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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7o86
タイトル1.73A X-ray crystal structure of the conserved C-terminal (CCT) of human SPAK
要素STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
キーワードSIGNALING PROTEIN / KINASE / TRANSFERASE / CCT
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of creatine transmembrane transporter activity / positive regulation of ion transmembrane transporter activity / negative regulation of pancreatic juice secretion / negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / maintenance of lens transparency / chemokine (C-X-C motif) ligand 12 signaling pathway / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / intracellular chloride ion homeostasis / positive regulation of T cell chemotaxis ...negative regulation of creatine transmembrane transporter activity / positive regulation of ion transmembrane transporter activity / negative regulation of pancreatic juice secretion / negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / maintenance of lens transparency / chemokine (C-X-C motif) ligand 12 signaling pathway / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / intracellular chloride ion homeostasis / positive regulation of T cell chemotaxis / renal sodium ion absorption / cellular hypotonic response / cellular response to potassium ion / macrophage activation / positive regulation of potassium ion transport / cellular response to chemokine / cellular hyperosmotic response / cell volume homeostasis / positive regulation of p38MAPK cascade / response to aldosterone / response to dietary excess / sodium ion transmembrane transport / peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of blood pressure / kinase activity / cell cortex / regulation of inflammatory response / cell body / peptidyl-serine phosphorylation / basolateral plasma membrane / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / inflammatory response / protein phosphorylation / apical plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein kinase binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase OSR1/WNK, CCT domain / Oxidative-stress-responsive kinase 1 C-terminal domain / : / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Elvers, K.T. / Bax, B.D. / Lipka-Lloyd, M. / Mehellou, Y.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)518455 英国
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2022
タイトル: Structures of the Human SPAK and OSR1 Conserved C-Terminal (CCT) Domains.
著者: Elvers, K.T. / Lipka-Lloyd, M. / Trueman, R.C. / Bax, B.D. / Mehellou, Y.
履歴
登録2021年4月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年1月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_source
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
B: STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0706
ポリマ－22,9602
非ポリマー1104
水3,675204
1
A: STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5263
ポリマ－11,4801
非ポリマー462
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5443
ポリマ－11,4801
非ポリマー642
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.611, 50.549, 103.798
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 STE20/SPS1-related proline-alanine-rich protein kinase / Ste-20-related kinase / DCHT / Serine/threonine-protein kinase 39


分子量: 11479.870 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STK39, SPAK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UEW8, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 150nls Protein (1.4mgs/ml in 20 mM Tris.HCl pH 7.8, 50mM NaCl, 1mM DTT) was mixed with 50nl Morpheus A5 = 30mM Magnesium chloride hexahydrate, 30mM Calcium chloride dihydrate, 50mM Sodium ...詳細: 150nls Protein (1.4mgs/ml in 20 mM Tris.HCl pH 7.8, 50mM NaCl, 1mM DTT) was mixed with 50nl Morpheus A5 = 30mM Magnesium chloride hexahydrate, 30mM Calcium chloride dihydrate, 50mM Sodium HEPES, 50mM MOPS pH 7.5, 20% v/v PEG 500* MME, 10% w/v PEG 20000.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97628 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97628 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→45.45 Å / Num. obs: 22482 / % possible obs: 99.63 % / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 25.82 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rpim(I) all: 0.07308 / Rrim(I) all: 0.2657 / Net I/σ(I): 6.83
反射 シェル解像度: 1.73→1.792 Å / 冗長度: 12.8 % / Mean I/σ(I) obs: 0.43 / Num. unique obs: 2168 / CC1/2: 0.281 / CC star: 0.663 / % possible all: 97.88

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2v3s

2v3s


解像度: 1.73→45.45 Å / SU ML: 0.3087 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.2007
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2396 1100 4.91 %
Rwork0.1988 21308 -
obs0.2009 22408 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→45.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1434 0 4 204 1642
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01231751
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.17172408
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0834277
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006338
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.0473667
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.73-1.810.37951470.3742561X-RAY DIFFRACTION98.12
1.81-1.90.37511300.31942620X-RAY DIFFRACTION99.78
1.9-2.020.30771350.26852625X-RAY DIFFRACTION99.6
2.02-2.180.28411170.21572663X-RAY DIFFRACTION99.78
2.18-2.40.22641370.18912633X-RAY DIFFRACTION99.89
2.4-2.750.25431400.1922666X-RAY DIFFRACTION99.82
2.75-3.460.26871370.17692706X-RAY DIFFRACTION100
3.46-45.450.18081570.17022834X-RAY DIFFRACTION99.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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