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- PDB-6qro: Crystal structure of Tannerella forsythia glutaminyl cyclase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qro
タイトルCrystal structure of Tannerella forsythia glutaminyl cyclase
要素Glutamine cyclotransferase
キーワードTRANSFERASE / pyroglutamate formation / Glutaminyl-peptide cyclotransferase / globular alpha/beta-hydrolase fold / Zinc ion
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / acyltransferase activity / hydrolase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glutaminyl-peptide cyclotransferase-like / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidase, M28 family
類似検索 - 構成要素
生物種Tannerella forsythia (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Linnert, M. / Piechotta, A. / Parthier, C. / Taudte, N. / Kolenko, P. / Rahfeld, J. / Potempa, J. / Stubbs, M.T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Mammalian-like type II glutaminyl cyclases in Porphyromonas gingivalis and other oral pathogenic bacteria as targets for treatment of periodontitis.
著者: Taudte, N. / Linnert, M. / Rahfeld, J.U. / Piechotta, A. / Ramsbeck, D. / Buchholz, M. / Kolenko, P. / Parthier, C. / Houston, J.A. / Veillard, F. / Eick, S. / Potempa, J. / Schilling, S. / ...著者: Taudte, N. / Linnert, M. / Rahfeld, J.U. / Piechotta, A. / Ramsbeck, D. / Buchholz, M. / Kolenko, P. / Parthier, C. / Houston, J.A. / Veillard, F. / Eick, S. / Potempa, J. / Schilling, S. / Demuth, H.U. / Stubbs, M.T.
履歴
登録2019年2月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author
改定 2.02020年12月30日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity_src_gen ...atom_site / entity_src_gen / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr_ncs / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ncs_dom / struct_ncs_dom_lim / struct_site / struct_site_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.gene_src_strain ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_distant_solvent_atoms.neighbor_macromolecule_distance / _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_starting_model / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _refine_ls_restr_ncs.pdbx_number / _refine_ls_restr_ncs.pdbx_rms / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.d_res_high / _refine_ls_shell.d_res_low / _refine_ls_shell.number_reflns_R_free / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work / _refine_ls_shell.number_reflns_all / _reflns.d_resolution_low / _reflns_shell.d_res_low / _reflns_shell.number_measured_obs / _reflns_shell.number_possible / _software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ncs_dom.details / _struct_ncs_dom_lim.selection_details
解説: Polymer geometry / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年1月24日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine cyclotransferase
B: Glutamine cyclotransferase
C: Glutamine cyclotransferase
D: Glutamine cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,67521
ポリマ－142,1654
非ポリマー1,51017
水10,791599
1
A: Glutamine cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7994
ポリマ－35,5411
非ポリマー2583
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glutamine cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8955
ポリマ－35,5411
非ポリマー3544
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Glutamine cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8955
ポリマ－35,5411
非ポリマー3544
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Glutamine cyclotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0877
ポリマ－35,5411
非ポリマー5466
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.070, 79.240, 83.080
Angle α, β, γ (deg.)89.940, 90.000, 71.940
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Auth seq-ID: 44 - 334 / Label seq-ID: 27 - 317

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB
3chain CCC
4chain DDD

-
要素

#1: タンパク質
Glutamine cyclotransferase


分子量: 35541.246 Da / 分子数: 4 / 変異: H333EK / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tannerella forsythia (strain ATCC 43037 / JCM 10827 / FDC 338) (バクテリア)
株: ATCC 43037 / JCM 10827 / FDC 338 / 遺伝子: BFO_1693 / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS
参照: UniProt: G8UMP8, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 599 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.17 %
結晶化温度: 288.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: sodium acetate, ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.49
反射解像度: 2.1→43.92 Å / Num. obs: 76211 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.592 % / Biso Wilson estimate: 23.251 Å2 / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Rrim(I) all: 0.147 / Χ2: 0.916 / Net I/σ(I): 10.15 / Num. measured all: 273764 / Scaling rejects: 131
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.1-2.22.6450.462.44208741031778930.6360.58276.5
2.2-2.33.3230.43.4827640864483180.7810.47896.2
2.3-2.53.7050.3254.544896313354132150.8790.37999
2.5-2.73.7290.2375.9935962970896430.9350.27699.3
2.7-33.7670.1747.943786610096100530.9620.20399.6
3-43.7730.08115.775931315791157200.9920.09499.6
4-63.790.05223.7530297804479930.9960.06199.4
6-103.8310.04624.6110213267626660.9980.05499.6
10-43.923.7130.02934.2426367367100.9990.03496.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2AFM

2afm


解像度: 2.1→43.92 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.04 / 位相誤差: 18.97 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2011 3939 5.17 %
Rwork0.1736 72400 -
obs0.1795 76211 96.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 39.02 Å2 / Biso mean: 16.6025 Å2 / Biso min: 5.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→43.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9240 0 69 599 9908
Biso mean--22.73 15.71 -
残基数----1164
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5539X-RAY DIFFRACTION14.294TORSIONAL
12B5539X-RAY DIFFRACTION14.294TORSIONAL
13C5539X-RAY DIFFRACTION14.294TORSIONAL
14D5539X-RAY DIFFRACTION14.294TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.140.29071390.22032637277666
2.14-2.180.2671540.2222932308674
2.18-2.220.22311730.2023291346483
2.22-2.260.23221930.20453659385292
2.26-2.310.2351940.18843685387994
2.31-2.370.22451960.19353726392294
2.37-2.420.2421970.1943746394394
2.42-2.490.22921970.18673741393894
2.49-2.560.20781980.18323768396694
2.56-2.650.2141970.18553739393694
2.65-2.740.20651960.18683730392694
2.74-2.850.20221980.17763754395295
2.85-2.980.23061980.17573754395295
2.98-3.140.20691990.17593782398195
3.14-3.330.19571960.17833738393495
3.33-3.590.19371980.17393751394994
3.59-3.950.19881970.16173754395195
3.95-4.520.16581950.1523693388894
4.52-5.70.18071990.16293780397995
5.7-43.920.1791970.17663740393794

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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