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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7lyv | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the HCMV pentamer-specific antibody 1-103 | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Fab / HCMV Pentamer / antibody / cytomegalovirus | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Wrapp, D. / Jones, H.G. / McLellan, J.S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for HCMV Pentamer recognition by neuropilin 2 and neutralizing antibodies. 著者: Daniel Wrapp / Xiaohua Ye / Zhiqiang Ku / Hang Su / Harrison G Jones / Nianshuang Wang / Akaash K Mishra / Daniel C Freed / Fengsheng Li / Aimin Tang / Leike Li / Dabbu Kumar Jaijyan / Hua ...著者: Daniel Wrapp / Xiaohua Ye / Zhiqiang Ku / Hang Su / Harrison G Jones / Nianshuang Wang / Akaash K Mishra / Daniel C Freed / Fengsheng Li / Aimin Tang / Leike Li / Dabbu Kumar Jaijyan / Hua Zhu / Dai Wang / Tong-Ming Fu / Ningyan Zhang / Zhiqiang An / Jason S McLellan / ![]() 要旨: Human cytomegalovirus (HCMV) encodes multiple surface glycoprotein complexes to infect a variety of cell types. The HCMV Pentamer, composed of gH, gL, UL128, UL130, and UL131A, enhances entry into ...Human cytomegalovirus (HCMV) encodes multiple surface glycoprotein complexes to infect a variety of cell types. The HCMV Pentamer, composed of gH, gL, UL128, UL130, and UL131A, enhances entry into epithelial, endothelial, and myeloid cells by interacting with the cell surface receptor neuropilin 2 (NRP2). Despite the critical nature of this interaction, the molecular determinants that govern NRP2 recognition remain unclear. Here, we describe the cryo-EM structure of NRP2 bound to Pentamer. The high-affinity interaction between these proteins is calcium dependent and differs from the canonical carboxyl-terminal arginine (CendR) binding that NRP2 typically uses. We also determine the structures of four neutralizing human antibodies bound to the HCMV Pentamer to define susceptible epitopes. Two of these antibodies compete with NRP2 binding, but the two most potent antibodies recognize a previously unidentified epitope that does not overlap the NRP2-binding site. Collectively, these findings provide a structural basis for HCMV tropism and antibody-mediated neutralization. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 363.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 291.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 484.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 506.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 80 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 115 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: 抗体 | 分子量: 24662.600 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #2: 抗体 | 分子量: 22839.244 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.66 % |
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結晶化 | 温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 2.1 M sodium formate, 25% PEG 3350, 0.1 M sodium acetate pH 4.5, 0.1 M calcium chloride |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月8日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→52.62 Å / Num. obs: 143460 / % possible obs: 89.88 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 5.9 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.93 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 14384 / CC1/2: 0.736 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 2XZC 解像度: 1.9→46.83 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
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原子変位パラメータ | Biso max: 74.22 Å2 / Biso mean: 29.8376 Å2 / Biso min: 9.54 Å2 | ||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→46.83 Å
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