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Yorodumi- PDB-7nx5: Crystal structure of the Epstein-Barr Virus protein ZEBRA (BZLF1,... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7nx5 | |||||||||
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Title | Crystal structure of the Epstein-Barr Virus protein ZEBRA (BZLF1, Zta) bound to a methylated DNA duplex | |||||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN / DNA-binding protein / bZIP transcription factor | |||||||||
Function / homology | Function and homology information symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / release from viral latency / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / sequence-specific DNA binding / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell nucleus / positive regulation of DNA-templated transcription ...symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / release from viral latency / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / sequence-specific DNA binding / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell nucleus / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Epstein-Barr virus (Epstein-Barr virus) Human gammaherpesvirus 4 (Epstein-Barr virus) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | |||||||||
Authors | Bernaudat, F. / Petosa, C. | |||||||||
Funding support | France, 2items
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Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2022 Title: Structural basis of DNA methylation-dependent site selectivity of the Epstein-Barr virus lytic switch protein ZEBRA/Zta/BZLF1. Authors: Bernaudat, F. / Gustems, M. / Gunther, J. / Oliva, M.F. / Buschle, A. / Gobel, C. / Pagniez, P. / Lupo, J. / Signor, L. / Muller, C.W. / Morand, P. / Sattler, M. / Hammerschmidt, W. / Petosa, C. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7nx5.cif.gz | 187.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7nx5.ent.gz | 139.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7nx5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7nx5_validation.pdf.gz | 492.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7nx5_full_validation.pdf.gz | 501.5 KB | Display | |
Data in XML | 7nx5_validation.xml.gz | 14.1 KB | Display | |
Data in CIF | 7nx5_validation.cif.gz | 19.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nx/7nx5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nx/7nx5 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2c9lS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 7429.740 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: C189S Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Chains A and B form the ZEBRA homodimer in complex 1. Chains E and F form the ZEBRA homodimer in complex 2. Source: (gene. exp.) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (Epstein-Barr virus (strain B95-8)) Strain: B95-8 / Gene: BZLF1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P03206 #2: DNA chain | Mass: 5760.748 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) Human gammaherpesvirus 4 (Epstein-Barr virus) #3: DNA chain | Mass: 5916.876 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) Human gammaherpesvirus 4 (Epstein-Barr virus) #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.36 Å3/Da / Density % sol: 47.98 % / Description: Needle |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4 Details: 22% polyethylene glycol (PEG) 4K, 18% PEG 400, 50 mM sodium acetate pH 4 and 20% isopropanol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-2 / Wavelength: 0.873 Å |
Detector | Type: MAR CCD 165 mm / Detector: CCD / Date: Feb 27, 2006 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.873 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→35 Å / Num. obs: 15447 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 3.632 % / Biso Wilson estimate: 42.35 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.082 / Net I/σ(I): 12.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.6 Å / Redundancy: 3.724 % / Mean I/σ(I) obs: 2.43 / Num. unique obs: 1710 / CC1/2: 0.767 / Rrim(I) all: 0.712 / % possible all: 99.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2C9L Resolution: 2.5→16 Å / SU ML: 0.4947 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / Phase error: 37.9689 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 Details: The electron density is better defined for Complex 1 (chains A-D) than for Complex 2 (chain E-H). Complex 2 exhibits high B factors and two-fold disorder around the DNA pseudodyad due to a ...Details: The electron density is better defined for Complex 1 (chains A-D) than for Complex 2 (chain E-H). Complex 2 exhibits high B factors and two-fold disorder around the DNA pseudodyad due to a lack of stabilizing crystallization contacts.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 66.26 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→16 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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