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- PDB-7odq: Neisseria gonorrhoeae transaldolase at 5.4 MGy dose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7odq
タイトルNeisseria gonorrhoeae transaldolase at 5.4 MGy dose
要素Transaldolase
キーワードTRANSFERASE / TRANSALDOLASE / CROSS-LINK / REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


transaldolase / transaldolase activity / pentose-phosphate shunt / carbohydrate metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transaldolase type 2 / Transaldolase active site. / Transaldolase, active site / Transaldolase signature 1. / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Transaldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Rabe von Pappenheim, F. / Wensien, M. / Tittmann, K.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Widespread occurrence of covalent lysine-cysteine redox switches in proteins.
著者: Rabe von Pappenheim, F. / Wensien, M. / Ye, J. / Uranga, J. / Irisarri, I. / de Vries, J. / Funk, L.M. / Mata, R.A. / Tittmann, K.
履歴
登録2021年4月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年4月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transaldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8072
ポリマ－37,6151
非ポリマー1921
水7,692427
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area420 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area14440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.200, 82.850, 89.420
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Transaldolase


分子量: 37614.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae (淋菌) / 遺伝子: tal, E8M68_10680, WHOO_01512, WHOO_01712 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1D3FXY0, transaldolase
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 427 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.63 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG8000, Sodium citrate, sodium phosphate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→38.16 Å / Num. obs: 62051 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 13.444 % / Biso Wilson estimate: 24.507 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rrim(I) all: 0.109 / Χ2: 0.796 / Net I/σ(I): 13.53 / Num. measured all: 834239 / Scaling rejects: 74
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.4-1.4413.3352.4231.0459819454744860.5352.51898.7
1.44-1.4813.5041.8971.3758808445743550.661.9797.7
1.48-1.5213.5131.4571.8357808436442780.741.51498
1.52-1.5713.6691.2052.2756440419041290.8161.25198.5
1.57-1.6213.6240.9352.9455287408240580.8830.97199.4
1.62-1.6713.6220.7833.5453588395839340.9110.81399.4
1.67-1.7413.5580.5914.6751329382037860.9510.61499.1
1.74-1.8113.4920.4575.949180367336450.9720.47599.2
1.81-1.8913.4620.3487.647225354635080.9820.36298.9
1.89-1.9813.3550.25110.3344807339933550.9890.26198.7
1.98-2.0913.1960.17713.9742516323232220.9940.18499.7
2.09-2.2113.1230.12818.8240353308130750.9960.13499.8
2.21-2.3713.8570.10722.7439812287928730.9980.11199.8
2.37-2.5613.7710.0926.7236933268326820.9980.093100
2.56-2.813.5530.07631.1534071251425140.9990.079100
2.8-3.1313.2250.06235.9229716224722470.9990.065100
3.13-3.6113.0280.04843.5926472203220320.9990.05100
3.61-4.4313.2790.04251.1122575172017000.9990.04398.8
4.43-6.2613.2150.04251.3918144137313730.9990.044100
6.26-38.1611.710.03750.6393568247990.9990.03997

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ZX4

6zx4


解像度: 1.4→38.16 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1724 3098 5 %
Rwork0.1471 58872 -
obs0.1483 61970 99.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 92.49 Å2 / Biso mean: 23.5289 Å2 / Biso min: 12.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→38.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2645 0 18 434 3097
Biso mean--30.27 33.98 -
残基数----352
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 22

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.420.37631340.33742593272798
1.42-1.450.35731380.31512621275998
1.45-1.470.31131380.2892602274098
1.47-1.50.29661390.26562622276198
1.5-1.530.29821370.24822616275398
1.53-1.560.24911400.23242651279199
1.56-1.590.2321370.21782627276499
1.59-1.630.2271420.22659280198
1.63-1.670.2151390.185826412780100
1.67-1.710.21571380.17192645278399
1.71-1.760.20911410.15892696283799
1.76-1.820.18411420.147526572799100
1.82-1.890.16021370.13922631276899
1.89-1.960.15991390.13432656279598
1.96-2.050.15671420.125526812823100
2.05-2.160.14451410.116527032844100
2.16-2.290.14651430.115327132856100
2.29-2.470.15391440.119627252869100
2.47-2.720.13741430.122827162859100
2.72-3.110.15661450.133927492894100
3.11-3.920.15811460.12762767291399
3.92-38.160.15641530.14552901305499
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -13.3627 Å / Origin y: 17.1156 Å / Origin z: -17.6061 Å
111213212223313233
T0.1235 Å20.002 Å2-0.0024 Å2-0.1477 Å2-0.0007 Å2--0.139 Å2
L0.365 °20.0686 °2-0.0025 °2-0.9096 °20.0752 °2--0.4132 °2
S-0.0037 Å °0.0086 Å °-0.0125 Å °0.0001 Å °-0.0036 Å °-0.0184 Å °-0.008 Å °-0.0022 Å °0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA0 - 351
2X-RAY DIFFRACTION1allA401
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 500

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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