[日本語] English
万見
- PDB-7ojr: Bacillus subtilis phosphoglucomutase GlmM (phosphate bound) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ojr
タイトルBacillus subtilis phosphoglucomutase GlmM (phosphate bound)
要素Phosphoglucosamine mutase
キーワードISOMERASE / Phosphoglucosamine Mutase / glucosamine-6-phosphate / glucosamine-1-phosphate / c-di-AMP / diadenylate cyclase / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglucosamine mutase / phosphoglucosamine mutase activity / phosphomannomutase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / carbohydrate metabolic process / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucosamine mutase, bacterial type / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. ...Phosphoglucosamine mutase, bacterial type / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain superfamily / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain I
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Phosphoglucosamine mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Pathania, M. / Grundling, A.G. / Freemont, P.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)P63775 英国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Structural basis for the inhibition of the Bacillus subtilis c-di-AMP cyclase CdaA by the phosphoglucomutase GlmM.
著者: Pathania, M. / Tosi, T. / Millership, C. / Hoshiga, F. / Morgan, R.M.L. / Freemont, P.S. / Grundling, A.
履歴
登録2021年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphoglucosamine mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4102
ポリマ－50,3151
非ポリマー951
水00
1
A: Phosphoglucosamine mutase
ヘテロ分子

A: Phosphoglucosamine mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8204
ポリマ－100,6302
非ポリマー1902
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area2710 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area35510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.876, 134.876, 69.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 Phosphoglucosamine mutase


分子量: 50314.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: glmM, ybbT, BSU01770 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O34824, phosphoglucosamine mutase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.42 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M buffer system 1 (Imidazole; MES, pH 6.5), 0.09 M NPS (NaN03; Na2HPO4; (NH4)2SO4) and 37.5% MPD_P1K_P3350 (75% MPD, PEG 1K, PEG 3350)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.99 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→48.29 Å / Num. obs: 14081 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19.6 % / CC1/2: 0.54 / Rpim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 3.05→3.26 Å / 冗長度: 17.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 2497 / Rpim(I) all: 2.58 / % possible all: 99.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PDK (B. anthracis GlmM structure)

3pdk


解像度: 3.05→48.29 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2541 738 5.32 %
Rwork0.2029 13146 -
obs0.2057 13884 98.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 154.41 Å2 / Biso mean: 50.7728 Å2 / Biso min: 21.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.05→48.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3368 0 5 0 3373
Biso mean--65.82 --
残基数----445
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.05-3.28650.35441420.3441247294
3.2865-3.61710.26761620.2384258199
3.6171-4.14020.23311320.18662660100
4.1402-5.21530.2131680.15772664100
5.2153-48.290.25751340.17862769100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -59.4914 Å / Origin y: 18.3021 Å / Origin z: 32.7673 Å
111213212223313233
T0.4159 Å20.0593 Å2-0.0875 Å2-0.2519 Å2-0.0163 Å2--0.3195 Å2
L0.3459 °20.1185 °20.011 °2-2.0016 °20.5855 °2--0.9486 °2
S-0.0766 Å °-0.0151 Å °0.0344 Å °0.1738 Å °0.2147 Å °-0.1186 Å °0.2056 Å °0.1247 Å °-0.0915 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 446
2X-RAY DIFFRACTION1allB1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る