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万見
- PDB-7mlu: Cryo-EM reveals partially and fully assembled native glycine rece... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mlu
タイトルCryo-EM reveals partially and fully assembled native glycine receptors,homomeric pentamer
要素
  • 3D1 Fab Heavy Chain
  • 3D1 Fab Light Chain
  • Glycine receptor alpha 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / SIGNALING PROTEIN / glycine receptor / ion channel / homomeric pentamer
機能・相同性
機能・相同性情報


Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / taurine binding / negative regulation of transmission of nerve impulse / positive regulation of acrosome reaction / acrosome reaction / neuromuscular process controlling posture / inhibitory synapse / righting reflex / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / extracellularly glycine-gated chloride channel activity ...Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / taurine binding / negative regulation of transmission of nerve impulse / positive regulation of acrosome reaction / acrosome reaction / neuromuscular process controlling posture / inhibitory synapse / righting reflex / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / extracellularly glycine-gated chloride channel activity / synaptic transmission, glycinergic / glycinergic synapse / inhibitory postsynaptic potential / cellular response to ethanol / adult walking behavior / cellular response to zinc ion / glycine binding / startle response / chloride channel complex / neuronal action potential / neuropeptide signaling pathway / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / visual perception / muscle contraction / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cellular response to amino acid stimulus / transmembrane signaling receptor activity / postsynaptic membrane / perikaryon / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel ...Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycine receptor alpha 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Zhu, H. / Gouaux, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM100400 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Architecture and assembly mechanism of native glycine receptors.
著者: Hongtao Zhu / Eric Gouaux /
要旨: Glycine receptors (GlyRs) are pentameric, 'Cys-loop' receptors that form chloride-permeable channels and mediate fast inhibitory signalling throughout the central nervous system. In the spinal cord ...Glycine receptors (GlyRs) are pentameric, 'Cys-loop' receptors that form chloride-permeable channels and mediate fast inhibitory signalling throughout the central nervous system. In the spinal cord and brainstem, GlyRs regulate locomotion and cause movement disorders when mutated. However, the stoichiometry of native GlyRs and the mechanism by which they are assembled remain unclear, despite extensive investigation. Here we report cryo-electron microscopy structures of native GlyRs from pig spinal cord and brainstem, revealing structural insights into heteromeric receptors and their predominant subunit stoichiometry of 4α:1β. Within the heteromeric pentamer, the β(+)-α(-) interface adopts a structure that is distinct from the α(+)-α(-) and α(+)-β(-) interfaces. Furthermore, the β-subunit contains a unique phenylalanine residue that resides within the pore and disrupts the canonical picrotoxin site. These results explain why inclusion of the β-subunit breaks receptor symmetry and alters ion channel pharmacology. We also find incomplete receptor complexes and, by elucidating their structures, reveal the architectures of partially assembled α-trimers and α-tetramers.
履歴
登録2021年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年12月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-23910
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23910
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: 3D1 Fab Light Chain
F: 3D1 Fab Heavy Chain
J: 3D1 Fab Light Chain
G: 3D1 Fab Heavy Chain
O: 3D1 Fab Light Chain
N: 3D1 Fab Heavy Chain
M: 3D1 Fab Light Chain
L: 3D1 Fab Heavy Chain
I: 3D1 Fab Light Chain
H: 3D1 Fab Heavy Chain
A: Glycine receptor alpha 1
E: Glycine receptor alpha 1
D: Glycine receptor alpha 1
B: Glycine receptor alpha 1
C: Glycine receptor alpha 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)387,96320
ポリマ－386,85715
非ポリマー1,1065
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: 抗体
3D1 Fab Light Chain


分子量: 11743.124 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The protein was cleaved from the mAb that was expressed in the hybridoma
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
#2: 抗体
3D1 Fab Heavy Chain


分子量: 12983.512 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The protein was cleaved from the mAb that was expressed in the hybridoma
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
#3: タンパク質
Glycine receptor alpha 1


分子量: 52644.750 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1RQB7
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1Native homomeric glycine receptor pentamer bound with 3D1 fabCOMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2Native homomeric glycine receptor pentamerCOMPLEX#31NATURAL
33D1 fabCOMPLEX#1-#21RECOMBINANTThe Fab fragments were cleaved from the monoclonal antibody that was expressed in the hybridoma
分子量値: 0.5 MDa / 実験値: YES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Sus scrofa (ブタ)9823
33Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116
由来(組換発現)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 28.2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 20660 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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