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- PDB-7odc: CRYSTAL STRUCTURE ORNITHINE DECARBOXYLASE FROM MOUSE, TRUNCATED 3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7odc
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ORNITHINE DECARBOXYLASE FROM MOUSE, TRUNCATED 37 RESIDUES FROM THE C-TERMINUS, TO 1.6 ANGSTROM RESOLUTION
要素PROTEIN (ORNITHINE DECARBOXYLASE)
キーワードLYASE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PLP / GROUP IV DECARBOXYLASE / POLYAMINES / PARASITICAL / CHEMOTHERAPY TARGET / ORNITHINE / PUTRESCINE / A/B-BARREL / OBLIGATE
機能・相同性
機能・相同性情報


Metabolism of polyamines / putrescine biosynthetic process / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / ornithine decarboxylase / putrescine biosynthetic process from arginine, via ornithine / ornithine decarboxylase activity / polyamine metabolic process / regulation of protein catabolic process / kidney development / response to virus ...Metabolism of polyamines / putrescine biosynthetic process / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / ornithine decarboxylase / putrescine biosynthetic process from arginine, via ornithine / ornithine decarboxylase activity / polyamine metabolic process / regulation of protein catabolic process / kidney development / response to virus / cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain ...Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Alanine racemase / Alanine racemase/group IV decarboxylase, C-terminal / PLP-binding barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Ornithine decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Kern, A.D. / Oliveira, M.A. / Coffino, P. / Hackert, M.L.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Structure of mammalian ornithine decarboxylase at 1.6 A resolution: stereochemical implications of PLP-dependent amino acid decarboxylases.
著者: Kern, A.D. / Oliveira, M.A. / Coffino, P. / Hackert, M.L.
履歴
登録1999年3月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ORNITHINE DECARBOXYLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5232
ポリマ－47,2761
非ポリマー2471
水7,584421
1
A: PROTEIN (ORNITHINE DECARBOXYLASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (ORNITHINE DECARBOXYLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,0464
ポリマ－94,5522
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area5610 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area31060 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)118.500, 74.000, 45.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ORNITHINE DECARBOXYLASE) / ODC / MODC / MODC'


分子量: 47275.801 Da / 分子数: 1 / 変異: TRUNCATED AFTER RESIDUE 424 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SCHIFF-BASE LINKAGE BETWEEN PLP AND K69 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: LYMPHOMA
解説: THE GENE WAS CLONED FROM A BALB-C MOUSE LYMPHOMA CELL LINE IN WHICH THE ODC GENE WAS AMPLIFIED BY SELECTION WITH DFMO. THE CELL LINE OF ORIGIN WAS S49.1, OBTAINED FROM THE SALK INSTITUTE CELL ...解説: THE GENE WAS CLONED FROM A BALB-C MOUSE LYMPHOMA CELL LINE IN WHICH THE ODC GENE WAS AMPLIFIED BY SELECTION WITH DFMO. THE CELL LINE OF ORIGIN WAS S49.1, OBTAINED FROM THE SALK INSTITUTE CELL CULTURE CENTER IN 1974. THE ODC- AMPLIFIED LYMPHOMA CELL LINE OBTAINED AS A RESULT OF SELECTION WITH DFMO WAS D4. THE GENE HAS BEEN CLONED FROM MANY MOUSE STRAINS SINCE, AND THE ORF IS INVARIANT AMONG THESE, SO FAR AS WE KNOW. THE EXPRESSION OF THE PROTEIN WAS IN E.COLI.
細胞株: S49.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00860, ornithine decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 421 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細SCHIFF-BASE LINK BETWEEN LYS_69_NZ AND PLP_69_C4A
配列の詳細THE ENZYME WHOSE STRUCTURE WAS SOLVED IS A TRUNCATED ENZYME AND DOES NOT CONTAIN RESIDUES 425 ...THE ENZYME WHOSE STRUCTURE WAS SOLVED IS A TRUNCATED ENZYME AND DOES NOT CONTAIN RESIDUES 425 THROUGH 461. RESIDUES WHICH ARE PRESENT IN THIS ENZYME, BUT WHICH HAD NO CORRESPONDING ELECTRON DENSITY ARE: 1, 30-35, 158-166, 298-310, AND 419-424.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING THE OSCILLATION METHOD
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / 詳細: combination of vapor diffusion and gel
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlprotein1drop
22.5 mMdithiothreitol1drop
31.0 mMEDTA1drop
426 %(w/v)PEG33501drop
510 %(w/v)PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 98 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.908
検出器検出器: CCD / 日付: 1996年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→27.92 Å / Num. obs: 49125 / % possible obs: 91.3 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.188 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 75.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.6→27.9 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE PROGRAM USED FOR REFINEMENT WAS CCP PROGRAM SUITE: REFMAC_3.3 VERSION 3.4
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 1995 4 %RANDOMLY SELECTED USING CCP PROGRAM SUITE: FREERFLAG VERSION 3.2
Rwork0.199 ---
obs-49125 91.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→27.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3030 0 15 421 3466
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 27.9 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4 % / Rfactor obs: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.188
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg25.478
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_deg1.949

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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