+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7o4f | ||||||
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Title | The DYW domain of A. thaliana OTP86 in its active state | ||||||
Components | Pentatricopeptide repeat-containing protein At3g63370, chloroplastic | ||||||
Keywords | HYDROLASE / cytidine deaminase | ||||||
Function / homology | Function and homology information chloroplast RNA processing / RNA modification / chloroplast / mRNA processing / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.65 Å | ||||||
Authors | Weber, G. / Palm, G.J. / Takenaka, M. / Barthel, T. / Feiler, C. / Weiss, M.S. | ||||||
Citation | Journal: Nat Catal / Year: 2021 Title: DYW domain structures imply an unusual regulation principle in plant organellar RNA editing catalysis. Authors: Takenaka, M. / Takenaka, S. / Barthel, T. / Frink, B. / Haag, S. / Verbitskiy, D. / Oldenkott, B. / Schallenberg-Rudinger, M. / Feiler, C.G. / Weiss, M.S. / Palm, G.J. / Weber, G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7o4f.cif.gz | 294.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7o4f.ent.gz | 198.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7o4f.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7o4f_validation.pdf.gz | 454.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7o4f_full_validation.pdf.gz | 466 KB | Display | |
Data in XML | 7o4f_validation.xml.gz | 26.1 KB | Display | |
Data in CIF | 7o4f_validation.cif.gz | 37.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o4/7o4f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o4/7o4f | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 16016.490 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Protein after TEV cleavage / Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Gene: PCMP-H83, OTP86, At3g63370, F16M2_220 / Plasmid: pET11-M / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / References: UniProt: Q9M1V3 #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.97 Å3/Da / Density % sol: 37 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 100 nl protein plus 100 nl reservoir (0.1 M glycine, pH 10.5, 1.2 M NaH2PO4, 0.8 M K2HPO4, 0.2 M Li2SO4) plus 30 nl additive (0.1 M 50% v/v Jeffamine M-600 pH 7.0). Cryo: reservoir solution ...Details: 100 nl protein plus 100 nl reservoir (0.1 M glycine, pH 10.5, 1.2 M NaH2PO4, 0.8 M K2HPO4, 0.2 M Li2SO4) plus 30 nl additive (0.1 M 50% v/v Jeffamine M-600 pH 7.0). Cryo: reservoir solution supplemented with 15% (v/v) ethylene glycol. PH range: 7.0 - 10.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.1 / Wavelength: 0.9184 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Feb 9, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9184 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.65→44.03 Å / Num. obs: 57997 / % possible obs: 97.7 % / Redundancy: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 18.77 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.157 / Rsym value: 0.151 / Net I/σ(I): 10.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.65→1.75 Å / Redundancy: 11.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.31 / Num. unique obs: 8940 / CC1/2: 0.764 / Rrim(I) all: 1.802 / Rsym value: 1.724 / % possible all: 94.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: D_1292114961 Resolution: 1.65→44.03 Å / SU ML: 0.1978 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 33.8988 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 38.54 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.65→44.03 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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