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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nmz
タイトルStructure of 14-3-3 eta in complex with Nedd4-2(335-455) containing two 14-3-3 binding motifs Ser342 and Ser448
要素
  • 14-3-3 protein eta
  • E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
キーワードSIGNALING PROTEIN / E3 ubiquitin protein ligase / complex / Nedd4-2 / 14-3-3 protein
機能・相同性
機能・相同性情報


glucocorticoid catabolic process / cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / positive regulation of caveolin-mediated endocytosis / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of dendrite morphogenesis ...glucocorticoid catabolic process / cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / positive regulation of caveolin-mediated endocytosis / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of protein localization to cell surface / nuclear glucocorticoid receptor binding / regulation of membrane repolarization / positive regulation of dendrite extension / regulation of membrane depolarization / membrane depolarization during action potential / receptor catabolic process / regulation of sodium ion transmembrane transport / potassium channel inhibitor activity / ventricular cardiac muscle cell action potential / HECT-type E3 ubiquitin transferase / sodium channel inhibitor activity / regulation of neuron differentiation / regulation of dendrite morphogenesis / neuromuscular junction development / regulation of synapse organization / intercalated disc / sodium channel regulator activity / protein monoubiquitination / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / protein K48-linked ubiquitination / regulation of sodium ion transport / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / insulin-like growth factor receptor binding / multivesicular body / substantia nigra development / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / regulation of membrane potential / Budding and maturation of HIV virion / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / intracellular protein transport / Stimuli-sensing channels / regulation of synaptic plasticity / regulation of protein stability / receptor internalization / neuron projection development / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / intracellular protein localization / presynapse / actin binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / monoatomic ion transmembrane transport / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transmembrane transporter binding / protein ubiquitination / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / Golgi apparatus / signal transduction / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein eta / E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.303 Å
データ登録者Pohl, P. / Obsil, T. / Obsilova, V.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Czech Science Foundation20-00058S チェコ
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: 14-3-3-protein regulates Nedd4-2 by modulating interactions between HECT and WW domains.
著者: Pohl, P. / Joshi, R. / Petrvalska, O. / Obsil, T. / Obsilova, V.
履歴
登録2021年2月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AA: 14-3-3 protein eta
BA: 14-3-3 protein eta
C: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8163
ポリマ－67,8163
非ポリマー00
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4310 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area23010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.860, 58.950, 106.760
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.693, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein eta / Protein AS1


分子量: 27186.777 Da / 分子数: 2 / 変異: S235Stop / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAH, YWHA1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04917
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like / HECT-type E3 ubiquitin transferase NED4L / NEDD4.2 / Nedd4-2


分子量: 13442.557 Da / 分子数: 1 / 変異: T367A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEDD4L, KIAA0439, NEDL3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96PU5, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 0.03M of each NPS (sodium nitrate, sodium phosphate dibasic, ammonium sulfate), 0.1Mbicine/Trizma base pH 8.5, 30% sacharose

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: LIQUID ANODE / タイプ: Excillum MetalJet D2+ 70 kV / 波長: 1.3418 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.303→32.69 Å / Num. obs: 32703 / % possible obs: 99.86 % / 冗長度: 4.73 % / Biso Wilson estimate: 33.19 Å2 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 19.68
反射 シェル解像度: 2.303→2.385 Å / 冗長度: 3.99 % / Mean I/σ(I) obs: 1.94 / Num. unique obs: 3215 / Rrim(I) all: 0.655

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2C63

2c63


解像度: 2.303→32.69 Å / SU ML: 0.1987 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.5299
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2346 1641 5.02 %Random selection
Rwork0.1993 31049 --
obs0.2012 32690 99.89 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.303→32.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3718 0 0 189 3907
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00343768
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.60995097
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0348586
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0036658
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.7952531
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.370.30151340.24622552X-RAY DIFFRACTION99.3
2.37-2.450.26331380.22422588X-RAY DIFFRACTION99.96
2.45-2.530.28851250.22612563X-RAY DIFFRACTION99.96
2.53-2.640.25231330.2132571X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.760.26081360.21072562X-RAY DIFFRACTION100
2.76-2.90.29361390.21542579X-RAY DIFFRACTION100
2.9-3.080.25871340.21872577X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.320.26921400.21152597X-RAY DIFFRACTION100
3.32-3.650.22411400.19942592X-RAY DIFFRACTION99.96
3.65-4.180.20641370.17452594X-RAY DIFFRACTION100
4.18-5.270.20041400.17662598X-RAY DIFFRACTION100
5.27-32.690.20341450.19292676X-RAY DIFFRACTION99.58

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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