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- PDB-7m3q: Structure of the Smurf2 HECT Domain with a High Affinity Ubiquiti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m3q
タイトルStructure of the Smurf2 HECT Domain with a High Affinity Ubiquitin Variant (UbV)
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
  • Ubiquitin variant
キーワードSIGNALING PROTEIN/TRANSFERASE / High-affinity / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of trophoblast cell migration / Signaling by BMP / response to insecticide / HECT-type E3 ubiquitin transferase / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / SMAD binding / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits ...regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of trophoblast cell migration / Signaling by BMP / response to insecticide / HECT-type E3 ubiquitin transferase / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / SMAD binding / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / negative regulation of BMP signaling pathway / Viral mRNA Translation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / ubiquitin ligase complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / cytosolic ribosome / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. ...Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / C2 domain superfamily / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chowdhury, A. / Singer, A.U. / Ogunjimi, A.A. / Teyra, J. / Zhang, W. / Sicheri, F. / Sidhu, S.S.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Ontario Research Fund72056614 カナダ
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structure of the Smurf2 HECT Domain with a High Affinity Ubiquitin Variant (UbV)
著者: Chowdhury, A. / Singer, A.U. / Ogunjimi, A.A. / Teyra, J. / Chung, J. / Wrana, J.L. / Zhang, W. / Sicheri, F. / Sachdev, S.S.
履歴
登録2021年3月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
B: Ubiquitin variant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,44114
ポリマ－56,7742
非ポリマー66712
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3130 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area22760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)201.530, 72.068, 48.813
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.607, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2 / hSMURF2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase SMURF2 / SMAD ubiquitination regulatory factor 2 / ...hSMURF2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase SMURF2 / SMAD ubiquitination regulatory factor 2 / SMAD-specific E3 ubiquitin-protein ligase 2


分子量: 45254.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMURF2 / プラスミド: pProEX-HTa / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9HAU4, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 Ubiquitin variant


分子量: 11519.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA52, UBCEP2 / プラスミド: pET53 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62987

-
非ポリマー , 6種, 66分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#7: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1.5 M Ammonium Sulphate and 100 mM MES pH 6.0. Trypsin was added to the protein complex at a final concentration of 10 microgram per mL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月14日 / 詳細: Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→67.83 Å / Num. obs: 24895 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 54.49 Å2 / CC1/2: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.45→2.55 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.675 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2871 / CC1/2: 0.478 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZVD and Swiss Model of Ubiquitin Variant

1zvd


解像度: 2.5→67.83 Å / SU ML: 0.3266 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.4353
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2349 1201 4.99 %
Rwork0.2029 22875 -
obs0.2045 24076 99.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 70.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→67.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3615 0 30 54 3699
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00883763
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14445099
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0635554
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008656
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.58521391
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.60.30831300.26662544X-RAY DIFFRACTION99.55
2.6-2.720.24811500.252544X-RAY DIFFRACTION99.67
2.72-2.860.27631350.25682522X-RAY DIFFRACTION99.77
2.86-3.040.38461380.29172533X-RAY DIFFRACTION99.48
3.04-3.280.27771160.25542552X-RAY DIFFRACTION98.96
3.28-3.610.25281300.22462519X-RAY DIFFRACTION98.81
3.61-4.130.23041450.18782529X-RAY DIFFRACTION98.67
4.13-5.20.19211470.15672516X-RAY DIFFRACTION98.45
5.2-67.830.18381100.17352616X-RAY DIFFRACTION97.92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.3739-0.2352-1.8310.5486-0.14981.41930.1546-0.22840.1630.0483-0.01930.1393-0.01790.0312-0.1520.3931-0.008-0.07690.3796-0.04280.384932.414411.209913.9135
27.70061.53183.70882.85041.22914.8745-0.09850.221-0.179-0.36450.0702-0.3915-0.05050.18350.00520.41770.04280.04110.24980.04760.458.33635.908130.4432
31.4192-1.92242.40012.5906-3.24034.0244-0.6171-1.23341.0037-0.0670.8104-1.4154-1.64782.00860.11720.763-0.28870.16031.4801-0.75151.662916.383227.468734.902
45.4255-0.78161.64478.92954.26182.7892-0.303-0.90641.8960.1440.9159-1.2577-1.8581.3887-0.4410.9772-0.2220.19811.017-0.46231.355510.214728.475731.9372
5-0.00110.00240.00080.03710.01080.00010.707-1.34760.53971.1383-0.5177-0.8998-0.2420.309-0.20381.1196-0.1699-0.23482.4224-0.96082.049917.397132.169547.3126
66.7807-0.74581.274.7895-0.5115.0249-0.0539-1.58731.26271.10930.52890.5975-1.74150.775-0.46961.1773-0.13340.32051.5436-0.75051.54618.301132.412842.3333
74.4453-1.3111.55924.699-1.86866.95830.5169-1.56452.0412-0.10950.42440.5031-0.39161.0895-1.01530.6802-0.09380.15181.5414-0.39351.40123.483425.989340.2266
89.8485-4.5256-1.17878.6945-1.85034.1396-0.981-2.52710.93421.71381.1255-0.5258-0.44541.4219-0.19071.02090.1486-0.15371.7023-0.23320.870712.664518.973446.3286
92.54462.6429-2.29118.34143.06667.37120.9103-2.6541-0.48581.09070.2776-1.6068-1.09350.9018-1.23411.1213-0.0397-0.31582.1015-0.52171.274120.436223.392544.7886
105.47274.2521-1.10274.021-1.34280.5611.0531-0.70360.90.63710.2264-0.679-0.40160.7443-1.01510.6966-0.28590.1781.6186-0.5971.10794.985821.128838.1401
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 369 through 618 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 619 through 741 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 1 through 7 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 8 through 16 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 17 through 22 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 23 through 33 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 34 through 44 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 45 through 55 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 56 through 65 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 66 through 74 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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