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- PDB-7nxd: Cryo-EM structure of human integrin alpha5beta1 in the half-bent ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nxd
タイトルCryo-EM structure of human integrin alpha5beta1 in the half-bent conformation
要素
  • Integrin alpha-5
  • Integrin beta-1
キーワードCELL ADHESION / integrin / plasma membrane protein / a5b1 / alpha5beta1 / focal adhesion / half-bent conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


integrin alpha8-beta1 complex / integrin alpha3-beta1 complex / integrin alpha5-beta1 complex / integrin alpha6-beta1 complex / integrin alpha7-beta1 complex / integrin alpha10-beta1 complex / integrin alpha11-beta1 complex / positive regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / myoblast fate specification / integrin alpha9-beta1 complex ...integrin alpha8-beta1 complex / integrin alpha3-beta1 complex / integrin alpha5-beta1 complex / integrin alpha6-beta1 complex / integrin alpha7-beta1 complex / integrin alpha10-beta1 complex / integrin alpha11-beta1 complex / positive regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / myoblast fate specification / integrin alpha9-beta1 complex / regulation of collagen catabolic process / cardiac cell fate specification / integrin binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha4-beta1 complex / cell-cell adhesion mediated by integrin / integrin alpha1-beta1 complex / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / integrin alpha2-beta1 complex / reactive gliosis / formation of radial glial scaffolds / Other semaphorin interactions / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / Formation of the ureteric bud / myelin sheath abaxonal region / CD40 signaling pathway / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / integrin alphav-beta1 complex / regulation of synapse pruning / basement membrane organization / CHL1 interactions / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / cardiac muscle cell myoblast differentiation / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / MET interacts with TNS proteins / Laminin interactions / leukocyte tethering or rolling / cardiac muscle cell differentiation / germ cell migration / Platelet Adhesion to exposed collagen / cell projection organization / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / myoblast fusion / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / Elastic fibre formation / mesodermal cell differentiation / cell-substrate junction assembly / platelet-derived growth factor receptor binding / myoblast differentiation / cell migration involved in sprouting angiogenesis / axon extension / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cell-substrate adhesion / central nervous system neuron differentiation / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / integrin complex / wound healing, spreading of epidermal cells / heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of fibroblast migration / regulation of spontaneous synaptic transmission / epidermal growth factor receptor binding / lamellipodium assembly / sarcomere organization / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / Basigin interactions / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / negative regulation of vasoconstriction / leukocyte cell-cell adhesion / cell adhesion mediated by integrin / Syndecan interactions / muscle organ development / positive regulation of wound healing / dendrite morphogenesis / positive regulation of neuroblast proliferation / negative regulation of neuron differentiation / negative regulation of Rho protein signal transduction / maintenance of blood-brain barrier / cell-substrate adhesion / response to muscle activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / endodermal cell differentiation / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / cleavage furrow / establishment of mitotic spindle orientation / fibronectin binding / negative regulation of anoikis / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / intercalated disc / RHOG GTPase cycle / positive regulation of GTPase activity / glial cell projection / neuroblast proliferation / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / ECM proteoglycans
類似検索 - 分子機能
Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin beta tail domain / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail ...Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin beta tail domain / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin alpha, N-terminal / Integrin domain superfamily / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 1.
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin beta-1 / Integrin alpha-5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Schumacher, S. / Dedden, D. / Vazquez Nunez, R. / Matoba, K. / Takagi, J. / Biertumpfel, C. / Mizuno, N.
資金援助 ドイツ, European Union, 米国, 6件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
Other privateBoehringer Ingelheim Foundation Plus 3 Program ドイツ
European Research Council (ERC)ERC-CoG 724209European Union
European Molecular Biology Organization (EMBO)Young Investigator ProgramEuropean Union
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS) 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Structural insights into integrin αβ opening by fibronectin ligand.
著者: Stephanie Schumacher / Dirk Dedden / Roberto Vazquez Nunez / Kyoko Matoba / Junichi Takagi / Christian Biertümpfel / Naoko Mizuno /
要旨: Integrin αβ is a major fibronectin receptor critical for cell migration. Upon complex formation, fibronectin and αβ undergo conformational changes. While this is key for cell-tissue connections, ...Integrin αβ is a major fibronectin receptor critical for cell migration. Upon complex formation, fibronectin and αβ undergo conformational changes. While this is key for cell-tissue connections, its mechanism is unknown. Here, we report cryo-electron microscopy structures of native human αβ with fibronectin to 3.1-angstrom resolution, and in its resting state to 4.6-angstrom resolution. The αβ-fibronectin complex revealed simultaneous interactions at the arginine-glycine-aspartate loop, the synergy site, and a newly identified binding site proximal to adjacent to metal ion-dependent adhesion site, inducing the translocation of helix α1 to secure integrin opening. Resting αβ adopts an incompletely bent conformation, challenging the model of integrin sharp bending inhibiting ligand binding. Our biochemical and structural analyses showed that affinity of αβ for fibronectin is increased with manganese ions (Mn) while adopting the half-bent conformation, indicating that ligand-binding affinity does not depend on conformation, and αβ opening is induced by ligand-binding.
履歴
登録2021年3月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12637
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin alpha-5
B: Integrin beta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,74225
ポリマ－196,4502
非ポリマー8,29223
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area12970 Å2
ΔGint25 kcal/mol
Surface area87090 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Integrin alpha-5 / CD49 antigen-like family member E / Fibronectin receptor subunit alpha / Integrin alpha-F / VLA-5


分子量: 110111.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Sequence used from GenBank entry CAA30790 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: placenta / 参照: UniProt: P08648
#2: タンパク質 Integrin beta-1 / Fibronectin receptor subunit beta / Glycoprotein IIa / GPIIA / VLA-4 subunit beta


分子量: 86338.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Sequence used from GenBank entry CAA30790 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: placenta / 参照: UniProt: P05556

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糖 , 5種, 15分子

#3: 多糖
beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1114.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-2DManpa1-6[DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-1/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e2-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#8: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 8分子

#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Ca
#9: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dimeric complex of integrin a5b1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.2 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMtris(hydroxymethyl)aminomethaneTris1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
31 mMmanganese chlorideMgCl21
41 mMcalcium chlorideCaCl21
試料濃度: 0.15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Integrin a5b1 was assembled into MSPE3D1 nanodiscs that contained bovine brain lipids (Folch fraction I) at a ratio of 1:29:3460, respectively. The assembly mix was incubated with SM-2 ...詳細: Integrin a5b1 was assembled into MSPE3D1 nanodiscs that contained bovine brain lipids (Folch fraction I) at a ratio of 1:29:3460, respectively. The assembly mix was incubated with SM-2 BioBeads to remove DDM detergent from solubilized lipids and then purified by size-exclusion chromatography using a Superose 6 3.2/300 column.
試料支持詳細: GloQube 20 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -500 nm / Cs: 2.62 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影

Imaging-ID: 1 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1

ID平均露光時間 (sec.)電子線照射量 (e/Å2)実像数詳細
17.3965.81829movie: 20 frames/image dose per frame: 3.13 e-/A2
22.582.3989movie: 50 frames/image dose per frame: 1.65 e-/A2
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
14Cootモデル精密化
15PHENIX1.17.1 Release 3660モデル精密化
画像処理詳細: initial image processing automatically by FOCUS pipeline: gain normalization, motion correction and dose-weighting in MotionCor2 CTF estimation by GCTF
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 496356
詳細: 1424 particles were manually picked and used to obtain 2D classes with distinct features as templates for Gautomatch
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 98750 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-ID
14WK0

4wk0

A4WK01
24WK0

4wk0

B4WK01
33VI3

3vi3

A3VI32
43VI3

3vi3

B3VI32
53FCS

3fcs

A3FCS3
63FCS

3fcs

B3FCS3
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 386.66 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01313052
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.4817680
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.5574907
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.1942037
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0292296

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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