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万見
- PDB-7lvm: CASP8 isoform B DED domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lvm
タイトルCASP8 isoform B DED domain
要素Caspase-8
キーワードHYDROLASE / CASP8 / GENE ID: 841 / CASP8B DED
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-8 / death effector domain binding / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase ...caspase-8 / death effector domain binding / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / TRIF-mediated programmed cell death / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / positive regulation of macrophage differentiation / self proteolysis / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / response to cobalt ion / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / death-inducing signaling complex / CLEC7A/inflammasome pathway / natural killer cell activation / negative regulation of necroptotic process / activation of cysteine-type endopeptidase activity / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / death receptor binding / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / execution phase of apoptosis / RIPK1-mediated regulated necrosis / B cell activation / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / positive regulation of proteolysis / macrophage differentiation / protein maturation / cellular response to organic cyclic compound / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to tumor necrosis factor / extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cysteine-type peptidase activity / regulation of cytokine production / T cell activation / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of interleukin-1 beta production / Regulation of NF-kappa B signaling / apoptotic signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / lamellipodium / peptidase activity / heart development / cell body / scaffold protein binding / angiogenesis / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / response to lipopolysaccharide / cytoskeleton / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. ...Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.47 Å
データ登録者Weichert, K. / Lu, F. / Kodandapani, L. / Sauder, J.M.
引用ジャーナル: ACR Open Rheumatol / 年: 2022
タイトル: Caspase-8 Variant G Regulates Rheumatoid Arthritis Fibroblast-Like Synoviocyte Aggressive Behavior.
著者: Ansalone, C. / Ainsworth, R.I. / Nygaard, G. / Ai, R. / Prideaux, E.B. / Hammaker, D. / Perumal, N.B. / Weichert, K. / Tung, F. / Kodandapani, L. / Sauder, J.M. / Mertsching, E.C. / Benschop, ...著者: Ansalone, C. / Ainsworth, R.I. / Nygaard, G. / Ai, R. / Prideaux, E.B. / Hammaker, D. / Perumal, N.B. / Weichert, K. / Tung, F. / Kodandapani, L. / Sauder, J.M. / Mertsching, E.C. / Benschop, R.J. / Boyle, D.L. / Wang, W. / Firestein, G.S.
履歴
登録2021年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4141
ポリマ－22,4141
非ポリマー00
水4,161231
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10950 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)101.418, 50.414, 52.609
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.640, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-369-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Caspase-8 / CASP-8 / Apoptotic cysteine protease / Apoptotic protease Mch-5 / CAP4 / FADD-homologous ICE/ced-3- ...CASP-8 / Apoptotic cysteine protease / Apoptotic protease Mch-5 / CAP4 / FADD-homologous ICE/ced-3-like protease / FADD-like ICE / FLICE / ICE-like apoptotic protease 5 / MORT1-associated ced-3 homolog / MACH


分子量: 22413.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP8, MCH5 / Variant: Ge. / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14790
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.13 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100mM Hepes pH 7.5, 20% Ethylene Glycol, 18% PEG 3350, 200mM Sodium Chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.47→47.03 Å / Num. obs: 37049 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 1.47→1.55 Å / Rmerge(I) obs: 0.414 / Num. unique obs: 5704

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Internal structure

解像度: 1.47→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 1.583 / SU ML: 0.058 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.074 / ESU R Free: 0.078 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2325 1957 5 %RANDOM
Rwork0.1992 ---
obs0.2009 37049 96.25 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 81.83 Å2 / Biso mean: 25.865 Å2 / Biso min: 11.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0 Å2-0.65 Å2
2--2.88 Å20 Å2
3----1.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.47→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1540 0 0 235 1775
Biso mean---36.03 -
残基数----185
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0191596
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2972.0072140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8815192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.19624.58885
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.3515342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7521516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2238
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021184
LS精密化 シェル解像度: 1.47→1.508 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 148 -
Rwork0.333 2719 -
all-2867 -
obs--96.76 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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