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- PDB-6aqr: SAGA DUB module Ubp8(C146A)/Sgf11/Sus1/Sgf73 bound to monoubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6aqr
タイトルSAGA DUB module Ubp8(C146A)/Sgf11/Sus1/Sgf73 bound to monoubiquitin
要素
  • (SAGA-associated factor ...) x 2
  • Polyubiquitin-C
  • Transcription and mRNA export factor SUS1
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8
キーワードHYDROLASE / histone deubiquitination / ubiquitin / transcription
機能・相同性
機能・相同性情報


RITS complex assembly / DUBm complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / regulation of protein localization to chromatin / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus ...RITS complex assembly / DUBm complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / regulation of protein localization to chromatin / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / protein deubiquitination / Ub-specific processing proteases / nuclear pore / mRNA export from nucleus / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / RNA splicing / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / transcription elongation by RNA polymerase II / Negative regulation of FGFR2 signaling
類似検索 - 分子機能
Yeast SAGA-associated factor 11, N-terminal domain / SAGA-associated factor 11 N-terminal domain / ENY2/SUS1 / SAGA-associated factor 73, zinc finger domain / Zinc finger domain / SAGA complex, Sgf11 subunit / Sgf11 (transcriptional regulation protein) / Transcription factor, enhancer of yellow 2 / SAGA-associated factor 73 / Transcription factor EnY2 superfamily ...Yeast SAGA-associated factor 11, N-terminal domain / SAGA-associated factor 11 N-terminal domain / ENY2/SUS1 / SAGA-associated factor 73, zinc finger domain / Zinc finger domain / SAGA complex, Sgf11 subunit / Sgf11 (transcriptional regulation protein) / Transcription factor, enhancer of yellow 2 / SAGA-associated factor 73 / Transcription factor EnY2 superfamily / Transcription factor e(y)2 / SCA7 domain / SCA7, zinc-binding domain / SCA7 domain profile. / : / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Cathepsin B; Chain A / Herpes Virus-1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8 / SAGA complex subunit SGF73 / SAGA complex subunit SGF11 / SAGA complex subunit SUS1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Morrow, M.E. / Morgan, M.T. / Wolberger, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM095822 米国
引用ジャーナル: EMBO Rep. / 年: 2018
タイトル: Active site alanine mutations convert deubiquitinases into high-affinity ubiquitin-binding proteins.
著者: Morrow, M.E. / Morgan, M.T. / Clerici, M. / Growkova, K. / Yan, M. / Komander, D. / Sixma, T.K. / Simicek, M. / Wolberger, C.
履歴
登録2017年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8
B: Transcription and mRNA export factor SUS1
C: SAGA-associated factor 11
D: Polyubiquitin-C
E: SAGA-associated factor 73
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,31813
ポリマ－95,7955
非ポリマー5238
水4,756264
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20720 Å2
ΔGint-141 kcal/mol
Surface area32870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.755, 103.177, 112.846
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABD

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8 / Deubiquitinating enzyme 8 / Ubiquitin thioesterase 8 / Ubiquitin-specific-processing protease 8


分子量: 54001.566 Da / 分子数: 1 / 変異: C146A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: UBP8, YMR223W, YM9959.05 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50102, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Transcription and mRNA export factor SUS1


分子量: 11094.497 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SUS1, YBR111W-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6WNK7
#4: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48

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SAGA-associated factor ... , 2種, 2分子 CE

#3: タンパク質 SAGA-associated factor 11 / 11 kDa SAGA-associated factor


分子量: 11297.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SGF11, YPL047W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03067
#5: タンパク質 SAGA-associated factor 73 / 73 kDa SAGA-associated factor / SAGA histone acetyltransferase complex 73 kDa subunit


分子量: 10824.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SGF73, YGL066W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53165

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非ポリマー , 2種, 272分子

#6: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 264 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.0 17% PEG3350 0.1 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→46.92 Å / Num. obs: 53790 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.103 / Net I/σ(I): 13.3 / Num. measured all: 304961 / Scaling rejects: 66
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.1-2.165.70.5722485243700.8250.2590.63399.7
8.91-46.925.20.05239837610.9950.0240.05735.994.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.1 Å46.92 Å
Translation2.1 Å46.92 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
Aimless0.5.17データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MHS

3mhs


解像度: 2.1→76.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / WRfactor Rfree: 0.2369 / WRfactor Rwork: 0.1882 / FOM work R set: 0.8044 / SU B: 5.604 / SU ML: 0.144 / SU R Cruickshank DPI: 0.2222 / SU Rfree: 0.1913 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.222 / ESU R Free: 0.191 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2488 2627 4.9 %RANDOM
Rwork0.2013 ---
obs0.2036 51099 98.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 123.66 Å2 / Biso mean: 34.399 Å2 / Biso min: 2.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.25 Å20 Å20 Å2
2--0.42 Å20 Å2
3----0.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→76.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6256 0 8 264 6528
Biso mean--27.15 32.07 -
残基数----784
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0196452
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8551.968711
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2955788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.58925.475305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.99151192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5741524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2973
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0214789
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 179 -
Rwork0.307 3758 -
all-3937 -
obs--99.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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