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万見
- PDB-7nr4: X-RAY STRUCTURE OF PRMT6 IN COMPLEX WITH indazole type inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nr4
タイトルX-RAY STRUCTURE OF PRMT6 IN COMPLEX WITH indazole type inhibitor
要素Protein arginine N-methyltransferase 6
キーワードTRANSFERASE / Protein Arginine Methyl Transferase 6
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / regulation of megakaryocyte differentiation / histone arginine N-methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity ...histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / regulation of megakaryocyte differentiation / histone arginine N-methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3K37 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / histone H3K56 methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone H2AQ104 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / base-excision repair / protein modification process / RMTs methylate histone arginines / cellular senescence / methylation / histone binding / chromatin remodeling / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Chem-UO2 / Protein arginine N-methyltransferase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Steuber, H.
引用ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2021
タイトル: Rational Design and Synthesis of Selective PRMT4 Inhibitors: A New Chemotype for Development of Cancer Therapeutics*.
著者: Sutherland, M. / Li, A. / Kaghad, A. / Panagopoulos, D. / Li, F. / Szewczyk, M. / Smil, D. / Scholten, C. / Bouche, L. / Stellfeld, T. / Arrowsmith, C.H. / Barsyte, D. / Vedadi, M. / Hartung, ...著者: Sutherland, M. / Li, A. / Kaghad, A. / Panagopoulos, D. / Li, F. / Szewczyk, M. / Smil, D. / Scholten, C. / Bouche, L. / Stellfeld, T. / Arrowsmith, C.H. / Barsyte, D. / Vedadi, M. / Hartung, I.V. / Steuber, H. / Britton, R. / Santhakumar, V.
履歴
登録2021年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
B: Protein arginine N-methyltransferase 6
C: Protein arginine N-methyltransferase 6
D: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,38612
ポリマ－168,2984
非ポリマー3,0878
水7,800433
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
D: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6936
ポリマ－84,1492
非ポリマー1,5444
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3540 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area27820 Å2
手法PISA
2
B: Protein arginine N-methyltransferase 6
C: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6936
ポリマ－84,1492
非ポリマー1,5444
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3590 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area27990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.936, 135.252, 83.197
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.280, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Protein arginine N-methyltransferase 6 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N- ...Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT6


分子量: 42074.559 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT6, HRMT1L6
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96LA8, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, EC: 2.1.1.125
#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-UO2 / (2~{S})-2-azanyl-~{N}-[3-[3-(dimethylsulfamoyl)phenyl]-2~{H}-indazol-5-yl]propanamide


分子量: 387.456 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H21N5O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 433 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 25 % PEG 1500; 0.1 M MMT pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→49.05 Å / Num. obs: 109556 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.03→2.15 Å / Num. unique obs: 17601 / CC1/2: 0.497

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5EGS

5egs


解像度: 2.03→49.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 6.262 / SU ML: 0.152 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.177 / ESU R Free: 0.158 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2352 2062 1.9 %RANDOM
Rwork0.1979 ---
obs0.1987 105474 97.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 113.74 Å2 / Biso mean: 38.206 Å2 / Biso min: 19.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.98 Å20 Å20.9 Å2
2---1.42 Å2-0 Å2
3---0.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.03→49.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10621 0 212 433 11266
Biso mean--35.77 39.8 -
残基数----1342
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01311142
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01710299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6511.65315124
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3351.58123684
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.05751349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.41920.764628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.78151847
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.66815106
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1620.21366
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212560
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022498
LS精密化 シェル解像度: 2.03→2.082 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 154 -
Rwork0.321 7858 -
obs--99.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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