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万見
- PDB-7lt6: Structure of Partial Beta-Hairpin LIR from FNIP2 Bound to GABARAP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lt6
タイトルStructure of Partial Beta-Hairpin LIR from FNIP2 Bound to GABARAP
要素Folliculin-interacting protein 2,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / AUTOPHAGY / ATG8 / LIR
機能・相同性
機能・相同性情報


FNIP-folliculin RagC/D GAP / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / ATPase inhibitor activity / Amino acids regulate mTORC1 / cellular response to nitrogen starvation / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / microtubule associated complex ...FNIP-folliculin RagC/D GAP / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / ATPase inhibitor activity / Amino acids regulate mTORC1 / cellular response to nitrogen starvation / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / microtubule associated complex / Macroautophagy / beta-tubulin binding / axoneme / autophagosome membrane / autophagosome maturation / autophagosome assembly / centriolar satellite / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / smooth endoplasmic reticulum / autophagosome / protein targeting / sperm midpiece / positive regulation of TORC1 signaling / regulation of protein phosphorylation / positive regulation of protein-containing complex assembly / microtubule cytoskeleton organization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein transport / actin cytoskeleton / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / protein-folding chaperone binding / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / chemical synaptic transmission / microtubule / lysosome / lysosomal membrane / Golgi membrane / protein phosphorylation / ubiquitin protein ligase binding / synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Folliculin-interacting protein family / Folliculin-interacting protein, N-terminal domain / Folliculin-interacting protein, middle domain / Folliculin-interacting protein, C-terminal domain / Folliculin-interacting protein N-terminus / Folliculin-interacting protein middle domain / Folliculin-interacting protein C-terminus / Tripartite DENN domain, FNIP1/2-type / Tripartite DENN FNIP1/2-type domain profile. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like ...Folliculin-interacting protein family / Folliculin-interacting protein, N-terminal domain / Folliculin-interacting protein, middle domain / Folliculin-interacting protein, C-terminal domain / Folliculin-interacting protein N-terminus / Folliculin-interacting protein middle domain / Folliculin-interacting protein C-terminus / Tripartite DENN domain, FNIP1/2-type / Tripartite DENN FNIP1/2-type domain profile. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / Folliculin-interacting protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Appleton, B.A.
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: GABARAP sequesters the FLCN-FNIP tumor suppressor complex to couple autophagy with lysosomal biogenesis.
著者: Goodwin, J.M. / Walkup 4th, W.G. / Hooper, K. / Li, T. / Kishi-Itakura, C. / Ng, A. / Lehmberg, T. / Jha, A. / Kommineni, S. / Fletcher, K. / Garcia-Fortanet, J. / Fan, Y. / Tang, Q. / Wei, M. ...著者: Goodwin, J.M. / Walkup 4th, W.G. / Hooper, K. / Li, T. / Kishi-Itakura, C. / Ng, A. / Lehmberg, T. / Jha, A. / Kommineni, S. / Fletcher, K. / Garcia-Fortanet, J. / Fan, Y. / Tang, Q. / Wei, M. / Agrawal, A. / Budhe, S.R. / Rouduri, S.R. / Baird, D. / Saunders, J. / Kiselar, J. / Chance, M.R. / Ballabio, A. / Appleton, B.A. / Brumell, J.H. / Florey, O. / Murphy, L.O.
履歴
登録2021年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Folliculin-interacting protein 2,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
B: Folliculin-interacting protein 2,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
C: Folliculin-interacting protein 2,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0013
ポリマ－49,0013
非ポリマー00
水7,350408
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.910, 44.750, 78.480
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.540, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALAA-16 - 1176 - 139
21VALVALBB-16 - 1176 - 139
12GLUGLUAA-20 - 1172 - 139
22GLUGLUCC-20 - 1172 - 139
13GLUGLUBB-20 - 1172 - 139
23GLUGLUCC-20 - 1172 - 139

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
詳細Biological assembly comprises of residues: -20:-2 of Chain A bound to 1:117 of Chain C, -20:-2 of Chain B bound to 1:117 of Chain A, -20:-2 of Chain C bound to 1:117 of Chain B

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要素

#1: タンパク質 Folliculin-interacting protein 2,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / FNIP1-like protein / O6-methylguanine-induced apoptosis 1 protein / GABA(A) receptor-associated protein / MM46


分子量: 16333.598 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: FNIP2, FNIPL, KIAA1450, MAPO1, GABARAP, FLC3B, HT004
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P278, UniProt: O95166
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.53 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1 M magnesium acetate, 0.1 M MOPS pH 7.5, and 12% v/v PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→39.46 Å / Num. obs: 42191 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 2.8 % / CC1/2: 0.748 / Rmerge(I) obs: 0.23 / Rpim(I) all: 0.193 / Rrim(I) all: 0.302 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.8-1.842.70.7162669525190.7030.5160.886298.4
9-39.432.90.0759513320.9580.0560.09426.388.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6hyo

6hyo


解像度: 1.8→39.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 6.304 / SU ML: 0.135 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.168 / ESU R Free: 0.157 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2734 2249 5.3 %RANDOM
Rwork0.2286 ---
obs0.2309 39930 97.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.66 Å2 / Biso mean: 27.092 Å2 / Biso min: 13.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å2-0 Å2-0.13 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→39.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3390 0 0 408 3798
Biso mean---35.24 -
残基数----406
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0133555
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173353
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6871.6614794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3821.5857789
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7155417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.69821.483209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.83315656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.9791528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2431
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023960
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02800
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A41450.13
12B41450.13
21A43640.15
22C43640.15
31B41580.16
32C41580.16
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.512 223 -
Rwork0.421 2903 -
all-3126 -
obs--98.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.1015-3.00654.93211.2972-1.95744.6002-0.1991-0.4114-0.01870.09390.20140.0162-0.1459-0.2713-0.00240.04720.0522-0.02820.09550.00310.051739.271-5.770251.3725
20.73960.18740.16080.8330.15181.2239-0.0828-0.00490.0186-0.0020.10970.06530.0037-0.1712-0.0270.0162-0.0046-0.03250.1360.02970.164320.5071-6.342922.9946
37.92061.1957-0.68671.3538-0.80191.2832-0.08150.1491-0.02540.01660.15320.1189-0.085-0.2429-0.07170.01260.0074-0.01430.08830.05950.092615.383-2.876210.9468
40.9168-0.4861-0.27590.90070.32980.5865-0.01310.0975-0.0129-0.02250.0392-0.0236-0.0335-0.0004-0.02610.0134-0.0231-0.02410.0891-0.00950.146248.1573-8.80329.2802
51.6953-1.1749-2.36371.06932.75748.3956-0.05230.0262-0.0241-0.00060.0456-0.0156-0.11720.2370.00670.0161-0.0205-0.01380.0425-0.00690.074761.0602-7.538210.9957
60.899-0.07590.28413.7629-4.2425.62890.02270.06450.0167-0.1189-0.1524-0.29640.24870.4870.12970.02120.0387-0.03070.1668-0.00730.153656.2941-11.554343.7331
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-21 - -5
2X-RAY DIFFRACTION2A-4 - 117
3X-RAY DIFFRACTION3B-20 - -5
4X-RAY DIFFRACTION4B0 - 117
5X-RAY DIFFRACTION5C-20 - -5
6X-RAY DIFFRACTION6C-4 - 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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