+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3pdk | ||||||
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Title | crystal structure of phosphoglucosamine mutase from B. anthracis | ||||||
Components | Phosphoglucosamine mutase | ||||||
Keywords | ISOMERASE / 4-domain architecture / mixed a/b fold / phosphohexomutase | ||||||
Function / homology | Function and homology information phosphoglucosamine mutase / phosphoglucosamine mutase activity / carbohydrate metabolic process / magnesium ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bacillus anthracis (anthrax bacterium) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7 Å | ||||||
Authors | Mehra-Chaudhary, R. / Mick, J. / Tanner, J.J. / Henzl, M. / Beamer, L.J. | ||||||
Citation | Journal: J.Bacteriol. / Year: 2011 Title: Crystal Structure of Bacillus anthracis Phosphoglucosamine Mutase, an Enzyme in the Peptidoglycan Biosynthetic Pathway. Authors: Mehra-Chaudhary, R. / Mick, J. / Beamer, L.J. #1: Journal: Acta Crystallogr.,Sect.F / Year: 2009 Title: Crystallization and initial crystallographic analysis of phosphoglucosamine mutase from Bacillus anthracis. Authors: Mehra-Chaudhary, R. / Neace, C.E. / Beamer, L.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3pdk.cif.gz | 338.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3pdk.ent.gz | 279.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3pdk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pd/3pdk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pd/3pdk | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2f7lS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
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-Components
#1: Protein | Mass: 51023.914 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus anthracis (anthrax bacterium) / Gene: BAS0158, BA_0157, GBAA_0157, glmM / Plasmid: pDEST17 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q81VN7, phosphoglucosamine mutase #2: Chemical | ChemComp-PO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.8 Å3/Da / Density % sol: 56 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.5 Details: 0.1 M sodium acetate, 2.0 M Na/K phosphate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 103 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 4.2.2 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: NOIR-1 / Detector: CCD / Date: May 14, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→89.09 Å / Num. obs: 32427 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 5.83 % / Biso Wilson estimate: 93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 9.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.8 Å / Redundancy: 6.01 % / Rmerge(I) obs: 0.521 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 3157 / % possible all: 99.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 2F7L Resolution: 2.7→43.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 34.546 / SU ML: 0.301 / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.357 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 85.74 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.497 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→43.03 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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