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- PDB-7nx5: Crystal structure of the Epstein-Barr Virus protein ZEBRA (BZLF1,... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7nx5 | |||||||||
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Title | Crystal structure of the Epstein-Barr Virus protein ZEBRA (BZLF1, Zta) bound to a methylated DNA duplex | |||||||||
![]() |
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![]() | VIRAL PROTEIN / DNA-binding protein / bZIP transcription factor | |||||||||
Function / homology | ![]() symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / release from viral latency / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / sequence-specific DNA binding / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell nucleus / regulation of DNA-templated transcription ...symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / release from viral latency / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / sequence-specific DNA binding / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell nucleus / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Bernaudat, F. / Petosa, C. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural basis of DNA methylation-dependent site selectivity of the Epstein-Barr virus lytic switch protein ZEBRA/Zta/BZLF1. Authors: Bernaudat, F. / Gustems, M. / Gunther, J. / Oliva, M.F. / Buschle, A. / Gobel, C. / Pagniez, P. / Lupo, J. / Signor, L. / Muller, C.W. / Morand, P. / Sattler, M. / Hammerschmidt, W. / Petosa, C. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 187.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 139.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 492.4 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 501.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 14.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 19.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 2c9lS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 7429.740 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: C189S Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Chains A and B form the ZEBRA homodimer in complex 1. Chains E and F form the ZEBRA homodimer in complex 2. Source: (gene. exp.) ![]() Strain: B95-8 / Gene: BZLF1 / Production host: ![]() ![]() #2: DNA chain | Mass: 5760.748 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) ![]() #3: DNA chain | Mass: 5916.876 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) ![]() #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.36 Å3/Da / Density % sol: 47.98 % / Description: Needle |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4 Details: 22% polyethylene glycol (PEG) 4K, 18% PEG 400, 50 mM sodium acetate pH 4 and 20% isopropanol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MAR CCD 165 mm / Detector: CCD / Date: Feb 27, 2006 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.873 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→35 Å / Num. obs: 15447 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 3.632 % / Biso Wilson estimate: 42.35 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.082 / Net I/σ(I): 12.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.6 Å / Redundancy: 3.724 % / Mean I/σ(I) obs: 2.43 / Num. unique obs: 1710 / CC1/2: 0.767 / Rrim(I) all: 0.712 / % possible all: 99.8 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2C9L Resolution: 2.5→16 Å / SU ML: 0.4947 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / Phase error: 37.9689 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 Details: The electron density is better defined for Complex 1 (chains A-D) than for Complex 2 (chain E-H). Complex 2 exhibits high B factors and two-fold disorder around the DNA pseudodyad due to a ...Details: The electron density is better defined for Complex 1 (chains A-D) than for Complex 2 (chain E-H). Complex 2 exhibits high B factors and two-fold disorder around the DNA pseudodyad due to a lack of stabilizing crystallization contacts.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 66.26 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→16 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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