[日本語] English
万見
- PDB-4zzj: SIRT1/Activator/Substrate Complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zzj
タイトルSIRT1/Activator/Substrate Complex
要素
  • Ac-p53
  • NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
キーワードHYDROLASE / Sirtuin / Activator / Deacylase / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of smooth muscle cell apoptotic process / maintenance of nucleus location / histone H3K deacetylase activity / NAD-dependent histone decrotonylase activity / histone H3K18 decrotonylase activity / negative regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of cellular response to testosterone stimulus / eNoSc complex / regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway ...negative regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of smooth muscle cell apoptotic process / maintenance of nucleus location / histone H3K deacetylase activity / NAD-dependent histone decrotonylase activity / histone H3K18 decrotonylase activity / negative regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of cellular response to testosterone stimulus / eNoSc complex / regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of transcription by glucose / protein depropionylation / NAD-dependent protein-lysine depropionylase activity / positive regulation of macrophage apoptotic process / positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / negative regulation of triglyceride biosynthetic process / regulation of endodeoxyribonuclease activity / behavioral response to starvation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / triglyceride mobilization / keratin filament binding / HLH domain binding / regulation of lipid storage / NAD-dependent protein lysine delactylase activity / Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / leptin-mediated signaling pathway / negative regulation of peptidyl-lysine acetylation / regulation of brown fat cell differentiation / bHLH transcription factor binding / deacetylase activity / positive regulation of smooth muscle cell differentiation / response to leptin / intracellular triglyceride homeostasis / peptidyl-lysine acetylation / negative regulation of phosphorylation / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / positive regulation of adaptive immune response / rDNA heterochromatin / ovulation from ovarian follicle / regulation of centrosome duplication / regulation of bile acid biosynthetic process / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein acetyllysine N-acetyltransferase / single strand break repair / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K4 deacetylase activity, NAD-dependent / histone deacetylase activity, NAD-dependent / negative regulation of protein acetylation / rDNA heterochromatin formation / protein deacetylation / histone H4K12 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / chromatin silencing complex / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / UV-damage excision repair / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / negative regulation of helicase activity / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of TOR signaling / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of fibroblast apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / protein lysine deacetylase activity / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / positive regulation of programmed necrotic cell death / negative regulation of mitophagy / mRNA transcription / circadian behavior / bone marrow development / nuclear inner membrane / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / mitogen-activated protein kinase binding / germ cell nucleus / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / positive regulation of double-strand break repair / :
類似検索 - 分子機能
SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 ...SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / TPP-binding domain / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4TQ / CARBA-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Cellular tumor antigen p53 / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7403 Å
データ登録者Dai, H.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Crystallographic structure of a small molecule SIRT1 activator-enzyme complex.
著者: Dai, H. / Case, A.W. / Riera, T.V. / Considine, T. / Lee, J.E. / Hamuro, Y. / Zhao, H. / Jiang, Y. / Sweitzer, S.M. / Pietrak, B. / Schwartz, B. / Blum, C.A. / Disch, J.S. / Caldwell, R. / ...著者: Dai, H. / Case, A.W. / Riera, T.V. / Considine, T. / Lee, J.E. / Hamuro, Y. / Zhao, H. / Jiang, Y. / Sweitzer, S.M. / Pietrak, B. / Schwartz, B. / Blum, C.A. / Disch, J.S. / Caldwell, R. / Szczepankiewicz, B. / Oalmann, C. / Yee Ng, P. / White, B.H. / Casaubon, R. / Narayan, R. / Koppetsch, K. / Bourbonais, F. / Wu, B. / Wang, J. / Qian, D. / Jiang, F. / Mao, C. / Wang, M. / Hu, E. / Wu, J.C. / Perni, R.B. / Vlasuk, G.P. / Ellis, J.L.
履歴
登録2015年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Data collection
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
B: Ac-p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5177
ポリマ－41,1112
非ポリマー1,4065
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area18180 Å2
手法PISA
2
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
B: Ac-p53
ヘテロ分子

A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
B: Ac-p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,03414
ポリマ－82,2234
非ポリマー2,81110
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_565-x,-y+1,z1
Buried area6360 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area32470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.510, 94.510, 356.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1 / hSIRT1 / Regulatory protein SIR2 homolog 1 / SIR2-like protein 1 / hSIR2


分子量: 40125.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT1, SIR2L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96EB6, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド Ac-p53


分子量: 986.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04637*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 49分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CNA / CARBA-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / 3-(アミノカルボニル)-1-[4β-[[(5′-アデノシルオキシ)オキシラトホスフィニルオキシ]オキシラトホスフィニ(以下略)


分子量: 662.460 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H30N7O13P2
#5: 化合物 ChemComp-4TQ / (3S)-1,3-dimethyl-N-[3-(1,3-oxazol-5-yl)phenyl]-6-[3-(trifluoromethyl)phenyl]-2,3-dihydropyrido[2,3-b]pyrazine-4(1H)-carboxamide


分子量: 493.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H22F3N5O2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.62 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 5% v/v Tacsimate, pH .00.1 M HEPES pH 7.0 and 10% w/v PEG 5000 MME

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.74→91.36 Å / Num. obs: 21821 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 2.74→2.86 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.829 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PHASER位相決定
xia2データ削減
xia2データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GLU and 4IG9

3glu

4ig9


解像度: 2.7403→45.68 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2214 1116 5.13 %
Rwork0.1825 --
obs0.1844 21765 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7403→45.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2812 0 93 44 2949
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052998
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9384075
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.451138
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036444
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006523
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7403-2.8650.33171240.27252541X-RAY DIFFRACTION99
2.865-3.0160.34821370.26672504X-RAY DIFFRACTION99
3.016-3.20490.29121490.24762513X-RAY DIFFRACTION99
3.2049-3.45230.25321470.21792535X-RAY DIFFRACTION99
3.4523-3.79960.21191360.18452583X-RAY DIFFRACTION100
3.7996-4.3490.20391510.14512564X-RAY DIFFRACTION100
4.349-5.47780.16691330.14452629X-RAY DIFFRACTION100
5.4778-45.68630.20851390.18042780X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.32980.2448-0.15930.95420.31960.572-0.20360.23320.0131-0.2010.30090.0657-0.0108-0.0239-00.5961-0.0657-0.02280.54720.03420.54642.528554.669110.5441
20.10780.18390.17340.77570.01650.4547-0.03660.0353-0.02890.26090.09640.0097-0.1040.020500.4627-0.02340.01740.35370.03980.4487.081764.734830.5229
30.16320.030.11020.0643-0.02180.1638-0.00460.23780.0198-0.07080.2697-0.2363-0.3520.07570.00240.6476-0.1508-0.00710.58280.04380.531616.716776.462310.8415
40.0121-0.0012-0.00540.01130.00620.0040.17530.0226-0.0786-0.14290.18760.14990.26510.04310.00010.5724-0.1533-0.0690.5595-0.02520.83170.132254.136225.1641
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 183 through 298 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 299 through 481 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 482 through 660 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 7 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る