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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7npf | |||||||||
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タイトル | Vibrio cholerae ParA2-ATPyS-DNA filament | |||||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / ATPase / Chromosome segregation / Bacterial cell division / filament | |||||||||
機能・相同性 | ![]() ParA helix turn helix domain / ParA helix turn helix domain / : / AAA domain / AAA domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase 類似検索 - ドメイン・相同性 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å | |||||||||
![]() | Parker, A.V. / Bergeron, J.R.C. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The structure of the bacterial DNA segregation ATPase filament reveals the conformational plasticity of ParA upon DNA binding. 著者: Alexandra V Parker / Daniel Mann / Svetomir B Tzokov / Ling C Hwang / Julien R C Bergeron / ![]() ![]() 要旨: The efficient segregation of replicated genetic material is an essential step for cell division. Bacterial cells use several evolutionarily-distinct genome segregation systems, the most common of ...The efficient segregation of replicated genetic material is an essential step for cell division. Bacterial cells use several evolutionarily-distinct genome segregation systems, the most common of which is the type I Par system. It consists of an adapter protein, ParB, that binds to the DNA cargo via interaction with the parS DNA sequence; and an ATPase, ParA, that binds nonspecific DNA and mediates cargo transport. However, the molecular details of how this system functions are not well understood. Here, we report the cryo-EM structure of the Vibrio cholerae ParA2 filament bound to DNA, as well as the crystal structures of this protein in various nucleotide states. These structures show that ParA forms a left-handed filament on DNA, stabilized by nucleotide binding, and that ParA undergoes profound structural rearrangements upon DNA binding and filament assembly. Collectively, our data suggest the structural basis for ParA's cooperative binding to DNA and the formation of high ParA density regions on the nucleoid. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 584.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 491.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 46440.969 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: parA, BC353_10845, C9J66_03480, D6U24_01990, ERS013138_01197, ERS013166_00021, ERS013186_00500, ERS013193_00027, ERS013198_00323, ERS013199_01186, ERS013200_00295, ERS013202_00851, ...遺伝子: parA, BC353_10845, C9J66_03480, D6U24_01990, ERS013138_01197, ERS013166_00021, ERS013186_00500, ERS013193_00027, ERS013198_00323, ERS013199_01186, ERS013200_00295, ERS013202_00851, ERS013206_01885, EYB64_07940, F0315_18570, FLM02_03395, FXF03_20770, HPY05_13545 発現宿主: ![]() ![]() #2: DNA鎖 | | 分子量: 15302.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: DNA鎖 | | 分子量: 14860.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #4: 化合物 | ChemComp-MG / #5: 化合物 | ChemComp-AGS / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: ParA2-ATPgS-DNA / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 実験値: NO |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 52.02 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -80.57 ° / 軸方向距離/サブユニット: 28.68 Å / らせん対称軸の対称性: C1 |
3次元再構成 | 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 182997 / 対称性のタイプ: HELICAL |
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER |