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万見
- PDB-2c9l: Structure of the Epstein-Barr virus ZEBRA protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c9l
タイトルStructure of the Epstein-Barr virus ZEBRA protein
要素
  • 5'-D(*AP*AP*GP*CP*AP*CP*TP*GP*AP*CP *TP*CP*AP*TP*GP*AP*AP*GP*T)-3'
  • 5'-D(*AP*CP*TP*TP*CP*AP*CP*TP*GP*AP *GP*TP*CP*AP*GP*TP*GP*CP*T)-3'
  • BZLF1 TRANS-ACTIVATOR PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / EPSTEIN-BARR VIRUS / EBV / ZEBRA / BZLF1 / ZTA / Z / LYTIC CYCLE ACTIVATION / BZIP PROTEIN / VIRAL PROTEIN DNA-BINDING / NUCLEAR PROTEIN / TRANSCRIPTION REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / release from viral latency / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / sequence-specific DNA binding / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription ...symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / release from viral latency / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / sequence-specific DNA binding / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / host cell nucleus / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Trans-activator protein BZLF1, human herpesvirus 4 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Lytic switch protein BZLF1
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Petosa, C. / Morand, P. / Baudin, F. / Moulin, M. / Artero, J.B. / Muller, C.W.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Structural Basis of Lytic Cycle Activation by the Epstein-Barr Virus Zebra Protein
著者: Petosa, C. / Morand, P. / Baudin, F. / Moulin, M. / Artero, J.B. / Muller, C.W.
履歴
登録2005年12月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-D(*AP*AP*GP*CP*AP*CP*TP*GP*AP*CP *TP*CP*AP*TP*GP*AP*AP*GP*T)-3'
B: 5'-D(*AP*CP*TP*TP*CP*AP*CP*TP*GP*AP *GP*TP*CP*AP*GP*TP*GP*CP*T)-3'
Y: BZLF1 TRANS-ACTIVATOR PROTEIN
Z: BZLF1 TRANS-ACTIVATOR PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1724
ポリマ－26,1724
非ポリマー00
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)94.170, 26.520, 98.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.95, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*GP*CP*AP*CP*TP*GP*AP*CP *TP*CP*AP*TP*GP*AP*AP*GP*T)-3'


分子量: 5837.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
#2: DNA鎖 5'-D(*AP*CP*TP*TP*CP*AP*CP*TP*GP*AP *GP*TP*CP*AP*GP*TP*GP*CP*T)-3'


分子量: 5506.577 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
#3: タンパク質 BZLF1 TRANS-ACTIVATOR PROTEIN / EB1 / ZEBRA


分子量: 7413.740 Da / 分子数: 2
Fragment: DNA-BINDING AND DIMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 175-236
Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN HERPESVIRUS 4 (ヘルペスウイルス)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P03206
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN Y, SER 186 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN Z, CYS 189 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN Y, SER 186 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN Z, CYS 189 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN Y, SER 186 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN Z, CYS 189 TO SER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.16 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.9755
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年9月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9755 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→30 Å / Num. obs: 11609 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.25→2.3 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YSA

1ysa


解像度: 2.25→30 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THERE IS NO SIDE CHAIN DENSITY VISIBLE FOR RESIDUES LEU175 AND GLU176 IN CHAIN Z. ONLY THE MAIN CHAIN ATOMS OF THESE RESIDUES ARE INCLUDED IN THE MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2644 592 5.1 %RANDOM
Rwork0.2317 ---
obs0.2317 11608 99.9 %-
溶媒の処理Bsol: 56.8112 Å2 / ksol: 0.335561 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.577 Å20 Å25.368 Å2
2--5.472 Å20 Å2
3----0.895 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1019 756 0 81 1856
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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