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- PDB-6zbt: Structure of 14-3-3 gamma in complex with Nedd4-2 14-3-3 binding ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zbt
タイトルStructure of 14-3-3 gamma in complex with Nedd4-2 14-3-3 binding motif Ser342
要素
  • 14-3-3 protein gamma
  • E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
キーワードSIGNALING PROTEIN / E3 ubiquitin protein ligase / complex / phosphorylation / 14-3-3 protein
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of caveolin-mediated endocytosis / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / positive regulation of cell-cell adhesion / negative regulation of protein localization to cell surface / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of dendrite extension ...positive regulation of caveolin-mediated endocytosis / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / positive regulation of cell-cell adhesion / negative regulation of protein localization to cell surface / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of dendrite extension / regulation of membrane repolarization / regulation of membrane depolarization / receptor catabolic process / regulation of sodium ion transmembrane transport / potassium channel inhibitor activity / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / ventricular cardiac muscle cell action potential / HECT-type E3 ubiquitin transferase / sodium channel inhibitor activity / regulation of neuron differentiation / regulation of dendrite morphogenesis / neuromuscular junction development / protein kinase C inhibitor activity / regulation of synapse organization / Regulation of localization of FOXO transcription factors / sodium channel regulator activity / protein monoubiquitination / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of signal transduction / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of protein kinase activity / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / insulin-like growth factor receptor binding / negative regulation of TORC1 signaling / multivesicular body / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein sequestering activity / protein kinase C binding / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / AURKA Activation by TPX2 / regulation of membrane potential / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Budding and maturation of HIV virion / receptor tyrosine kinase binding / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of T cell activation / regulation of protein stability / receptor internalization / Stimuli-sensing channels / cellular response to insulin stimulus / neuron projection development / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / presynapse / regulation of protein localization / ubiquitin-dependent protein catabolic process / monoatomic ion transmembrane transport / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transmembrane transporter binding / protein ubiquitination / apical plasma membrane / mitochondrial matrix / protein domain specific binding / focal adhesion / Golgi apparatus / signal transduction / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / C2 domain / C2 domain profile. / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / C2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
1,1,1,3,3,3-hexafluoropropan-2-ol / 14-3-3 protein gamma / E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.799485197 Å
データ登録者Joshi, R. / Kalabova, D. / Obsil, T. / Obsilova, V.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Czech Science Foundation20-00058S チェコ
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: 14-3-3-protein regulates Nedd4-2 by modulating interactions between HECT and WW domains.
著者: Pohl, P. / Joshi, R. / Petrvalska, O. / Obsil, T. / Obsilova, V.
履歴
登録2020年6月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein gamma
B: 14-3-3 protein gamma
C: 14-3-3 protein gamma
D: 14-3-3 protein gamma
E: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
F: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
G: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
H: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,21512
ポリマ－112,5428
非ポリマー6724
水11,566642
1
A: 14-3-3 protein gamma
B: 14-3-3 protein gamma
E: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
G: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7757
ポリマ－56,2714
非ポリマー5043
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3530 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area22760 Å2
手法PISA
2
C: 14-3-3 protein gamma
D: 14-3-3 protein gamma
F: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
H: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4395
ポリマ－56,2714
非ポリマー1681
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3550 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area22930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)205.857, 205.857, 74.354
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein gamma / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 27004.426 Da / 分子数: 4 / 変異: S235Stop / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61981
#2: タンパク質・ペプチド
E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like / HECT-type E3 ubiquitin transferase NED4L / NEDD4.2 / Nedd4-2


分子量: 1131.175 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96PU5, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物
ChemComp-CFH / 1,1,1,3,3,3-hexafluoropropan-2-ol


分子量: 168.038 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2F6O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 642 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.34 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 400, magnesium chloride, HEPES, hexafluoro-2-propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月19日 / 詳細: Sagitally bended Si111 crystal
放射モノクロメーター: DCM Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.799→27.5102551593 Å / Num. obs: 108872 / % possible obs: 99.88 % / 冗長度: 5.81 % / Biso Wilson estimate: 31.6177163868 Å2 / Rrim(I) all: 0.041 / Net I/σ(I): 25.82
反射 シェル解像度: 1.799→1.864 Å / Num. unique obs: 10874 / Rrim(I) all: 0.597

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B05

2b05


解像度: 1.799485197→27.5102551593 Å / SU ML: 0.239143595933 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92845296366 / 位相誤差: 26.8248386407
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.240503098065 2099 1.92821775357 %
Rwork0.210094799993 106758 -
obs0.210674554238 108857 99.9091376335 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 36.2003851277 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.799485197→27.5102551593 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7332 0 40 642 8014
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002827615157717470
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.50499246372910121
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03329757098891160
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002747297562721283
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.864831326274583
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7995-1.84130.3296125064371400.306463847947117X-RAY DIFFRACTION99.4927337538
1.8413-1.88740.3138718547851400.2757247752597103X-RAY DIFFRACTION99.972394755
1.8874-1.93840.3201705698851390.2660980547387093X-RAY DIFFRACTION100
1.9384-1.99540.3024590125021400.2639000492497117X-RAY DIFFRACTION99.931148444
1.9954-2.05980.2608726016141400.2471742434897106X-RAY DIFFRACTION99.972406181
2.0598-2.13340.2830653878651400.2344783431877181X-RAY DIFFRACTION99.9181110959
2.1334-2.21880.2800452271081390.2300824488327064X-RAY DIFFRACTION99.9306326304
2.2188-2.31970.2505181870751410.2243291455257133X-RAY DIFFRACTION99.9862542955
2.3197-2.44190.2771667771191400.2248058385287137X-RAY DIFFRACTION99.9725236983
2.4419-2.59480.2328282111541390.2193457325167095X-RAY DIFFRACTION99.9861782999
2.5948-2.7950.2368543186091410.2205137418617131X-RAY DIFFRACTION99.9038329441
2.795-3.07590.2670511026221400.2233096418287124X-RAY DIFFRACTION99.9862353751
3.0759-3.52020.2461905401861400.210702242667133X-RAY DIFFRACTION99.9587685542
3.5202-4.43210.1965671051231400.1753654686067119X-RAY DIFFRACTION100
4.4321-27.51025515930.2090219944781400.1848769838127105X-RAY DIFFRACTION99.6698307883

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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