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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7oez | ||||||
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タイトル | Leucine Aminopeptidase A mature enzyme in a complex with leucine | ||||||
![]() | Leucine aminopeptidase A | ||||||
![]() | HYDROLASE / M28 peptidase / prodomain / intramolecular chaperone / bimetallic aminopeptidase | ||||||
機能・相同性 | ![]() 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / metalloexopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Watson, K.A. / Baltulionis, G. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The role of propeptide-mediated autoinhibition and intermolecular chaperone in the maturation of cognate catalytic domain in leucine aminopeptidase. 著者: Baltulionis, G. / Blight, M. / Robin, A. / Charalampopoulos, D. / Watson, K.A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 88.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 63.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 740.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 742.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 27.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
-タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 32780.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 42149 / RIB 40 / 遺伝子: lapA, AO090011000052 / 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q2U1F3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ |
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#2: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
-非ポリマー , 6種, 374分子 










#3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-CL / | #6: 化合物 | ChemComp-EDO / #7: 化合物 | ChemComp-LEU / | #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.21 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M Citrate, pH =5.0, 3.2M Ammonium Sulphate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.48→77.05 Å / Num. obs: 22302 / % possible obs: 99.95 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 35.33 Å2 / CC1/2: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.09705 / Net I/σ(I): 7.08 |
反射 シェル | 解像度: 2.48→2.569 Å / Rmerge(I) obs: 0.4829 / Num. unique obs: 2195 / CC1/2: 0.556 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1RTQ 解像度: 2.48→77.05 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.05 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 142.15 Å2 / Biso mean: 41.2881 Å2 / Biso min: 12.41 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.48→77.05 Å
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8 / % reflection obs: 100 %
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