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万見
- PDB-1zvd: Regulation of Smurf2 Ubiquitin Ligase Activity by Anchoring the E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zvd
タイトルRegulation of Smurf2 Ubiquitin Ligase Activity by Anchoring the E2 to the HECT domain
要素Smad ubiquitination regulatory factor 2
キーワードLIGASE / Ubiquitin LigaseCatalytic Mechanism / x-ray crystal structure / TGFbeta
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of trophoblast cell migration / Signaling by BMP / HECT-type E3 ubiquitin transferase / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / ubiquitin ligase complex / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Asymmetric localization of PCP proteins ...regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of trophoblast cell migration / Signaling by BMP / HECT-type E3 ubiquitin transferase / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / ubiquitin ligase complex / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Degradation of AXIN / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / nuclear speck / membrane raft / negative regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain ...Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ogunjimi, A.A. / Briant, D.J. / Pece-Barbara, N. / Le Roy, C. / Di Guglielmo, G.M. / Kavsak, P. / Rasmussen, R.K. / Seet, B.T. / Sicheri, F. / Wrana, J.L.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: Regulation of Smurf2 Ubiquitin Ligase Activity by Anchoring the E2 to the HECT Domain.
著者: Ogunjimi, A.A. / Briant, D.J. / Pece-Barbara, N. / Le Roy, C. / Di Guglielmo, G.M. / Kavsak, P. / Rasmussen, R.K. / Seet, B.T. / Sicheri, F. / Wrana, J.L.
履歴
登録2005年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年9月28日Group: Other
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Smad ubiquitination regulatory factor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9533
ポリマ－44,8351
非ポリマー1182
水3,297183
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.359, 70.509, 152.351
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Smad ubiquitination regulatory factor 2 / Ubiquitin-- protein ligase SMURF2 / Smad-specific E3 ubiquitin ligase 2 / hSMURF2


分子量: 44835.168 Da / 分子数: 1 / 断片: HECT Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMURF2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9HAU4, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.02 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: Sodium Phosphate, Potassium Phosphate, and Sodium Acetate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 0.9799, 0.9997, 0.9568
検出器日付: 2002年4月12日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97991
20.99971
30.95681
反射解像度: 2.1→24.6 Å / Num. obs: 32394

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→24.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 4.337 / SU ML: 0.118 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.189 / ESU R Free: 0.175 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24792 1631 5 %RANDOM
Rwork0.20233 ---
all0.20463 ---
obs-30763 97.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å20 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3---0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→24.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3089 0 6 183 3278
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0223212
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8831.9544349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.815382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.09223.929168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.02815579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9351522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1410.2457
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022470
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.21418
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22156
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2030.2159
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2230.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1870.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2541.51876
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2923041
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.61431387
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6474.51304
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 116 -
Rwork0.253 1993 -
obs--87.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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