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→46.11 Å / Num. obs: 77281 / % possible obs: 97.1 % / Redundancy: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 34.27 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.101 / Χ2: 0.85 / Net I/σ(I): 9.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.25 Å / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.693 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 4317 / CC1/2: 0.69 / Rpim(I) all: 0.406 / Rrim(I) all: 0.809 / Χ2: 0.65 / % possible all: 93.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5IH3 Resolution: 2.2→45.32 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / Phase error: 29.18 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 133.41 Å2 / Biso mean: 52.6059 Å2 / Biso min: 22.79 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.2→45.32 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 27
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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